«Белки. Получение белков реакцией поликонденсации аминокислот

Белки – это биополимеры, состоящие из остатков α-аминокислот, соединённых между собой пептидными связями (-CO-NH-). Белки входят в состав клеток и тканей всех живых организмов. В молекулы белков входит 20 остатков различных аминокислот.

Структура белка

Белки обладают неисчерпаемым разнообразием структур.

Первичная структура белка – это последовательность аминокислотных звеньев в линейной полипептидной цепи.

Вторичная структура – это пространственная конфигурация белковой молекулы, напоминающая спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счёт водородных связей между группами: CO и NH.

Третичная структура – это пространственная конфигурация, которую принимает закрученная в спираль полипептидная цепь.

Четвертичная структура – это полимерные образования из нескольких макромолекул белка.

Физические свойства

Свойства белков весьма разнообразны, которые они выполняют. Одни белки растворяются в воде, образуя, как правило, коллоидные растворы (например, белок яйца); другие растворяются в разбавленных растворах солей; третьи нерастворимы (например, белки покровных тканей).

Химические свойства

Денатурация – разрушение вторичной, третичной структуры белка под действием различных факторов: температура, действие кислот, солей тяжёлых металлов, спиртов и т.д.

При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и других факторов) происходит измене- ние вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, то есть ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следователь- но, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: сни- жается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая актив-ность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а, следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатура- ция белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработке пи- щевого сырья,полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль про- цессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, суш- ке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). К денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используют в пищевой и биотехнологии.

Качественные реакции на белки :

а) При горении белка – запах палёных перьев.

б) Белок +HNO 3 → жёлтая окраска

в) Раствор белка +NaOH + CuSO 4 → фиолетовая окраска

Гидролиз

Белок + Н 2 О → смесь аминокислот

Функции белков в природе:

· каталитические (ферменты);

· регуляторные (гормоны);

· структурные (кератин шерсти, фиброин шелка, коллаген);

· двигательные (актин, миозин);

· транспортные (гемоглобин);

· запасные (казеин, яичный альбумин);

· защитные (иммуноглобулины) и т.д.

Гидратация

Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличивается. Набухание бел- ка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности бел- ковой макромолекулы гидрофильные амидные (–CO–NH–, пептидная связь), амин- ные (NH 2) и карбоксильные (COOH) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхность молекулы. Окружая белковые глобулы гидрат- ная (водная) оболочка препятствует устойчивости растворов белка. В изоэлектричес- кой точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяют- ся, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этило- вого спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении pH среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность ме- няется.

При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают плас-тичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою фор- му. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (нап- ример, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма– полужидкое содержимое клетки. Сильно гидратированный студень–сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста, она содержит до 65% воды. Гидрофильность, главное качество зерна пшеницы, белков зерна и муки играет боль- шую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое полу- чают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

Пенообразование

Процесс пенообразования–это способность белков образовывать высококонцент- рированные системы «жидкость–газ»,называемые пенами. Устойчивость пены, в ко- торой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от кон- цнтрации,но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко исполь- зуются в кондитерской промышленности(пастила, зефир, суфле).Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства.

Горение

Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

Цветные реакции.

• Ксантопротеиновая–происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождаю- щеееся появлением желтой окраски;
• Биуретовая – происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu 2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово–синей окраски;
• при нагревании белков со щелочью в присутствии солей свинца выпадает черный осадок, который содержит серу.


Строение белков

Белки - высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α -аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин - 36 000, гемоглобин - 152 000, миозин - 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта - 46, уксусной кислоты - 60, бензола - 78.

Аминокислотный состав белков

Белки - непериодические полимеры, мономерами которых являются α -аминокислоты . Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α -аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты - могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты - не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными - содержат весь набор аминокислот; неполноценными - какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми . Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными . Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Свойства белков

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков ; один из самых мощных буферов - гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание) могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой , в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией . Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой .

Функции белков

Каталитическая: Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками - ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО 2 при фотосинтезе.



5. Регуляторная функция . Белки осуществляют функции сигнальных веществ - некоторых гормонов, гистогормонов и нейромедиаторов, являются рецепторами к сигнальным веществам любого строения, обеспечивают дальнейшую передачу сигнала в биохимических сигнальных цепях клетки. Примерами могут служить гормон роста соматотропин , гормон инсулин , Н- и М-холинорецепторы .

6. Двигательная функция . С помощью белков осуществляются процессы сокращения и другого биологического движения. Примерами могут служить тубулин, актин , миозин.

7. Запасная функция . В растениях содержатся запасные белки, являющиеся ценными пищевыми веществами, в организмах животных мышечные белки служат резервными питательными веществами, которые мобилизуются при крайней необходимости.

Для белков характерным является наличие нескольких уровней структурной организации.

Первичной структурой белка называют последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Пептидная связь - это карбоксамидная связь между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой аминокислоты.

аланилфенилаланилцистеилпролин

У пептидной связи есть несколько особенностей:

а) она резонансно стабилизирована и поэтому находится практически в одной плоскости - планарна; вращение вокруг связи С-N требует больших затрат энергии и затруднено;

б) у связи -CO-NH- особый характер, она меньше, чем обычная, но больше, чем двойная, то есть существует кетоенольная таутомерия :

в) заместители по отношению к пептидной связи находятся в транс -положении;

г) пептидный остов окружен разнообразными по своей природе боковыми цепями, взаимодействуя с окружающими молекулами растворителя, свободные карбоксильные и аминогруппы ионизируются, образуя катионные и анионные центры молекулы белка. В зависимости от их соотношения белковая молекула получает суммарный положительный или отрицательный заряд, а также характеризуется тем или иным значением рН среды при достижении изоэлектрической точки белка. Радикалы образуют солевые, эфирные, дисульфидные мостики внутри молекулы белка, а также определяют круг реакций, свойственных белкам.

В настоящее время условились считать белками полимеры, состоящие из 100 и более аминокислотных остатков, полипептидами - полимеры, состоящие из 50-100 аминокислотных остатков, низкомолекулярными пептидами - полимеры, состоящие из менее 50 аминокислотных остатков.

Некоторые низкомолекулярные пептиды играют самостоятельную биологическую роль. Примеры некоторых таких пептидов:

Глутатион - γ-глу-цис-гли - один из наиболее широко распространен-ных внутриклеточных пептидов, принимает участие в окислительно-восстановительных процессах в клетках и переносе аминокислот через биологические мембраны.

Карнозин - β-ала-гис - пептид, содержащийся в мышцах животных, устраняет продукты перекисного расщепления липидов, ускоряет процесс распада углеводов в мышцах и в виде фосфата вовлекается в энергетический обмен в мышцах.

Вазопрессин - гормон задней доли гипофиза, участвующий в регуля-ции водного обмена организма:

Фаллоидин - ядовитый полипептид мухомора, в ничтожных концентрациях вызывает гибель организма вследствие выхода ферментов и ионов калия из клеток:

Грамицидин - антибиотик , действующий на многие грамположительные бактерии, изменяет проницаемость биологических мембран для низкомолекулярных соединений и вызывает гибель клеток:

Мет -энкефалин - тир-гли-гли-фен-мет - пептид, синтезирующийся в нейронах и ослабляющий болевые ощущения.

Вторичная структура белка - это пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами пептидного остова.

Пептидная цепь содержит множество СО- и NH-групп пептидных связей, каждая из которых потенциально способна участвовать в образовании водородных связей. Существуют два главных типа структур, которые позволяют это осуществить: α-спираль, в которую цепь свертывается как шнур от телефонной трубки, и складчатая β-структура, в которой бок о бок уложены вытянутые участки одной или нескольких цепей. Обе эти структуры весьма стабильны.

α-Спираль характеризуется предельно плотной упаковкой скрученной полипептидной цепи, на каждый виток правозакрученной спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, радикалы которых направлены всегда наружу и немного назад, то есть в начало полипептидной цепи.

Основные характеристики α-спирали:

1) α-спираль стабилизируется водородными связями между атомом водорода при азоте пептидной группы и карбонильным кислородом остатка, отстоящего от данного вдоль цепи на четыре позиции;

2) в образовании водородной связи участвуют все пептидные группы, это обеспечивает максимальную стабильность α-спирали;

3) в образовании водородных связей вовлечены все атомы азота и кислорода пептидных групп, что в значительной мере снижает гидрофильность α-спиральных областей и увеличивает их гидрофобность;

4) α-спираль образуется самопроизвольно и является наиболее устойчивой конформацией полипептидной цепи, отвечающей минимуму свободной энергии;

5) в полипептидной цепи из L-аминокислот правая спираль, обычно обнаруживаемая в белках, намного стабильнее левой.

Возможность образования α-спирали обусловлена первичной структурой белка. Некоторые аминокислоты препятствуют закручиванию пептидного остова. Например, расположенные рядом карбоксильные группы глутамата и аспартата взаимно отталкиваются друг от друга, что препятствует образованию водородных связей в α-спирали. По этой же причине затруднена спирализация цепи в местах близко расположенных друг к другу положительно заряженных остатков лизина и аргинина. Однако наибольшую роль в нарушении α-спирали играет пролин. Во-первых, в пролине атом азота входит в состав жесткого кольца, что препятствует вращению вокруг связи N-C, во-вторых, пролин не образует водородную связь из-за отсутствия водорода при атоме азота.

β-складчатость - это слоистая структура , образуемая водородными связями между линейно расположенными пептидными фрагментами. Обе цепи могут быть независимыми или принадлежать одной молекуле полипептида. Если цепи ориентированы в одном направлении, то такая β-структура называется параллельной. В случае противоположного направления цепей, то есть когда N-конец одной цепи совпадает с С-концом другой цепи, β-структура называется антипараллельной. Энергетически более предпочтительна антипараллельная β-складчатость с почти линейными водородными мостиками.

параллельная β-складчатость антипараллельная β-складчатость

В отличие от α-спирали , насыщенной водородными связями, каждый участок цепи β-складчатости открыт для образования дополнительных водородных связей. Боковые радикалы аминокислот ориентированы почти перпендикулярно плоскости листа попеременно вверх и вниз.

В тех участках, где пептидная цепь изгибается достаточно круто, часто находится β-петля. Это короткий фрагмент, в котором 4 аминокислотных остатка изгибаются на 180 о и стабилизируются одним водородным мостиком между первым и четвертым остатками. Большие аминокислотные радикалы мешают образованию β-петли, поэтому в нее чаще всего входит самая маленькая аминокислота глицин.

Надвторичная структура белка - это некоторый специфический порядок чередования вторичных структур. Под доменом понимают обособленную часть молекулы белка, обладающую в определенной степени структурной и функциональной автономией. Сейчас домены считают фундаментальными элементами структуры белковых молекул и соотношение и характер компоновки α-спиралей и β-слоев дает для понимания эволюции белковых молекул и филогенетических связей больше, чем сопоставление первичных структур.

Главной задачей эволюции является конструирование все новых белков. Бесконечно мал шанс случайно синтезировать такую аминокислотную последовательность, которая бы удовлетворила условиям упаковки и обеспечила выполнение функциональных задач. Поэтому часто встречаются белки с различной функцией, но сходные по структуре настолько, что кажется, что они имели одного общего предка или произошли друг от друга. Похоже, что эволюция, столкнувшись с необходимостью решить определенную задачу, предпочитает не конструировать для этого белки сначала, а приспособить для этого уже хорошо отлаженные структуры, адаптируя их для новых целей.

Некоторые примеры часто повторяющихся надвторичных структур:

1) αα’ - белки, содержащие только α-спирали (миоглобин, гемоглобин);

2) ββ’ - белки, содержащие только β-структуры (иммуноглобулины, супероксиддисмутаза);

3) βαβ’ - структура β-бочонка, каждый β-слой расположен внутри бочонка и связан с α-спиралью, находящейся на поверхности молекулы (триозофосфоизомераза, лактатдегидрогеназа);

4) «цинковый палец» - фрагмент белка, состоящий из 20 аминокислотных остатков, атом цинка связан с двумя остатками цистеина и двумя гистидина, в результате чего образуется «палец» из примерно 12 амино-кислотных остатков, может связываться с регуляторными участками молекулы ДНК;

5) «лейциновая застежка-молния» - взаимодействующие белки имеют α-спиральный участок, содержащий по крайней мере 4 остатка лейцина, они расположены через 6 аминокислот один от другого, то есть находятся на поверхности каждого второго витка и могут образовывать гидрофобные связи с лейциновыми остатками другого белка. С помощью лейциновых застежек, например, молекулы сильноосновных белков гистонов могут объединяться в комплексы, преодолевая положительный заряд.

Третичная структура белка - это пространственное расположение молекулы белка, стабилизируемое связями между боковыми радикалами аминокислот.

Типы связей, стабилизирующих третичную структуру белка:

электростатическое водородные гидрофобные дисульфидные взаимодействие связи взаимодействия связи

В зависимости от складывания третичной структуры белки можно классифицировать на два основных типа - фибриллярные и глобулярные.

Фибриллярные белки - нерастворимые в воде длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси. В основном это структурные и сократительные белки. Несколько примеров самых распространенных фибриллярных белков:

1. α- Кератины . Синтезируются клетками эпидермиса. На их долю приходится почти весь сухой вес волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей, когтей, игл, чешуи, копыт и черепашьего панциря, а также значительная часть веса наружного слоя кожи. Это целое семейство белков, они сходны по аминокислотному составу, содержат много остатков цистеина и имеют одинаковое пространственное расположение полипептидных цепей.

В клетках волос полипептидные цепи кератина сначала организуются в волокна, из которых затем формируются структуры наподобие каната или скрученного кабеля, заполняющего в конце концов все пространство клетки. Клетки волос становятся при этом уплощенными и, наконец, отмирают, а клеточные стенки образуют вокруг каждого волоса трубчатый чехол, называемый кутикулой. В α-кератине полипептидные цепи имеют форму α-спирали, скручены одна вокруг другой в трехжильный кабель с образованием поперечных дисульфидных связей.

N-концевые остатки расположены с одной стороны (параллельны). Кератины нерастворимы в воде из-за преобладания в их составе аминокислот с неполярными боковыми радикалами, которые обращены в сторону водной фазы. При химической завивке происходят следующие процессы: вначале путем восстановления тиолами разрушаются дисульфидные мостики, а затем при придании волосам необходимой формы их высушивают нагреванием, при этом за счет окисления кислородом воздуха образуются новые дисульфидные мостики, которые сохраняют форму прически.

2. β-Кератины . К ним относятся фиброин шелка и паутины. Представляют из себя антипараллельные β-складчатые слои с преобладанием глицина, аланина и серина в составе.

3. Коллаген . Самый распространенный белок у высших животных и главный фибриллярный белок соединительных тканей. Коллаген синтезируется в фибробластах и хондроцитах - специализированных клетках соединительной ткани, из которых затем выталкивается. Коллагеновые волокна находятся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Они не растяги-ваются, по прочности превосходят стальную проволоку, коллагеновые фибриллы характеризуются поперечной исчерченностью.

При кипячении в воде волокнистый , нерастворимый и неперевариваемый коллаген превращается в желатин в результате гидролиза некоторых ковалентных связей. Коллаген содержит 35% глицина, 11% аланина, 21% пролина и 4-гидроксипролина (аминокислоты, свойственной только для коллагена и эластина). Такой состав определяет относительно низкую питательную ценность желатина как пищевого белка. Фибриллы коллагена состоят из повторяющихся полипептидных субъединиц, называемых тропоколлагеном. Эти субъединицы уложены вдоль фибриллы в виде параллельных пучков по типу «голова к хвосту». Сдвинутость головок и придает характерную поперечную исчерченность. Пустоты в этой структуре при необходимости могут служить местом отложения кристаллов гидроксиапатита Са 5 (ОН)(РО 4) 3 , играющего важную роль в минерализации костей.

Тропоколлагеновые субъединицы состоят из трех полипептидных цепей, плотно скрученных в виде трехжильного каната, отличающегося от α- и β-кератинов. В одних коллагенах все три цепи имеют одинаковую аминокислотную последовательность, тогда как в других идентичны только две цепи, а третья отличается от них. Полипептидная цепь тропоколлагена образует левую спираль, на один виток которой приходится только три аминокислотных остатка из-за изгибов цепи, обусловленной пролином и гидроксипролином. Три цепи связаны между собой кроме водородных связей связью ковалентного типа, образующейся между двумя остатками лизина, находящимися в соседних цепях:

По мере того как мы становимся старше , в тропоколлагеновых субъединицах и между ними образуется все большее число поперечных связей, что делает фибриллы коллагена более жесткими и хрупкими, и это изменяет механические свойства хрящей и сухожилий, делает более ломкими кости и понижает прозрачность роговицы глаза.

4. Эластин . Содержится в желтой эластичной ткани связок и эластическом слое соединительной ткани в стенках крупных артерий. Основная субъединица фибрилл эластина - тропоэластин. Эластин богат глицином и аланином, содержит много лизина и мало пролина. Спиральные участки эластина растягиваются при натяжении, но возвращаются при снятии нагрузки к исходной длине. Остатки лизина четырех разных цепей образуют ковалентные связи между собой и позволяют эластину обратимо растягиваться во всех направлениях.

Глобулярные белки - белки, полипептидная цепь которых свернута в компактную глобулу, способны выполнять самые разнообразные функции.

Третичную структуру глобулярных белко в удобнее всего рассмотреть на примере миоглобина. Миоглобин - это относительно небольшой кислород-связывающий белок, присутствующий в мышечных клетках. Он запасает связанный кислород и способствует его переносу в митохондрии. В молекуле миоглобина находится одна полипептидная цепь и одна гемогруппа (гем) - комплекс протопорфирина с железом.

Основные свойства миоглобина :

а) молекула миоглобина настолько компактна, что внутри нее может уместиться всего 4 молекулы воды;

б) все полярные аминокислотные остатки, за исключением двух, расположены на внешней поверхности молекулы, причем все они находятся в гидратированном состоянии;

в) большая часть гидрофобных аминокислотных остатков расположена внутри молекулы миоглобина и, таким образом, защищена от соприкосно-вения с водой;

г) каждый из четырех остатков пролина в молекуле миоглобина находится в месте изгиба полипептидной цепи, в других местах изгиба расположены остатки серина, треонина и аспарагина, так как такие аминокислоты препятствуют образованию α-спирали, если находятся друг с другом;

д) плоская гемогруппа лежит в полости (кармане) вблизи поверхности молекулы, атом железа имеет две координационные связи, направленные перпендикулярно плоскости гемма, одна из них связана с остатком гистидина 93, а другая служит для связывания молекулы кислорода.

Начиная с третичной структуры белок становится способным выполнять свойственные ему биологические функции. В основе функционирования белков лежит то, что при укладке третичной структуры на поверхности белка образуются участки, которые могут присоединять к себе другие молекулы, называемые лигандами. Высокая специфичность взаимодействия белка с лигандом обеспечивается комплементарностью структуры активного центра структуре лиганда. Комплементарность - это пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей. Для большей части белков третичная структура - максимальный уровень укладки.

Четвертичная структура белка - характерна для белков, состоящих из двух и более полипептидных цепей, связанных между собой исключительно нековалентными связями, в основном электростатическими и водородными. Чаще всего белки содержат две или четыре субъединицы, более четырех субъединиц обычно содержат регуляторные белки.

Белки, имеющие четвертичную структуру , часто называются олигомерными. Различают гомомерные и гетеромерные белки. К гомо-мерным относятся белки, у которых все субъединицы имеют одинаковое строение, например, фермент каталаза состоит их четырех абсолютно одинаковых субъединиц. Гетеромерные белки имеют разные субъединицы, например, фермент РНК-полимераза состоит из пяти разных по строению субъединиц, выполняющих разные функции.

Взаимодействие одной субъединицы со специфическим лигандом вызывает конформационные изменения всего олигомерного белка и изменяет сродство других субъединиц к лигандам, это свойство лежит в основе способности олигомерных белков к аллостерической регуляции.

Четвертичную структуру белка можно рассмотрет ь на примере гемоглобина. Содержит четыре полипептидных цепи и четыре простетические группы гема, в которых атомы железа находятся в закисной форме Fe 2+ . Белковая часть молекулы - глобин - состоит из двух α-цепей и двух β-цепей, содержащих до 70% α-спиралей. Каждая из четырех цепей имеет характерную для нее третичную структуру, с каждой цепью связана одна гемогруппа. Гемы разных цепей сравнительно далеко расположены друг от друга и имеют разный угол наклона. Между двумя α-цепями и двумя β-цепями образуется мало прямых контактов, тогда как между α- и β-цепями возникают многочисленные контакты типа α 1 β 1 и α 2 β 2 , образованные гидрофобными радикалами. Между α 1 β 1 и α 2 β 2 остается канал.

В отличие от миоглобина гемоглобин характеризуется значительно более низким сродством к кислороду, что позволяет ему при существующих в тканях низких парциальных давлениях кислорода отдавать им значительную часть связанного кислорода. Кислород легче связывается железом гемоглобина при более высоких значениях рН и низкой концентрации СО 2 , свойственные альвеолам легких; освобождению кислорода из гемоглобина благоприятствуют более низкие значения рН и высокие концентрации СО 2 , свойственные тканям.

Кроме кислорода гемоглобин переносит ионы водорода , которые связываются с остатками гистидина в цепях. Также гемоглобин переносит углекислый газ, который присоединяет к концевой аминогруппе каждой из четырех полипептидных цепей, в результате чего образуется карбаминогемоглобин:

В эритроцитах в достаточно больших концентрациях присутствует вещество 2,3-дифосфоглицерат (ДФГ), его содержание увеличивается при подъеме на большую высоту и при гипоксии, облегчая высвобождение кислорода из гемоглобина в тканях. ДФГ располагается в канале между α 1 β 1 и α 2 β 2 , взаимодействуя с положительно зараженными группами β-цепей. При связывании гемоглобином кислорода ДФГ вытесняется из полости. В эритроцитах некоторых птиц содержится не ДФГ, а инозитолгекса-фосфат, который еще больше снижает сродство гемоглобина к кислороду.

2,3-дифосфоглицерат (ДФГ)

HbA - нормальный гемоглобин взрослого человека , HbF - фетальный гемоглобин, имеет большее сродство к О 2 , HbS - гемоглобин при серповидноклеточной анемии. Серповидноклеточная анемия - это серьезное наследственное заболевание, связанное с генетической аномалией гемоглобина. В крови больных людей наблюдается необычно большое количество тонких серповидных эритроцитов, которые, во-первых, легко разрываются, во-вторых, закупоривают кровеносные капилляры.

На молеку-лярном уровне гемоглобин S отличается от гемоглобина А по одному аминокислотному остатку в положении 6 β-цепей, где вместо остатка глутаминовой кислоты находится валин. Таким образом, гемоглобин S содержит на два отрицательных заряда меньше, появление валина приводит к возникновению «липкого» гидрофобного контакта на поверхности молекулы, в результате при дезоксигенации молекулы дезоксигемоглобина S слипаются и образуют нерастворимые аномально длинные нитевидные агрегаты, приводящие к деформации эритроцитов.

Нет никаких оснований думать, что существует независимый генетический контроль за формированием уровней структурной организации белка выше первичного, поскольку первичная структура определяет и вторичную, и третичную, и четвертичную (если она имеется). Нативной конформацией белка является термодинамически наиболее устойчивая в данных условиях структура.

ЛЕКЦИЯ 6

Различают физические, химические и биологические свойства белков.

Физическими свойствами белков являются наличие молекулярной массы, двойное лучепреломление (изменение оптической характеристики раствора белка, находящегося в движении, по сравнению с раствором, находящимся в покое), обусловленное несферической формой белков, подвижность в электрическом поле, обусловленная зарядом молекул белка. Кроме этого для белков характерны оптические свойства, заключающиеся в способности вращать плоскость поляризации света, рассеивать световые лучи ввиду значительных размеров белковых частиц и поглощать ультрафиолетовые лучи.

Одним из характерных физических свойств белков являются способность адсорбировать на поверхности, а иногда и захватывать внутрь молекулы, низкомолекулярные органические соединения и ионы.

Химические свойства белков отличаются исключительным разнообразием, так как для белков характерны все реакции аминокислотных радикалов и характерна реакция гидролиза пептидных связей.

Имея значительное число кислотных и основных групп , белки проявляют амфотерные свойства. В отличие от свободных аминокислот кислотно-основные свойства белков обусловлены не α-амино- и α-карбокси-группами, занятыми в образовании пептидных связей, а заряженными радикалами аминокислотных остатков. Основные свойства белков обусловлены остатками аргинина , лизина и гистидина. Кислые свойства обусловлены остатками аспарагиновой и глутаминовой кислоты.

Кривые титрования белков достаточно сложны для интерпретации, так как в любом белке имеется слишком большое число титруемых групп, между ионизированными группами белка имеются электростатические взаимодействия, на рК каждой титруемой группы оказывают влияние рядом расположенные гидрофобные остатки и водородные связи. Наибольшее практическое применение имеет изоэлектрическая точка белка - значение рН, при котором суммарный заряд белка равен нулю. В изоэлектрической точке белок максимально инертен, не перемещается в электрическом поле и имеет наиболее тонкую гидратную оболочку.

Белки проявляют буферные свойства , но их буферная емкость незначительна. Исключение составляют белки, содержащие большое число остатков гистидина. Например, содержащийся в эритроцитах гемоглобин за счет очень высокого содержания остатков гистидина имеет значительную буферную емкость при рН около 7, что весьма важно для той роль, которую играют эритроциты в переносе кровью кислорода и углекислого газа.

Для белков характерна растворимость в воде , причем с физической точки зрения они образуют истинные молекулярные растворы. Однако для растворов белков характерны некоторые коллоидные свойства: эффект Тендаля (явление светорассеяния), неспособность проходить через полупроницаемые мембраны, высокая вязкость, образование гелей.

Растворимость белка сильно зависит от концентрации солей, то есть от ионной силы раствора. В дистиллированной воде белки чаще всего растворяются плохо, однако их растворимость возрастает по мере увеличения ионной силы. При этом все большее количество гидратированных неорганических ионов связывается с поверхностью белка и тем самым уменьшается степень его агрегации. При высокой ионной силе ионы солей забирают гидратную оболочку у молекул белка, что приводит к агрегации и выпадению белков в осадок (явление высаливания). Используя различие в растворимости, можно с помощью обычных солей разделить смесь белков.

К числу биологических свойств белков относят в первую очередь их каталитическую активность. Другое важное биологическое свойство белков - их гормональная активность, то есть способность воздействовать на целые группы реакций в организме. Некоторым белкам присущи токсические свойства, патогенная активность, защитные и рецепторные функции, ответственность за явления клеточной адгезии.

Еще одно своеобразное биологическое свойство белков - денатурация . Белки в их естественном состоянии носят название нативных. Денатурация - это разрушение пространственной структуры белков при действии денатурирующих агентов. Первичная структура белков при денатурации не нарушается, но теряется их биологическая активность, а также растворимость, электрофоретическая подвижность и некоторые другие реакции. Радикалы аминокислот, формирующие активный центр белка, при денатурации оказываются пространственно удаленными друг от друга, то есть разрушается специфический центр связывания белка с лигандом. Гидрофобные радикалы, обычно находящиеся в гидрофобном ядре глобулярных белков, при денатурации оказываются на поверхности молекулы, тем самым создаются условия для агрегации белков, которые выпадают в осадок.

Реагенты и условия, вызывающие денатурацию белков:

Температура выше 60 о С - разрушение слабых связей в белке,

Кислоты и щелочи - изменение ионизации ионогенных групп, разрыв ионных и водородных связей,

Мочевина - разрушение внутримолекулярных водородных связей в резуль-тате образования водородных связей с мочевиной,

Спирт, фенол, хлорамин - разрушение гидрофобных и водородных связей,

Соли тяжелых металлов - образование нерастворимых солей белков с иона-ми тяжелых металлов.

При удалении денатурирующих агентов возможна ренативация, так как пептидная цепь стремится принять в растворе конформацию с наименьшей свободной энергией.

В условиях клетки белки могут самопроизвольно денатурировать, хотя и с меньшей скоростью, чем при высокой температуре. Самопроизвольная ренативация белков в клетке затруднена, так как из-за высокой концентрации существует большая вероятность агрегации частично денатурированных молекул.

В клетках имеются белки - молекулярные шапероны, которые обладают способностью связываться с частично денатурированными, находящимися в неустойчивом, склонном к агрегации состоянии белками и восстанавливать их нативную конформацию. Вначале эти белки были обнаружены как белки теплового шока, так как их синтез усиливался при стрессовых воздействиях на клетку, например, при повышении температуры. Шапероны классифицируются по массе субъединиц: hsp-60, hsp-70 и hsp-90. Каждый класс включает семейство родственных белков.

Молекулярные шапероны (hsp-70) высококонсервативный класс белков, находящийся во всех отделах клетки: цитоплазме, ядре, эндоплазматическом ретикулуме, митохондриях. На С-конце единственной полипептидной цепи hsp-70 имеет участок, который представляет собой бороздку, способную взаимодействовать с пептидами длиной 7-9 аминокис-лотных остатков, обогащенных гидрофобными радикалами. Такие участки в глобулярных белках встречаются примерно через каждые 16 аминокислот. Hsp-70 способны защищать белки от температурной инактивации и восста-навливать конформацию и активность частично денатурированных белков.

Шапероны-60 (hsp-60) участвуют в формировании третичной структуры белков. Hsp-60 функционируют в виде олигомерных белков, состоящих из 14 субъединиц. Hsp-60 образуют два кольца, каждое кольцо состоит из 7 субъединиц, соединенных друг с другом.

Каждая субъединица состоит из трех доменов:

Апикальный домен имеет ряд гидрофобных аминокислотных остатков, обращенных внутрь полости, формируемой субъединицами;

Экваториальный домен обладает АТФазной активностью, необходим для высвобождения белка из шаперонинового комплекса;

Промежуточный домен соединяет апикальный и экваториальный домены.

Белок, имеющий на своей поверхности фрагменты , обогащенные гидрофобными аминокислотами, попадает в полость шаперонинового комплекса. В специфической среде этой полости в условиях изолированности от других молекул цитозоля клетки выбор возможных конформаций белка происходит до тех пор, пока не будет найдена энергетически более выгодная конформация. Шаперонзависимое формирование нативной конформации связано с расходованием значительного количества энергии, источником которой служит АТФ.

Донецкая общеобразовательная школа I – III ступеней № 21

«Белки. Получение белков реакцией поликонденсации аминокислот. Первичная, вторичная и третичная структуры белков. Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз и цветные реакции. Биохимические функции белков».

Подготовила

учитель химии

учитель – методист

г. Донецк, 2016

«Жизнь – это способ существования белковых тел»

Тема урока. Белки. Получение белков реакцией поликонденсации аминокислот. Первичная, вторичная и третичная структуры белков. Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз и цветные реакции. Биохимические функции белков.

Цели урока. Ознакомить учащихся с белками как найвысшей степенью развития веществ в природе, которые обусловили появление жизни; показать их строение, свойства и разнообразие биологических функций; расширить понятие о реакции поликонденсации на примере получения белков, информировать школьников о гигиене питания, о сохранении своего здоровья. Развивать у учащихся логическое мышление.

Реактивы и оборудование. Таблица « Первичная, вторичная и третичная структуры белков». Реактивы: HNO3, NaOH, CuSO4, куриный белок, шерстяная нить, химическая посуда.

Метод урока. Информационно – развивающий.

Тип урока. Урок усвоения новых знаний и умений.

Ход урока

І. Организационный момент.

ІІ. Проверка домашнего задания, актуализация и коррекция опорных знаний.

Блицопрос

1. Объясните термин «аминокислота».

2. Назовите функциональные группы, которые входят в состав аминокислот.

3. Номенклатура аминокислот и их изомерия.

4. Почему аминокислоты проявляют амфотерные свойства? Напишите уравнения химических реакций.

5. Благодаря каким свойствам аминокислоты образуют полипептиды. Напишите реакцию поликонденсации аминокислот.

ІІІ. Сообщение темы, цели урока, мотивация учебной деятельности .

IV. Восприятие и первичное осознание нового материала.

Учитель.

«Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким – либо белковым телом» - так написал Ф. Энгельс в своей книге «Анти – Дюринг». Недостаток белка в пище приводит к общему ослаблению организма, у детей – к замедлению умственного и физического развития. На сегодня больше половины человечества не получает с пищей необходимого количества белков. В сутки человеку необходимо 115 г белка, про запас белок не откладывается в отличие от углеводов и жиров, поэтому необходимо следить за своим рационом. Мы знакомы с вами с кератином – белком из которого состоят волосы, ногти, перья, кожа, - он выполняет строительную функцию; знакомы с белком пепсином – он содержится в желудочном соке и способен разрушать другие белки при пищеварении; белок тромбин участвует в свертывании крови; гормон поджелудочной железы - инсулин – регулирует обмен глюкозы; гемоглобин транспортирует О2 ко всем клеткам и тканям организма и т. д.

Откуда же берется это бесконечное многообразие белковых молекул, многообразие их функций и их особая роль в жизненных процессах? Для того, чтобы ответить на этот вопрос обратимся к составу и строению белков.

В состав белков входят атомы?...

Чтобы ответить на этот вопрос проведем разминку. Отгадайте загадки и объясните смысл ответов.

1. Он повсюду и везде:

В камне, в воздухе, в воде.

Он и в утренней росе

И в небес голубизне.

(кислород)

2. Я – самый легкий элемент,

В природе без меня ни шагу.

И с кислородом я в момент

3. В воздухе он главный газ,

Окружает всюду нас.

Угасает жизнь растений

Без него, без удобрений.

В наших клеточках живет

4. Отправились школьники как – то в поход

(К задаче химической это подход).

Ночью костер развели при луне,

Песенки пели о ярком огне.

Отбросьте в сторонку свои сантименты:

Какие горели в огне элементы?

(углерод, водород)

Да, правильно, это главные химические элементы, входящие в состав белка.

Об этих четырех элементах можно сказать словами Шиллера « Четыре элемента, сливаясь вместе, дают жизнь и строят мир».

Белки – это природные полимеры, состоящие из остатков α – аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при их различных комбинациях. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.

Историческая справка.

Первая гипотеза о строении молекулы белка была предложена в 70-х гг. XIX в. Это была уреидная теория строения белка.

В 1903г. немецким ученым была высказана пептидная теория, давшая ключ к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью.

Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 70 – 88 гг. XIX в. , русским ученым. Эта теория получила подтверждение в современных работах.

Уже первое ознакомление с белками дает некоторое представление о чрезвычайно сложном строении их молекул. Получают белки реакцией поликонденсации аминокислот:

https://pandia.ru/text/80/390/images/image007_47.gif" width="16" height="18">H – N – CH2 – C + H – N – CH2 – C →

https://pandia.ru/text/80/390/images/image012_41.gif" height="20 ">

NH2 - CH – C – N – CH – C – N – CH – C - … + nH2O →

⸗ O ⸗ O ⸗ O

→ NH2 – CH – C + NH2 – CH – C + NH2 – CH – C + …

̀ OH ̀ OH ̀ OH

4. Учитель демонстрирует опыт: горение шерстяной нити; ощущается запах паленых перьев – так можно отличить шерсть от тканей других видов.

V. Обобщение и систематизация знаний.

1. Составьте опорный конспект по белкам.

основа жизни ← Белки → полипептиды

(C, H, O, N) ↓ ↓ ↓ \ структуры белка

химичес цветные функции

кие св-ва реакции белка

2. Напишите уравнения реакции образования дипептида из глицина и валина.

VI. Подведение итога урока, домашнее задание.

Выучить §38 с. 178 – 184. Выполнить тестовые задания с. 183.

Как известно, белки - основа зарождения жизни на нашей планете. По именно коацерватная капля, состоящая из молекул пептидов, стала основой зарождения живого. Это и не вызывает сомнений, ведь анализ внутреннего состава любого представителя биомассы показывает, что эти вещества есть во всем: растениях, животных, микроорганизмах, грибах, вирусах. Причем они очень разнообразны и макромолекулярны по природе.

Названий у этих структур четыре, все они являются синонимами:

• белки;
• протеины;
• полипептиды;
• пептиды.

Белковые молекулы

Их количество поистине неисчислимо. При этом все белковые молекулы можно разделить на две большие группы:

• простые - состоят только из аминокислотных последовательностей, соединенных пептидными связями;
• сложные - строение и структура белка характеризуются дополнительными протолитическими (простетическими) группами, называемыми еще кофакторами.

При этом сложные молекулы также имеют свою классификацию.

Градация сложных пептидов

1. Гликопротеиды - тесно связанные соединения белка и углевода. В структуру молекулы вплетаются простетические группы мукополисахаридов.
2. Липопротеиды - комплексное соединение из белка и липида.
3. Металлопротеиды - в качестве простетической группы выступают ионы металлов (железо, марганец, медь и другие).
4. Нуклеопротеиды - связь белка и нуклеиновых кислот (ДНК, РНК).
5. Фосфопротеиды - конформация протеина и остатка ортофосфорной кислоты.
6. Хромопротеиды - очень схожи с металлопротеидами, однако элемент, входящий в состав простетической группы, представляет собой целый окрашенный комплекс (красный - гемоглобин, зеленый - хлорофилл и так далее).

У каждой рассмотренной группы строение и свойства белков различны. Функции, которые они выполняют, также варьируются в зависимости от типа молекулы.

Химическое строение белков

С данной точки зрения протеины - это длинная, массивная цепь аминокислотных остатков, соединяющихся между собой специфическими связями, называемыми пептидными. От боковых структур кислот отходят ответвления - радикалы. Такое строение молекулы было открыто Э. Фишером в начале XXI века.

Позже более подробно были изучены белки, строение и функции белков. Стало ясно, что аминокислот, образующих структуру пептида, всего 20, но они способны комбинироваться самым разным способом. Отсюда и разнообразие полипептидных структур. Кроме того, в процессе жизнедеятельности и выполнения своих функций белки способны претерпевать ряд химических превращений. В результате они меняют структуру, и появляется уже совсем новый тип соединения.

Чтобы разорвать пептидную связь, то есть нарушить белок, строение цепей, нужно подобрать очень жесткие условия (действие высоких температур, кислот или щелочей, катализатора). Это объясняется высокой прочностью в молекуле, а именно в пептидной группе.

Обнаружение белковой структуры в условиях лаборатории проводится при помощи биуретовой реакции - воздействия на полипептид свежеосажденным (II). Комплекс пептидной группы и иона меди дает ярко-фиолетовую окраску.

Существует четыре основные структурные организации, каждая из которых имеет свои особенности строения белков.

Уровни организации: первичная структура

Как уже упоминалось выше, пептид - это последовательность аминокислотных остатков с включениями, коферментами или же без них. Так вот первичной называют такую структуру молекулы, которая является природной, естественной, представляет собой истинно аминокислоты, соединенные пептидными связями, и больше ничего. То есть полипептид линейного строения. При этом особенности строения белков такого плана - в том, что такое сочетание кислот является определяющим для выполнения функций белковой молекулы. Благодаря наличию данных особенностей возможно не только идентифицировать пептид, но и предсказать свойства и роль совершенно нового, еще не открытого. Примеры пептидов, обладающих природным первичным строением, - инсулин, пепсин, химотрипсин и другие.

Вторичная конформация

Строение и свойства белков этой категории несколько меняются. Такая структура может сформироваться изначально от природы либо при воздействии на первичную жестким гидролизом, температурой или иными условиями.

Данная конформация имеет три разновидности:

1. Ровные, правильные, стереорегулярные витки, построенные из остатков аминокислот, которые закручиваются вокруг основной оси соединения. Удерживаются вместе только возникающими между кислородом одной пептидной группировки и водородом другой. Причем строение считается правильным из-за того, что витки равномерно повторяются через каждые 4 звена. Такая структура может быть как левозакрученной, так и правозакрученной. Но в большинстве известных белков преобладает правовращающий изомер. Такие конформации принято называть альфа-структурами.
2. Состав и строение белков следующего типа отличается от предыдущего тем, что водородные связи образуются не между рядом стоящими по одной стороне молекулы остатками, а между значительно удаленными, причем на достаточно большое расстояние. По этой причине вся структура принимает вид нескольких волнообразных, извитых змейкой полипептидных цепочек. Есть одна особенность, которую должен проявлять белок. Строение аминокислот на ответвлениях должно быть максимально коротким, как у глицина или аланина, например. Этот тип вторичной конформации носит название бета-листов за способность будто слипаться при образовании общей структуры.
3. Относящееся к третьему типу строение белка биология обозначает как сложные, разноразбросанные, неупорядоченные фрагменты, не обладающие стереорегулярностью и способные изменять структуру под воздействием внешних условий.

Примеров белков, имеющих вторичную структуру от природы, не выявлено.

Третичное образование

Это достаточно сложная конформация, имеющая название "глобула". Что собой представляет такой белок? Строение его основывается на вторичной структуре, однако добавляются новые типы взаимодействий между атомами группировок, и вся молекула словно сворачивается, ориентируясь, таким образом, на то, чтобы гидрофильные группировки были направлены внутрь глобулы, а гидрофобные - наружу.

Этим объясняется заряд белковой молекулы в коллоидных растворах воды. Какие же типы взаимодействий здесь присутствуют?

1. Водородные связи - остаются без изменений между теми же самыми частями, что и во вторичной структуре.
2. взаимодействия - возникают при растворении полипептида в воде.
3. Ионные притяжения - образуются между разнозаряженными группами аминокислотных остатков (радикалов).
4. Ковалентные взаимодействия - способны формироваться между конкретными кислотными участками - молекулами цистеина, вернее, их хвостами.

Таким образом, состав и строение белков, обладающих третичной структурой, можно описать как свернутые в глобулы полипептидные цепи, удерживающие и стабилизирующие свою конформацию за счет разных типов химических взаимодействий. Примеры таких пептидов: фосфоглицераткеназа, тРНК, альфа-кератин, фиброин шелка и другие.

Четвертичная структура

Это одна из самых сложных глобул, которую образуют белки. Строение и функции белков подобного плана очень многогранны и специфичны.

Что собой представляет такая конформация? Это несколько (в некоторых случаях десятки) крупных и мелких полипептидных цепей, которые формируются независимо друг от друга. Но затем за счет тех же взаимодействий, что мы рассматривали для третичной структуры, все эти пептиды скручиваются и переплетаются между собой. Таким образом получаются сложные конформационные глобулы, которые могут содержать и атомы металлов, и липидные группировки, и углеводные. Примеры таких белков: ДНК-полимераза, белковая оболочка табачного вируса, гемоглобин и другие.

Все рассмотренные нами структуры пептидов имеют свои методы идентификации в лабораторных условиях, основанные на современных возможностях использования хроматографии, центрифугирования, электронной и оптической микроскопии и высоких компьютерных технологиях.

Выполняемые функции

Строение и функции белков тесно коррелируют друг с другом. То есть каждый пептид играет определенную роль, уникальную и специфическую. Встречаются и такие, которые способны выполнять в одной живой клетке сразу несколько значительных операций. Однако можно в обобщенном виде выразить основные функции белковых молекул в организмах живых существ:

1. Обеспечение движения. Одноклеточные организмы, либо органеллы, или некоторые виды клеток способны к передвижениям, сокращениям, перемещениям. Это обеспечивается белками, входящими в состав структуры их двигательного аппарата: ресничек, жгутиков, цитоплазматической мембраны. Если же говорить о неспособных к перемещениям клетках, то белки могут способствовать их сокращению (миозин мышц).
2. Питательная или резервная функция. Представляет собой накопление белковых молекул в яйцеклетках, зародышах и семенах растений для дальнейшего восполнения недостающих питательных веществ. При расщеплении пептиды дают аминокислоты и биологически активные вещества, которые необходимы для нормального развития живых организмов.
3. Энергетическая функция. Помимо углеводов, силы организму могут давать и белки. При распаде 1 г пептида высвобождается 17,6 кДж полезной энергии в форме аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ), которая расходуется на процессы жизнедеятельности.
4. Сигнальная и Заключается в осуществлении тщательного контроля за происходящими процессами и передачи сигналов от клеток к тканям, от них к органам, от последних к системам и так далее. Типичным примером может служить инсулин, который строго фиксирует количество глюкозы в крови.
5. Рецепторная функция. Осуществляется путем изменения конформации пептида с одной стороны мембраны и вовлечения в реструктуризацию другого конца. При этом и происходит передача сигнала и необходимой информации. Чаще всего такие белки встраиваются в цитоплазматические мембраны клеток и осуществляют строгий контроль над всеми веществами, проходящими через нее. Также оповещают о химических и физических изменениях окружающей среды.
6. Транспортная функция пептидов. Ее осуществляют белки-каналы и белки-переносчики. Роль их очевидна - транспортировка необходимых молекул к местам с низкой концентрацией из частей с высокой. Типичным примером служит перенос кислорода и диоксида углерода по органам и тканям белком гемоглобином. Ими же осуществляется доставка соединений с невысокой молекулярной массой через мембрану клетки внутрь.
7. Структурная функция. Одна из важнейших из тех, которые выполняет белок. Строение всех клеток, их органелл обеспечивается именно пептидами. Они подобно каркасу задают форму и структуру. Кроме того, они же ее поддерживают и видоизменяют в случае необходимости. Поэтому для роста и развития всем живым организмам необходимы белки в рационе питания. К таким пептидам можно отнести эластин, тубулин, коллаген, актин, кератин и другие.
8. Каталитическая функция. Ее выполняют ферменты. Многочисленные и разнообразные, они ускоряют все химические и биохимические реакции в организме. Без их участия обычное яблоко в желудке смогло бы перевариться только за два дня, с большой вероятностью загнив при этом. Под действием каталазы, пероксидазы и других ферментов этот процесс происходит за два часа. В целом именно благодаря такой роли белков осуществляется анаболизм и катаболизм, то есть пластический и

Защитная роль

Существует несколько типов угроз, от которых белки призваны оберегать организм.

Во-первых, травмирующих реагентов, газов, молекул, веществ различного спектра действия. Пептиды способны вступать с ними в химическое взаимодействие, переводя в безобидную форму или же просто нейтрализуя.

Во-вторых, физическая угроза со стороны ран - если белок фибриноген вовремя не трансформируется в фибрин на месте травмы, то кровь не свернется, а значит, закупорка не произойдет. Затем, наоборот, понадобится пептид плазмин, способный сгусток рассосать и восстановить проходимость сосуда.

В-третьих, угроза иммунитету. Строение и значение белков, формирующих иммунную защиту, крайне важны. Антитела, иммуноглобулины, интерфероны - все это важные и значимые элементы лимфатической и иммунной системы человека. Любая чужеродная частица, вредоносная молекула, отмершая часть клетки или целая структура подвергается немедленному исследованию со стороны пептидного соединения. Именно поэтому человек может самостоятельно, без помощи лекарственных средств, ежедневно защищать себя от инфекций и несложных вирусов.

Физические свойства

Строение белка клетки весьма специфично и зависит от выполняемой функции. А вот физические свойства всех пептидов схожи и сводятся к следующим характеристикам.

1. Вес молекулы - до 1000000 Дальтон.
2. В водном растворе формируют коллоидные системы. Там структура приобретает заряд, способный варьироваться в зависимости от кислотности среды.
3. При воздействии жестких условий (облучение, кислота или щелочь, температура и так далее) способны переходить на другие уровни конформаций, то есть денатурировать. Данный процесс в 90% случаев необратим. Однако существует и обратный сдвиг - ренатурация.

Это основные свойства физической характеристики пептидов.