Quel est le nom de la protéine qui transporte l’oxygène dans le sang ? Échanges gazeux dans les poumons et transport des gaz dans le sang

Seule une petite partie de l'O 2 (environ 2 %) véhiculée par le sang est dissoute dans le plasma. La majeure partie est transportée sous la forme d'une faible liaison avec l'hémoglobine, qui chez les vertébrés est contenue dans les globules rouges. Les molécules de ce pigment respiratoire comprennent une protéine spécifique à l'espèce - globine et le groupe prothétique, également construit chez tous les animaux, est hème, contenant du fer ferreux (Fig. 10.27).

Ajout d'oxygène à l'hémoglobine (oxygénation de l'hémoglobine) se produit sans modification de la valence du fer, c'est-à-dire sans transfert d'électrons, ce qui caractérise la véritable oxydation. Néanmoins, l'hémoglobine liée à l'oxygène est généralement appelée oxydée (plus correctement - oxyhémoglobine), et celui qui a abandonné l'oxygène est restauré (plus correctement - désoxyhémoglobine).

1 g d'hémoglobine peut lier 1,36 ml de gaz O 2 (à pression atmosphérique normale). En considérant, par exemple, que le sang humain contient environ 150 g/l d'hémoglobine, 100 ml de sang peuvent transporter environ 21 ml d'O 2. C'est ce qu'on appelle capacité en oxygène du sang. L'oxygénation de l'hémoglobine (c'est-à-dire le pourcentage d'utilisation de la capacité en oxygène du sang) dépend de la pression partielle de 0 2 dans l'environnement avec lequel le sang entre en contact. Cette dépendance est décrite courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine(Fig. 10.28). Difficile S La forme en forme de cette courbe s'explique par l'effet coopératif des quatre chaînes polypeptidiques de l'hémoglobine, dont les propriétés de liaison à l'oxygène (affinité pour l'O2) sont différentes.

Grâce à cette caractéristique, le sang veineux, passant par les capillaires pulmonaires (P alvéolaire O2 tombe sur la partie supérieure de la courbe), est oxygéné presque complètement, et le sang artériel dans les capillaires tissulaires (où Po 2 correspond à la partie raide de la courbe) libère effectivement de l'O 2.

Favorise la libération d'oxygène La courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine se déplace vers la droite avec l'augmentation de la température et avec l'augmentation de la concentration d'ions hydrogène dans le milieu, qui, à son tour, dépend de Pco 2(effet Verigo-Bohr). différence artério-veineuse d'oxygène) et, naturellement, sont enrichis en oxygène dans les poumons dans la même quantité.

L'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène est mesurée par la pression partielle d'oxygène à laquelle l'hémoglobine est saturée à 50 % (P50) chez l'homme, elle est normalement de 26,5 mmHg. Art. pour le sang artériel. Paramètre 50 rands reflète la capacité du pigment respiratoire à lier l’oxygène. Ce paramètre est plus élevé pour l'hémoglobine des animaux vivant dans un environnement pauvre en oxygène, ainsi que pour ce qu'on appelle l'hémoglobine fœtale, qui est contenu dans le sang du fœtus, qui reçoit l’oxygène du sang de la mère à travers la barrière placentaire.

Écureuils (protéines, polypeptides) - les biopolymères les plus nombreux, les plus divers et d'une importance primordiale. Les molécules de protéines contiennent des atomes de carbone, d'oxygène, d'hydrogène, d'azote et parfois de soufre, de phosphore et de fer.

Les monomères protéiques sont acides aminés, qui (ayant des groupes carboxyle et amino) ont les propriétés d'un acide et d'une base (amphoternique).

Grâce à cela, les acides aminés peuvent se connecter les uns aux autres (leur nombre dans une molécule peut atteindre plusieurs centaines). À cet égard, les molécules de protéines sont de grande taille et sont appelées macromolécules.

Structure d'une molécule de protéine

Sous structure d'une molécule de protéine comprendre sa composition en acides aminés, la séquence des monomères et le degré de torsion de la molécule protéique.

Il n’existe que 20 types d’acides aminés différents dans les molécules protéiques, et une grande variété de protéines est créée en raison de leurs différentes combinaisons.

• La séquence d'acides aminés dans une chaîne polypeptidique est structure primaire des protéines(il est propre à toute protéine et détermine sa forme, ses propriétés et ses fonctions). La structure primaire d'une protéine est unique à tout type de protéine et détermine la forme de sa molécule, ses propriétés et ses fonctions.
• Une longue molécule protéique se plie et prend d'abord l'apparence d'une spirale suite à la formation de liaisons hydrogène entre les groupes -CO et -NH de différents résidus d'acides aminés de la chaîne polypeptidique (entre le carbone du groupe carboxyle d'un acide aminé et l'azote du groupe amino d'un autre acide aminé). Cette spirale est structure secondaire des protéines.
• Structure tertiaire des protéines- « empaquetage » spatial tridimensionnel de la chaîne polypeptidique sous la forme globules(balle). La force de la structure tertiaire est assurée par une variété de liaisons qui naissent entre les radicaux d'acides aminés (liaisons hydrophobes, hydrogène, ioniques et disulfure S-S).
• Certaines protéines (par exemple l'hémoglobine humaine) ont structure quaternaire. Il résulte de la combinaison de plusieurs macromolécules de structure tertiaire en un complexe complexe. La structure quaternaire est maintenue ensemble par de faibles liaisons ioniques, hydrogène et hydrophobes.

La structure des protéines peut être perturbée (sous réserve de dénaturation) lorsqu'elle est chauffée, traitée avec certains produits chimiques, irradiée, etc. Avec une faible exposition, seule la structure quaternaire se désintègre, avec une exposition plus forte, la tertiaire, puis la secondaire, et la protéine reste sous la forme d'une chaîne polypeptidique. En raison de la dénaturation, la protéine perd sa capacité à remplir sa fonction.

La perturbation des structures quaternaires, tertiaires et secondaires est réversible. Ce processus est appelé renaturation.

La destruction de la structure primaire est irréversible.

En plus des protéines simples constituées uniquement d'acides aminés, il existe également des protéines complexes, qui peuvent contenir des glucides ( glycoprotéines), les graisses ( lipoprotéines), les acides nucléiques ( nucléoprotéines), etc.

Fonctions des protéines

• Fonction catalytique (enzymatique). Protéines spéciales - enzymes- capable d'accélérer les réactions biochimiques dans les cellules des dizaines et des centaines de millions de fois. Chaque enzyme accélère une et une seule réaction. Les enzymes contiennent des vitamines.

• Fonction structurelle (construction)- une des fonctions principales des protéines (les protéines font partie des membranes cellulaires ; les protéines kératiniques forment les cheveux et les ongles ; les protéines de collagène et d'élastine forment le cartilage et les tendons).

• Fonction de transport- les protéines assurent le transport actif des ions à travers les membranes cellulaires (protéines de transport dans la membrane externe des cellules), le transport de l'oxygène et du dioxyde de carbone (hémoglobine sanguine et myoglobine dans les muscles), le transport des acides gras (les protéines du sérum sanguin contribuent au transfert des lipides et acides gras, diverses substances biologiquement actives).

• Fonction de signalisation. La réception des signaux de l'environnement externe et la transmission des informations dans la cellule se produisent grâce aux protéines intégrées à la membrane, capables de modifier leur structure tertiaire en réponse à l'action de facteurs environnementaux.
• Fonction contractile (motrice)- fournis par des protéines contractiles - l'actine et la myosine (grâce aux protéines contractiles, les cils et les flagelles se déplacent chez les protozoaires, les chromosomes se déplacent lors de la division cellulaire, les muscles se contractent dans les organismes multicellulaires et d'autres types de mouvements dans les organismes vivants sont améliorés).

• Fonction de protection- les anticorps assurent la protection immunitaire de l'organisme ; Le fibrinogène et la fibrine protègent l'organisme de la perte de sang en formant un caillot sanguin.

• Fonction de régulation inhérent aux protéines - hormones(Toutes les hormones ne sont pas des protéines !). Ils maintiennent des concentrations constantes de substances dans le sang et les cellules, participent à la croissance, à la reproduction et à d'autres processus vitaux (par exemple, l'insuline régule la glycémie).
• Fonction énergétique- lors d'un jeûne prolongé, les protéines peuvent être utilisées comme source d'énergie supplémentaire après la consommation de glucides et de graisses (avec la décomposition complète de 1 g de protéines en produits finaux, 17,6 kJ d'énergie sont libérés). Les acides aminés libérés lors de la dégradation des molécules protéiques sont utilisés pour construire de nouvelles protéines.

L'oxygène est transporté par le sang artériel sous deux formes : lié à l'hémoglobine à l'intérieur des globules rouges et dissous dans le plasma.

Le globule rouge provient du tissu indifférencié de la moelle osseuse. Lorsqu'une cellule mûrit, elle perd son noyau, ses ribosomes et ses mitochondries. En conséquence, les globules rouges sont incapables de remplir des fonctions telles que la division cellulaire, la phosphorylation oxydative et la synthèse des protéines. La source d'énergie des érythrocytes est principalement le glucose, qui est métabolisé dans le cycle d'Embden-Mierhof, ou shunt hexose monophosphate. La protéine intracellulaire la plus importante pour assurer le transport de l’O2 et du CO2 est l’hémoglobine, qui est un composé complexe de fer et de porphyrine. Un maximum de quatre molécules d’O2 se lient à une molécule d’hémoglobine. L'hémoglobine complètement chargée en O2 est appelée oxyhémoglobine, et l'hémoglobine sans O2 ou qui a fixé moins de quatre molécules d'O2 est appelée hémoglobine désoxygénée.

La principale forme de transport de l’O2 est l’oxyhémoglobine. Chaque gramme d'hémoglobine peut lier au maximum 1,34 ml d'O2. En conséquence, la capacité en oxygène du sang dépend directement de la teneur en hémoglobine :

Capacité sanguine O2 = ? 1,34 O2 /gHb/100 ml de sang (3.21).

Chez les personnes en bonne santé ayant un taux d'hémoglobine de 150 g/l, la capacité en oxygène du sang est de 201 ml d'O2 sanguin.

Le sang contient une petite quantité d'oxygène, non lié à l'hémoglobine, mais dissous dans le plasma. Selon la loi de Henry, la quantité d'O2 dissous est proportionnelle à la pression de l'O2 et à son coefficient de solubilité. La solubilité de l'O2 dans le sang est très faible : seulement 0,0031 ml se dissout dans 0,1 litre de sang pour 1 mmHg. Art. Ainsi, à une tension d'oxygène de 100 mmHg. Art. 100 ml de sang ne contiennent que 0,31 ml d'O2 dissous.

CaO2 = [(1,34)(SaO2)] + [(Pa)(0,0031)] (3,22).

Courbe de dissociation de l'hémoglobine. L'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène augmente à mesure que les molécules d'O2 se lient séquentiellement, ce qui donne à la courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine une forme sigmoïde ou en S (Fig. 3.14).

La partie supérieure de la courbe (PaO2?60 mm Hg) est plate. Cela indique que SaO2, et donc CaO2, reste relativement constant malgré des fluctuations importantes de PaO2. Une augmentation du transport de CaO2 ou d'O2 peut être obtenue en augmentant la teneur en hémoglobine ou en dissolvant le plasma (oxygénation hyperbare).

La PaO2, à laquelle l'hémoglobine est saturée en oxygène à 50 % (à 370 pH = 7,4), est connue sous le nom de P50. Il s'agit d'une mesure généralement acceptée de l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène. La P50 du sang humain est de 26,6 mmHg. Art. Cependant, cela peut changer dans diverses conditions métaboliques et pharmacologiques qui affectent le processus de liaison de l'oxygène par l'hémoglobine. Il s'agit notamment des facteurs suivants : concentration en ions hydrogène, tension du dioxyde de carbone, température, concentration en 2,3-diphosphoglycérate (2,3-DPG), etc.

Riz. 3.14. Modifications de la courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine avec modifications du pH, de la température corporelle et de la concentration de 2,3-diphosphoglycérate (2,3-DPG) dans les érythrocytes

Les modifications de l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène, provoquées par les fluctuations de la concentration intracellulaire des ions hydrogène, sont appelées effet Bohr. Une diminution du pH déplace la courbe vers la droite, une augmentation du pH vers la gauche. La forme de la courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine est telle que cet effet est plus prononcé dans le sang veineux que dans le sang artériel. Ce phénomène facilite la libération d'oxygène dans les tissus, sans pratiquement aucun effet sur la consommation d'oxygène (en l'absence d'hypoxie sévère).

Le dioxyde de carbone a un double effet sur la courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine. D'une part, la teneur en CO2 affecte le pH intracellulaire (effet Bohr). D'autre part, l'accumulation de CO2 provoque la formation de composés carbamiques en raison de son interaction avec les groupes aminés de l'hémoglobine. Ces composés carbamine servent d’effecteurs allostériques de la molécule d’hémoglobine et affectent directement la liaison de l’O2. De faibles niveaux de composés carbamineux provoquent un déplacement de la courbe vers la droite et une diminution de l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2, qui s'accompagne d'une augmentation de la libération d'O2 dans les tissus. À mesure que la PaCO2 augmente, l’augmentation concomitante des composés carbamines déplace la courbe vers la gauche, augmentant ainsi la liaison de l’O2 à l’hémoglobine.

Des phosphates organiques, en particulier le 2,3-diphosphoglycérate (2,3-DPG), se forment dans les érythrocytes lors de la glycolyse. La production de 2,3-DPG augmente pendant l'hypoxémie, ce qui constitue un mécanisme d'adaptation important. Un certain nombre de conditions qui provoquent une diminution de l'O2 dans les tissus périphériques, telles que l'anémie, la perte de sang aiguë, l'insuffisance cardiaque congestive, etc. caractérisé par une augmentation de la production de phosphates organiques dans les érythrocytes. Dans le même temps, l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2 diminue et sa libération dans les tissus augmente. A l'inverse, dans certaines pathologies, comme le choc septique et l'hypophosphatémie, de faibles taux de 2,3-DPG sont observés, ce qui entraîne un déplacement de la courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine vers la gauche.

La température corporelle affecte la courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine de manière moins prononcée et moins significative sur le plan clinique que les facteurs décrits ci-dessus. L'hyperthermie provoque une augmentation de P50, c'est-à-dire déplacement de la courbe vers la droite, ce qui est une réaction adaptative favorable et non une demande accrue en oxygène des cellules lors de conditions fébriles. L'hypothermie, au contraire, réduit la P50, c'est-à-dire déplace la courbe de dissociation vers la gauche.

Le CO, en se liant à l'hémoglobine (formant la carboxyhémoglobine), altère l'oxygénation des tissus périphériques par deux mécanismes. Premièrement, le CO réduit directement la capacité en oxygène du sang. Deuxièmement, en réduisant la quantité d’hémoglobine disponible pour la liaison de l’O2 ; Le CO réduit la P50 et déplace la courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine vers la gauche.

L'oxydation de la partie fer ferreuse de l'hémoglobine en fer ferrique conduit à la formation de méthémoglobine. Normalement, chez les personnes en bonne santé, la méthémoglobine représente moins de 3 % de l’hémoglobine totale. Son faible niveau est maintenu par des mécanismes de récupération des enzymes intracellulaires. La méthémoglobinémie peut survenir à la suite d'un déficit congénital de ces enzymes réductrices ou de la formation de molécules d'hémoglobine anormales résistantes à la réduction enzymatique (par exemple, l'hémoglobine M).

L'apport d'oxygène (DO2) est le taux de transport de l'oxygène par le sang artériel, qui dépend du flux sanguin et de la teneur en O2 du sang artériel. L'apport systémique d'oxygène (DO2) est calculé comme suit :

DO2 = CaO2 x Qt (ml/min) ou

DO2 = ([(Hb) ?1,34? % saturation] + sera de 25%, soit 5 ml/20 ml. Ainsi, normalement le corps ne consomme que 25% de l'oxygène transporté par l'hémoglobine. Lorsque le besoin en O2 dépasse la possibilité de son apport, alors le coefficient d'extraction devient supérieur à 25 %. Au contraire, si l'apport d'O2 dépasse la demande, alors le coefficient d'extraction descend en dessous de 25 %.

Si l'apport d'oxygène est modérément réduit, la consommation d'oxygène ne change pas en raison de l'augmentation de l'extraction d'O2 (la saturation en oxygène de l'hémoglobine dans le sang veineux mixte est réduite). Dans ce cas, la VO2 est indépendante de la délivrance. À mesure que la DO2 diminue encore, un point critique est atteint où la VO2 devient directement proportionnelle à la DO2. Une condition dans laquelle la consommation d'oxygène dépend de l'administration est caractérisée par une acidose lactique progressive due à une hypoxie cellulaire. Des niveaux critiques de DO2 sont observés dans diverses situations cliniques. Par exemple, sa valeur de 300 ml/(min*m2) a été constatée après des opérations sous circulation artificielle et chez des patients présentant une insuffisance respiratoire aiguë.

La tension du dioxyde de carbone dans le sang veineux mixte (PvCO2) est normalement d'environ 46 mmHg. Art., qui est le résultat final du mélange de sang provenant de tissus présentant différents niveaux d'activité métabolique. La tension veineuse en dioxyde de carbone dans le sang veineux est plus faible dans les tissus à faible activité métabolique (par exemple, la peau) et plus élevée dans les organes à forte activité métabolique (par exemple, le cœur).

Le dioxyde de carbone se diffuse facilement. Sa capacité de diffusion est 20 fois supérieure à celle de l'oxygène. Le CO2, tel qu'il se forme au cours du métabolisme cellulaire, se diffuse dans les capillaires et est transporté vers les poumons sous trois formes principales : sous forme de CO2 dissous, sous forme d'anion bicarbonate et sous forme de composés carbamine.

Le CO2 se dissout très bien dans le plasma. La quantité de fraction dissoute est déterminée par le produit de la pression partielle de CO2 et du coefficient de solubilité (? = 0,3 ml/l de sang/mm Hg). Environ 5 % du dioxyde de carbone total présent dans le sang artériel se présente sous forme de gaz dissous.

L'anion bicarbonate est la forme prédominante de CO2 (environ 90 %) dans le sang artériel. L'anion bicarbonate est le produit de la réaction du CO2 avec l'eau pour former H2CO3 et de sa dissociation :

CO2 + H2O?H2CO3?H+ + HCO3- (3.25).

La réaction entre le CO2 et le H2O se produit lentement dans le plasma et très rapidement dans les globules rouges, où l'enzyme carbonique hydrase intracellulaire est présente. Il facilite la réaction entre le CO2 et H2O pour former H2CO3. La deuxième phase de l’équation se produit rapidement, sans catalyseur.

Au fur et à mesure que le HCO3- s'accumule à l'intérieur des érythrocytes, l'anion se diffuse à travers la membrane cellulaire jusque dans le plasma. La membrane érythrocytaire est relativement imperméable au H+, ainsi qu’aux cations en général, les ions hydrogène restent donc à l’intérieur de la cellule. La neutralité électrique de la cellule lors de la diffusion du CO2 dans le plasma assure un afflux d'ions chlore du plasma vers les érythrocytes, ce qui forme ce qu'on appelle le déplacement de chlorure (déplacement de Hamburger). Une partie du H+ restant dans les globules rouges est tamponnée et se combine à l’hémoglobine. Dans les tissus périphériques, où les concentrations de CO2 sont élevées et où des quantités importantes de H+ s’accumulent dans les globules rouges, la liaison du H+ est facilitée par la désoxygénation de l’hémoglobine. L'hémoglobine réduite se lie mieux aux protons que l'hémoglobine oxygénée. Ainsi, la désoxygénation du sang artériel dans les tissus périphériques favorise la liaison de H+ par la formation d’hémoglobine réduite.

CO2 + H2O + HbO2 > HbH+ + HCO3+ O2 (3.26).

Cette augmentation de la liaison du CO2 à l’hémoglobine est connue sous le nom d’effet Haldane. Dans les poumons, le processus se déroule dans la direction opposée. L'oxygénation de l'hémoglobine améliore ses propriétés acides et la libération d'ions hydrogène déplace l'équilibre principalement vers la formation de CO2 :

O2 + HCO3- + HbH+ > CO2 + H2O + HbO2

L'oxygène dans le sang est dissous et combiné à l'hémoglobine. Une très petite quantité d'oxygène est dissoute dans le plasma ; chaque 100 ml de plasma sanguin à une tension d'oxygène (100 mm Hg) ne peut transporter que 0,3 ml d'oxygène à l'état dissous. Ce n’est clairement pas suffisant pour la vie du corps. Avec une telle teneur en oxygène dans le sang et à condition de sa consommation complète par les tissus, le volume minute de sang au repos devrait être supérieur à 150 l/min. Un autre mécanisme de transfert d'oxygène est important en le combinant avec l'hémoglobine.

Chaque gramme d'hémoglobine est capable de lier 1,34 ml d'oxygène. La quantité maximale d'oxygène pouvant être liée par 100 ml de sang est la capacité en oxygène du sang (18,76 ml ou 19 % en volume). La capacité en oxygène de l'hémoglobine est une valeur qui reflète la quantité d'oxygène qui peut entrer en contact avec l'hémoglobine lorsqu'elle est complètement saturée. Un autre indicateur de la fonction respiratoire du sang est la teneur en oxygène du sang, qui reflète la véritable quantité d'oxygène, à la fois lié à l'hémoglobine et physiquement dissous dans le plasma.

100 ml de sang artériel contiennent normalement 19 à 20 ml d'oxygène, le même volume de sang veineux contient 13 à 15 ml d'oxygène, tandis que la différence artério-veineuse est de 5 à 6 ml.

Un indicateur du degré de saturation en oxygène de l'hémoglobine est le rapport entre la quantité d'oxygène associée à l'hémoglobine et la capacité en oxygène de cette dernière. La saturation en oxygène de l'hémoglobine dans le sang artériel chez les individus en bonne santé est de 96 %.

La formation d'oxyhémoglobine dans les poumons et sa restauration dans les tissus dépendent de la tension partielle en oxygène du sang : lorsqu'elle augmente, la saturation de l'hémoglobine en oxygène augmente, et lorsqu'elle diminue, elle diminue. Cette relation est non linéaire et s'exprime par une courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine en forme de S.

Le sang artériel oxygéné correspond à un plateau de la courbe de dissociation, et le sang désaturé dans les tissus correspond à une partie en forte diminution de celle-ci. La légère montée de la courbe dans sa partie supérieure (zone de tension O2 élevée) indique qu'une saturation suffisamment complète de l'hémoglobine du sang artériel en oxygène est assurée même lorsque la tension O2 diminue jusqu'à 70 mmHg.

Diminution de la tension O2 de 100 à 15-20 mm Hg. Art. n'a pratiquement aucun effet sur la saturation en oxygène de l'hémoglobine (HbO ; elle diminue de 2 à 3 %). À des valeurs de tension O2 inférieures, l’oxyhémoglobine se dissocie beaucoup plus facilement (zone de forte baisse de la courbe). Ainsi, lorsque la tension 0 2 diminue de 60 à 40 mm Hg. Art. la saturation en oxygène de l'hémoglobine diminue d'environ 15 %.

La position de la courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine est généralement exprimée quantitativement par la tension partielle d'oxygène à laquelle la saturation en hémoglobine est de 50 %. La valeur P50 normale à une température de 37°C et un pH de 7,40 est d'environ 26,5 mm Hg. Art..

Dans certaines conditions, la courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine peut se déplacer dans un sens ou dans l'autre, conservant une forme en S, sous l'influence de changements :

3. température corporelle,

Dans les muscles qui travaillent, en raison d'un métabolisme intense, la formation de CO 2 et d'acide lactique augmente, ainsi que la production de chaleur. Tous ces facteurs réduisent l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène. Dans ce cas, la courbe de dissociation se déplace vers la droite, ce qui facilite la libération de l'oxygène de l'oxyhémoglobine et augmente la capacité des tissus à consommer de l'oxygène.

Avec une diminution de la température du 2,3-DPG, une diminution de la tension du CO 2 et une augmentation du pH, la courbe de dissociation se déplace vers la gauche, l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène augmente, ce qui entraîne l'apport d'oxygène à les tissus diminuent.

6. Transport du dioxyde de carbone dans le sang. Le dioxyde de carbone est transporté vers les poumons sous forme de bicarbonates et en état de liaison chimique avec l'hémoglobine (carbohémoglobine).

Le dioxyde de carbone est un produit métabolique des cellules tissulaires et est donc transporté par le sang des tissus vers les poumons. Le dioxyde de carbone joue un rôle essentiel dans le maintien du niveau de pH dans les environnements internes du corps par des mécanismes d'équilibre acido-basique. Le transport du dioxyde de carbone dans le sang est donc étroitement lié à ces mécanismes.

Dans le plasma sanguin, une petite quantité de dioxyde de carbone est dissoute ; à PC0 2 = 40 mm Hg. Art. 2,5 ml/100 ml de dioxyde de carbone sanguin sont tolérés, soit 5 %. La quantité de dioxyde de carbone dissoute dans le plasma augmente linéairement avec le niveau de PC0 2 . Dans le plasma sanguin, le dioxyde de carbone réagit avec l'eau pour former H + et HCO 3 . Une augmentation de la tension du dioxyde de carbone dans le plasma sanguin entraîne une diminution de son pH. La tension du dioxyde de carbone dans le plasma sanguin peut être modifiée par la fonction de la respiration externe, et la quantité d'ions hydrogène ou le pH peut être modifié par les systèmes tampons du sang et du HCO 3, par exemple par leur excrétion par les reins dans les urines. La valeur du pH du plasma sanguin dépend du rapport entre la concentration de dioxyde de carbone dissous et les ions bicarbonates. Sous forme de bicarbonate, le plasma sanguin, c'est-à-dire dans un état chimiquement lié, transporte la majeure partie du dioxyde de carbone - environ 45 ml/100 ml de sang, soit jusqu'à 90 %. Les érythrocytes transportent environ 2,5 ml/100 ml de dioxyde de carbone, soit 5 %, sous la forme d'un composé carbamine avec des protéines d'hémoglobine. Le transport du dioxyde de carbone dans le sang des tissus vers les poumons sous les formes indiquées n'est pas associé au phénomène de saturation, comme pour le transport de l'oxygène, c'est-à-dire que plus il se forme de dioxyde de carbone, plus sa quantité est transportée du tissus vers les poumons. Il existe cependant une relation curviligne entre la pression partielle de dioxyde de carbone dans le sang et la quantité de dioxyde de carbone transportée par le sang : la courbe de dissociation du dioxyde de carbone.

Le rôle des globules rouges dans le transport du dioxyde de carbone. Effet Holden.

Dans le sang des capillaires des tissus corporels, la tension du dioxyde de carbone est de 5,3 kPa (40 mm Hg) et dans les tissus eux-mêmes de 8,0 à 10,7 kPa (60 à 80 mm Hg). En conséquence, le CO 2 se diffuse des tissus vers le plasma sanguin et de celui-ci vers les érythrocytes le long du gradient de pression partielle du CO 2. Dans les érythrocytes, le CO2 forme de l'acide carbonique avec l'eau, qui se dissocie en H+ et HCO3. (C0 2 + H 2 0 = H 2 CO 3 = H + + HCO 3). Cette réaction se déroule rapidement, puisque C0 2 + H 2 0 = H 2 CO 3 est catalysée par l'enzyme anhydrase carbonique de la membrane érythrocytaire, qui y est contenue en forte concentration.

Dans les globules rouges, la dissociation du dioxyde de carbone se poursuit continuellement à mesure que les produits de cette réaction se forment, car les molécules d'hémoglobine agissent comme un composé tampon, liant les ions hydrogène chargés positivement. Dans les globules rouges, à mesure que l'oxygène est libéré de l'hémoglobine, ses molécules se lieront aux ions hydrogène (C0 2 + H 2 0 = H 2 C0 3 = H + + HCO 3), formant un composé (Hb-H +). En général, c'est ce qu'on appelle l'effet Holden, qui conduit à un déplacement de la courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine vers la droite le long de l'axe des x, ce qui réduit l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène et favorise sa libération plus intense des globules rouges vers les tissus. . Dans ce cas, dans le cadre du composé Hb-H+, environ 200 ml de CO 2 sont transportés dans un litre de sang des tissus vers les poumons. La dissociation du dioxyde de carbone dans les érythrocytes ne peut être limitée que par le pouvoir tampon des molécules d'hémoglobine. Les ions HCO3 formés à l'intérieur des érythrocytes à la suite de la dissociation du CO2 sont éliminés des érythrocytes dans le plasma à l'aide d'une protéine porteuse spéciale de la membrane érythrocytaire et, à leur place, les ions Cl - sont pompés du plasma sanguin (le " phénomène de déplacement du chlore). Le rôle principal de la réaction CO 2 à l'intérieur des érythrocytes est l'échange d'ions Cl - et HCO3 entre le plasma et l'environnement interne des érythrocytes. À la suite de cet échange, les produits de dissociation du dioxyde de carbone H+ et HCO3 seront transportés à l'intérieur des érythrocytes sous forme de composé (Hb-H+), et dans le plasma sanguin - sous forme de bicarbonates.

Les globules rouges sont impliqués dans le transport du dioxyde de carbone des tissus vers les poumons, puisque le C0 2 forme une combinaison directe avec - NH 2 - des groupes de sous-unités protéiques de l'hémoglobine : C0 2 + Hb -> HbC0 2 ou composé carbamine. Le transport du CO2 dans le sang sous forme de composé carbamine et d'ions hydrogène par l'hémoglobine dépend des propriétés des molécules de cette dernière ; les deux réactions sont déterminées par l'ampleur de la pression partielle d'oxygène dans le plasma sanguin sur la base de l'effet Holden.

Quantitativement, le transport du dioxyde de carbone sous forme dissoute et sous forme de composé carbamine est insignifiant comparé à son transport du CO 2 dans le sang sous forme de bicarbonates. Or, lors des échanges gazeux du CO 2 dans les poumons entre le sang et l'air alvéolaire, ces deux formes deviennent primordiales.

Lorsque le sang veineux retourne des tissus vers les poumons, le CO 2 se diffuse du sang vers les alvéoles et la PC0 2 dans le sang diminue de 46 mm Hg. Art. (sang veineux) jusqu'à 40 mm Hg. (sang artériel). Parallèlement, dans la quantité totale de CO 2 (6 ml/100 ml de sang) diffusant du sang vers les alvéoles, la proportion de forme dissoute de CO 2 et de composés carbamiques devient plus importante par rapport au bicarbonate. Ainsi, la proportion de forme dissoute est de 0,6 ml/100 ml de sang, soit 10 %, les composés carbamiques - 1,8 ml/100 ml de sang, soit 30 %, et les bicarbonates - 3,6 ml/100 ml de sang, soit 60 %. .

Dans les globules rouges des capillaires des poumons, à mesure que les molécules d'hémoglobine sont saturées d'oxygène, des ions hydrogène commencent à être libérés, les composés carbamine se dissocient et HCO3 est à nouveau converti en CO 2 (H+ + HCO3 = = H 2 CO 3 = CO 2 + H 2 0), qui est excrété par diffusion dans les poumons selon le gradient de ses pressions partielles entre le sang veineux et l'espace alvéolaire. Ainsi, l'hémoglobine des érythrocytes joue un rôle majeur dans le transport de l'oxygène des poumons vers les tissus, et du dioxyde de carbone dans le sens inverse, puisqu'elle est capable de se lier à 0 2 et H +.

Au repos, environ 300 ml de CO2 sont éliminés du corps humain par les poumons par minute : 6 ml/100 ml de sang x 5 000 ml/min de volume de circulation sanguine par minute.

7. Régulation de la respiration. Centre respiratoire et ses divisions. Automatisation du centre respiratoire.

Il est bien connu que la respiration externe change constamment selon diverses conditions de l’activité vitale du corps.

Besoin respiratoire. L'activité du système respiratoire fonctionnel est toujours subordonnée à la satisfaction des besoins respiratoires de l'organisme, qui sont largement déterminés par le métabolisme tissulaire.

Ainsi, lors du travail musculaire, par rapport au repos, le besoin en oxygène et l'élimination du dioxyde de carbone augmentent. Pour compenser la demande respiratoire accrue, l'intensité de la ventilation pulmonaire augmente, ce qui se traduit par une augmentation de la fréquence et de la profondeur de la respiration. Le rôle du dioxyde de carbone. Des expériences sur des animaux ont montré qu'un excès de dioxyde de carbone dans l'air et dans le sang (hypercapnie) stimule la ventilation pulmonaire en augmentant et en approfondissant la respiration, créant ainsi les conditions nécessaires à l'élimination de l'excès de dioxyde de carbone du corps. Au contraire, une diminution de la pression partielle de dioxyde de carbone dans le sang (hypocapnie) entraîne une diminution de la ventilation pulmonaire jusqu'à un arrêt complet de la respiration (apnée). Ce phénomène s'observe après une hyperventilation volontaire ou artificielle, au cours de laquelle le dioxyde de carbone est éliminé en excès de l'organisme. En conséquence, immédiatement après une hyperventilation intense, la respiration s'arrête - apnée post-hyperventilation.

Le rôle de l'oxygène. Un manque d'oxygène dans l'atmosphère et une diminution de sa pression partielle lors de la respiration à haute altitude dans une atmosphère raréfiée (hypoxie) stimulent également la respiration, provoquant une augmentation de la profondeur et surtout de la fréquence de la respiration. Grâce à l'hyperventilation, le manque d'oxygène est partiellement compensé.

L'excès d'oxygène dans l'atmosphère (hyperoxie), au contraire, réduit le volume de ventilation pulmonaire.

Dans tous les cas, la ventilation change dans une direction qui aide à restaurer l’état gazeux modifié du corps. Un processus appelé régulation respiratoire est la stabilisation des paramètres respiratoires d'une personne.

Sous le principal centre respiratoire comprendre l'ensemble des neurones des noyaux respiratoires spécifiques de la moelle oblongate.

Le centre respiratoire contrôle deux fonctions principales ; moteur, qui se manifeste sous la forme d'une contraction des muscles respiratoires, et homéostatique, associé au maintien de la constance de l'environnement interne du corps lors des changements de teneur en 0 2 et CO 2. La fonction motrice, ou motrice, de le centre respiratoire doit générer le rythme respiratoire et son schéma. Grâce à cette fonction, la respiration est intégrée à d'autres fonctions. Par schéma respiratoire, il faut entendre la durée de l'inspiration et de l'expiration, le volume courant et le volume respiratoire minute. La fonction homéostatique du centre respiratoire maintient des valeurs stables des gaz respiratoires dans le sang et le liquide extracellulaire du cerveau, adapte la fonction respiratoire aux conditions d'un environnement gazeux modifié et à d'autres facteurs environnementaux.

(dans les organismes unicellulaires) et entre différentes cellules d'un organisme multicellulaire. Les protéines de transport peuvent être soit intégrées à la membrane, soit des protéines hydrosolubles sécrétées par la cellule, situées dans l'espace péri- ou cytoplasmique, dans le noyau ou les organelles des eucaryotes.

Les principaux groupes de protéines de transport :

• protéines chélatrices;
• protéines de transport.

Fonction de transport des protéines

La fonction de transport des protéines est la participation des protéines au transfert de substances vers et hors des cellules, à leurs mouvements au sein des cellules, ainsi qu'à leur transport par le sang et d'autres fluides dans tout le corps.

Il existe différents types de transports réalisés à l’aide de protéines.

Transport de substances à travers la membrane cellulaire

Le transport passif est également assuré par les protéines canal. Les protéines formant des canaux forment des pores aqueux dans la membrane à travers lesquels (lorsqu'elles sont ouvertes) les substances peuvent passer. des familles spéciales de protéines formant des canaux (connexines et pannexines) forment des jonctions lacunaires à travers lesquelles des substances de faible poids moléculaire peuvent être transportées d'une cellule à une autre (via les pannexines et dans les cellules depuis l'environnement externe).

Les microtubules – structures constituées de protéines de tubuline – sont également utilisées pour transporter des substances à l’intérieur des cellules. Les mitochondries et les vésicules membranaires chargées (vésicules) peuvent se déplacer le long de leur surface. Ce transport est assuré par des protéines motrices. Ils sont divisés en deux types : les dynéines cytoplasmiques et les kinésines. Ces deux groupes de protéines diffèrent par l'extrémité du microtubule à partir de laquelle elles déplacent la cargaison : les dynéines de l'extrémité + à l'extrémité - et les kinésines dans la direction opposée.

Transport de substances dans tout le corps

Le transport des substances dans tout le corps s’effectue principalement par le sang. Le sang transporte les hormones, les peptides et les ions des glandes endocrines vers d'autres organes, transporte les produits métaboliques finaux vers les organes excréteurs, transporte les nutriments et les enzymes, l'oxygène et le dioxyde de carbone.

La protéine de transport la plus connue qui transporte des substances dans tout le corps est l'hémoglobine. Il transporte l'oxygène et le dioxyde de carbone à travers le système circulatoire, des poumons vers les organes et les tissus. Chez l'homme, environ 15 % du dioxyde de carbone est transporté vers les poumons par l'hémoglobine. Dans les muscles squelettiques et cardiaques, le transport de l'oxygène est assuré par une protéine appelée