Les acides aminés et leur importance dans la nutrition. Signification biologique des acides aminés

Corps humain se compose de cellules, elles-mêmes constituées de protéines et de protéines, c'est pourquoi une personne a tant besoin d'aliments contenant des protéines afin de reconstituer les réserves perdues. Mais les protéines peuvent être différentes, certaines protéines n'ont aucune valeur pour le corps et la valeur des protéines n'est déterminée que par le nombre d'acides aminés importants. Les acides aminés sont obtenus à partir de protéines alimentaires, qui sont la seule protéine pouvant être synthétisée dans le corps humain.

Les acides aminés sont des unités chimiques structurelles formées à partir de protéines. Il existe 150 types d'acides aminés connus dans la nature, mais les humains n'en ont besoin que de 20. À leur tour, notre corps a appris à produire indépendamment 12 acides aminés, à condition que le corps en ait suffisamment ; substances nécessaires. Mais les 8 acides aminés restants ne peuvent pas être reproduits ; ils ne peuvent pénétrer dans l'organisme que de l'extérieur ; ces acides sont appelés essentiels et proviennent de la nourriture.

A quoi servent les acides aminés ?

Les acides aminés sont nécessaires à la synthèse des protéines, les protéines sont construites à partir d'eux pour tout le corps, toute notre chair est construite à partir des protéines résultantes, cela comprend les ligaments, les glandes, les tendons et les muscles, les cheveux et les ongles, tous les organes du corps. Il est important de comprendre que les protéines résultantes ne sont pas toutes identiques et que chacune formée a déjà son propre objectif pour un objectif spécifique.

Un de plus fonction importante acides aminés - ils sont indispensables au fonctionnement du cerveau ; en fait, les acides aminés agissent comme des neurotransmetteurs, comme s'ils transmettaient l'influx nerveux de cellule en cellule. Il faut également savoir que les vitamines et substances utiles ne peut fonctionner normalement que lorsque le corps dispose de suffisamment d’acides aminés de tous types. Parmi le nombre total d'acides aminés, certains sont responsables de la construction des muscles et leur fournissent l'énergie nécessaire. Parmi les 20 acides aminés, il convient de souligner les plus importants : la méthionine, le tryptophane et la lysine, pour qu'ils fonctionnent correctement dans l'organisme, ils doivent être combinés dans la proportion suivante : 5:5, 1:3, 5.

Le rôle des acides aminés dans l'organisme

Alanine- cet acide aminé est une source d'énergie pour le système nerveux et le cerveau. Elle est également chargée de renforcer système immunitaire, parce que capable de produire des anticorps. L'alanine est impliquée dans le métabolisme acides organiques et les sucres.
Arginine- un acide aminé responsable du métabolisme musculaire, indispensable à la récupération tissu cartilagineux, restaure et soutient la peau, renforce le muscle cardiaque et les ligaments, joue un rôle important dans le système immunitaire et arrête le développement des tumeurs.
Asparagine- est entièrement responsable du fonctionnement et de la régulation des processus du système nerveux central.
Valin- un acide aminé responsable du maintien du métabolisme de l'azote dans l'organisme.
Acide gamma-aminobutyrique- indispensable en cas de maladie hypertension artérielle et l'épilepsie.
Histidine- cette substance offre une protection contre les radiations, est un constructeur de globules blancs et rouges et joue un rôle important dans l'immunité. À propos, l'histamine est obtenue à partir de l'histidine.
Glutamine- un acide aminé important pour le bon équilibre acido-basique, de plus, il contribue très efficacement à réduire les envies de fumer et d'alcool ;
Acide glutamique - nécessaire en cas d'ulcères ou de dystrophie musculaire.
Glycine- responsable de prompt rétablissement tissus endommagés.
Isoleucine- nécessaire à une bonne régulation du taux de sucre dans le sang.
Leucine— accélère la restauration ou le traitement des tissus musculaires, des os et de la peau.
Lysine- nécessaire à la bonne absorption du calcium, le répartit correctement pour la croissance et la nutrition des os. Il est également nécessaire pour renforcer le tonus cardiaque, augmenter la résistance de l’organisme et abaisser le taux de mauvais cholestérol dans le sang.
Méthionine- nécessaire au traitement des allergies d'origine chimique, ainsi que de l'ostéoporose.
Proline- Responsable du renforcement du muscle cardiaque.
Sérine- équilibre l'échange acides gras et les graisses dans le corps.
Taurine- simplement nécessaire à l'hypoglycémie, à l'athérosclérose, est responsable du métabolisme des acides biliaires.
Thréonine- nécessaire au maintien de l'immunité, régule le métabolisme des protéines et des graisses, prévient le dépôt de graisses dans le foie.
Tyrosine- très utile si une personne souffre de fatigue chronique, cet acide aminé se place devant les hormones thyroïdiennes, il est également responsable de la formation d'adrénaline et de noradrénaline.
Tryptophane- utile pour les patients cardiaques, ainsi que pour insomnie chronique. En général, le tryptophane est synthétisé dans l'organisme quantité énorme la vitamine PP, se situe juste avant le neurotransmetteur sérotonine. C’est la sérotonine qui est responsable de l’état émotionnel d’une personne ; en cas de carence, une personne devient déprimée.
Cystéine- nécessaire au traitement de la polyarthrite rhumatoïde, utilisé dans le traitement du cancer et des maladies artérielles.
Phénylalanine- cet acide aminé favorise la circulation sanguine, est utilisé dans le traitement des migraines, améliore l'attention et la mémoire, participe à la formation de l'insuline et est utilisé pour traiter la dépression.

Produits contenant des acides aminés

Sur les 20 acides aminés, 8 doivent être apportés à l'organisme avec la nourriture : isoleucine, thréonine, valine, phénylalanine, lysine, tryptophane, leucine, méthionine - ce acides essentiels. Il existe des aliments qui contiennent les trois principaux acides aminés, la méthionine, le tryptophane et la lysine, et ils sont dans des proportions presque idéales.

Voici une liste de ces produits :

viande 1:2,5:8,5 ;
œuf de poule 1,6 : 3,3 : 6,9 ;
grain de blé 1,2 : 1,2 : 2,5 ;
soja 1,0:1,6:6,3 ;
poisson 0,9:2,8:10,1 ;
lait 1,5:2,1:7,4.

De manière générale, les acides essentiels se retrouvent dans de nombreux aliments :

valine dans les champignons, le lait, les céréales, les arachides et le soja ;
l'isoleucine, présente en abondance dans le poulet, les amandes et les noix de cajou, le foie, les lentilles, le seigle, la viande et de nombreuses graines ;
la leucine se trouve dans le riz brun, le poisson et la viande, les lentilles et les noix ;
lysine dans la viande, le lait, le blé, le poisson et les noix ;
la méthionine se trouve dans la viande, le lait, les légumineuses, les œufs ;
thréonine dans le lait et les œufs ;
tryptophane dans les bananes, les dattes, les cacahuètes, la viande et l'avoine ;
La phénylalanine se trouve dans le soja, le poulet, le lait, le bœuf et le fromage cottage.

La phénylalanine fait partie de l'aspartame, c'est un édulcorant, mais de qualité très floue.
Les acides aminés peuvent être obtenus à partir de compléments alimentaires, ceci est particulièrement recommandé aux personnes au régime ou aux végétariens.

Si, pour une raison quelconque, vous ne consommez pas de protéines animales, alors :

pour reconstituer l'organisme, prendre des compléments alimentaires contenant des acides aminés ;
mangez des noix, des graines, des légumineuses ;
assurez-vous de combiner des aliments contenant des protéines, par exemple de la viande de soja, des haricots, du riz, des pois chiches, etc., en les combinant ainsi les uns avec les autres, vous obtiendrez tous les acides aminés nécessaires parmi un certain nombre d'acides aminés essentiels.

Il convient de préciser que protéines alimentaires Il y en a des non-autochtones et des autochtones.

Protéines non natives Ils sont considérés comme inférieurs, ils contiennent peu d’acides aminés essentiels, mais ils sont très utiles et riches en substances et vitamines. On les trouve dans les céréales, les noix, les légumineuses et les légumes.
Protéines natives- Ce sont des protéines complètes qui contiennent beaucoup d'acides aminés essentiels. On les retrouve dans les fruits de mer, la viande, la volaille, les œufs, en général, dans tout ce qui contient des protéines animales.

Le foie produit les acides aminés suivants : acide gamma-aminobutyrique, alanine, proline, arginine, taurine, acide aspartique, citrulline, ornithine, acide glutamique, asparagine, tyrosine, cystéine et autres.

Si le corps manque d'acides aminés

On sait que 12 acides aminés sont produits par l'organisme dans le foie, mais ils ne suffisent pas pour toute la vie de l'organisme ;

Les raisons du manque d'acides aminés importants sont :

maladies infectieuses fréquentes;
stresser;
vieillissement;
utilisation de certains médicaments;
troubles du tractus gastro-intestinal;
blessures;
problèmes d'équilibre nutriments;
abus de restauration rapide.

En raison du manque d'un acide, la protéine requise n'est pas produite, de sorte que les acides aminés sont sélectionnés parmi d'autres protéines et perturbent la fonctionnalité d'autres organes, muscles, cœur ou cerveau, ce qui conduit à des maladies et introduit également un déséquilibre. Une carence en protéines pendant l’enfance entraîne des handicaps physiques et mentaux.

Avec un manque d'acides aminés, l'anémie apparaît, les niveaux d'acides aminés diminuent et maladies de la peau. En cas de pénurie aiguë, l'organisme puise dans ses réserves, entraînant épuisement, faiblesse musculaire, etc. En conséquence, le développement et la construction des muscles et la digestion sont inhibés, une dépression apparaît, etc.

Acides aminés - éléments de construction, qui constituent toutes les protéines du corps. En musculation, les acides aminés revêtent une importance particulière, car les muscles sont presque entièrement composés de protéines, c'est-à-dire d'acides aminés. Le corps les utilise pour sa propre croissance, réparation, renforcement et production de diverses hormones, anticorps et enzymes. Non seulement la croissance de la force musculaire et de la « masse » en dépend, mais aussi la restauration du tonus physique et mental après l'entraînement, le catabolisme de la graisse sous-cutanée et même l'activité intellectuelle du cerveau - source de stimuli de motivation. Il existe au total 20 acides aminés protéinogènes, dont neuf sont dits « essentiels » ou irremplaçables (l'organisme ne peut pas les synthétiser indépendamment en quantité suffisante), les autres sont dits non essentiels. Il existe également un certain nombre d'acides aminés qui ne font pas partie de la structure protéique, mais qui jouent un rôle important dans le métabolisme (carnitine, ornithine, taurine, GABA).

Liste d'acides aminés avec de brèves caractéristiques

Acides aminés essentiels- Ce sont des acides aminés que l'organisme n'est pas capable de synthétiser lui-même et ne peut les obtenir qu'à partir d'aliments et de suppléments.

Acides aminés conditionnellement essentiels- synthétisé dans l'organisme en quantité insuffisante.

Acides aminés non essentiels- l'organisme peut le synthétiser lui-même, mais un apport supplémentaire a ses propres bénéfices.

Acides aminés essentiels:

Valin. L'un des principaux composants de la croissance et de la synthèse des tissus corporels. La principale source est constituée de produits d’origine animale. Des expériences sur des rats de laboratoire ont montré que la valine augmente la coordination musculaire et réduit la sensibilité du corps à la douleur, au froid et à la chaleur.

Histidine. Favorise la croissance et la réparation des tissus. Contenu en grande quantité dans l'hémoglobine; utilisé dans le traitement polyarthrite rhumatoïde, allergies, ulcères et anémie. Un manque d'histidine peut entraîner une perte auditive.

Isoleucine. Fourni avec tous les produits contenant des protéines complètes - viande, volaille, poisson, œufs, produits laitiers.

Leucine. Fourni avec tous les produits contenant des protéines complètes - viande, volaille, poisson, œufs, produits laitiers. Il est nécessaire non seulement à la synthèse des protéines par l'organisme, mais également au renforcement du système immunitaire.

Lysine. Les bonnes sources sont le fromage et le poisson. L'un des composants importants dans la production de carnitine. Assure une bonne absorption du calcium; participe à la formation du collagène (à partir duquel le cartilage et tissus conjonctifs); participe activement à la production d'anticorps, d'hormones et d'enzymes. Des recherches récentes ont montré que la lysine, en améliorant l'équilibre nutritionnel global, peut être bénéfique dans la lutte contre l'herpès. La carence peut inclure la fatigue, l’incapacité de se concentrer, l’irritabilité, les lésions des vaisseaux sanguins des yeux, la perte de cheveux, l’anémie et les problèmes de reproduction.

Méthionine. Les bonnes sources comprennent les céréales, les noix et les céréales. Important dans le métabolisme des graisses et des protéines, l’organisme l’utilise également pour produire de la cystéine. C'est le principal fournisseur de soufre, qui prévient les troubles de la formation des cheveux, de la peau et des ongles ; aide à réduire le taux de cholestérol en améliorant la production de lécithine par le foie ; abaisse le niveau de graisse dans le foie, protège les reins ; participe à la sortie métaux lourds du corps; régule la formation d'ammoniac et en élimine l'urine, ce qui réduit la charge sur la vessie ; affecte les follicules pileux et soutient la croissance des cheveux.

Thréonine. Un composant important dans la synthèse des purines, qui, à leur tour, décomposent l'urée, un sous-produit de la synthèse des protéines. Un composant important du collagène, de l'élastine et des protéines de l'émail ; participe à la lutte contre les dépôts graisseux dans le foie ; favorise un fonctionnement plus fluide du tractus digestif et intestinal ; participe généralement aux processus de métabolisme et d'assimilation.

Tryptophane. Elle est primordiale par rapport à la niacine (vitamine B) et à la sérotonine, qui, en participant aux processus cérébraux, contrôlent l'appétit, le sommeil, l'humeur et seuil de douleur. Relaxant naturel, aide à combattre l'insomnie en provoquant sommeil normal; aide à combattre l'anxiété et la dépression ; aide au traitement des migraines; renforce le système immunitaire; réduit le risque de spasmes des artères et du muscle cardiaque; avec la Lysine, il lutte pour abaisser le taux de cholestérol. Au Canada et dans de nombreux pays européens, il est prescrit comme antidépresseur et somnifère. Aux États-Unis, une telle utilisation est considérée avec prudence.

Phénylalanine. Un des acides aminés essentiels. Utilisé par le corps pour produire de la tyrosine et trois hormones importantes- l'épinéphrine (adrénaline), la noradrénaline et la thyroxine, ainsi que le neurotransmetteur dopamine. Utilisé par le cerveau pour produire de la noradrénaline, une substance qui transmet les signaux des cellules nerveuses au cerveau ; nous garde éveillés et réceptifs; réduit la faim; Agit comme un antidépresseur et aide à améliorer la fonction de mémoire.

Acides aminés conditionnellement essentiels :

Tyrosine. Utilisé par l'organisme à la place de la phénylalanine dans la synthèse des protéines. Sources - lait, viande, poisson. Le cerveau utilise la tyrosine pour produire de la noradrénaline, ce qui augmente le tonus mental. Les tentatives visant à utiliser la tyrosine comme moyen de lutter contre la fatigue et le stress ont donné des résultats prometteurs.

Cystéine. S'il y a suffisamment de cystéine dans l'alimentation, le corps peut l'utiliser à la place de la méthionine pour fabriquer des protéines. Les bonnes sources de cystéine comprennent la viande, le poisson, le soja, l'avoine et le blé. La cystéine est utilisée dans industrie alimentaire comme antioxydant pour préserver la vitamine C dans les produits finis.

Acides aminés remplaçables :

Alanine. Est source importanteénergie pour les tissus musculaires, le cerveau et le système nerveux central ; renforce le système immunitaire en produisant des anticorps ; participe activement au métabolisme des sucres et des acides organiques.

Arginine. La L-Arginine provoque un ralentissement du développement des tumeurs et des cancers. Nettoie le foie. Aide à libérer l’hormone de croissance, renforce le système immunitaire, favorise la production de spermatozoïdes et est utile dans le traitement des troubles et des blessures rénales. Indispensable pour la synthèse des protéines et une croissance optimale. La présence de L-Arginine dans l’organisme favorise une augmentation de la masse musculaire et une diminution des réserves de graisse corporelle. Également utile pour les troubles hépatiques comme la cirrhose du foie par exemple. Utilisation déconseillée aux femmes enceintes et allaitantes.

Asparagine. Acide aspartique Participe activement à l'élimination de l'ammoniac, nocif pour le système nerveux central. Des recherches récentes ont montré que l'acide aspartique peut améliorer la résistance à la fatigue.

Glutamine. Important pour normaliser les niveaux de sucre, augmenter les performances cérébrales, dans le traitement de l'impuissance, dans le traitement de l'alcoolisme, aide à combattre la fatigue, les troubles cérébraux - épilepsie, schizophrénie et simplement léthargie, est nécessaire dans le traitement des ulcères d'estomac et la formation d'un en bonne santé tube digestif. Dans le cerveau, il est converti en acide glutamique, important pour le fonctionnement cérébral. Lorsqu'elle est utilisée, la glutamine ne doit pas être confondue avec l'acide glutamique ; ces médicaments diffèrent par leur action. L'acide glutamique est considéré comme un « carburant » naturel pour le cerveau et améliore les capacités mentales. aide à accélérer la guérison des ulcères, augmente la résistance à la fatigue.

Glycine. Participe activement à l'apport d'oxygène au processus de formation de nouvelles cellules. C'est un acteur important dans la production d'hormones responsables du renforcement du système immunitaire.

Carnitine. La carnitine est un agent de transport des acides gras dans la matrice mitochondriale. Le foie et les reins produisent de petites quantités de carnitine à partir de deux autres acides aminés, la lysine et la méthionine. De grandes quantités sont apportées à l'organisme par la viande et les produits laitiers. En empêchant l’accumulation de réserves de graisse, cet acide aminé est important pour perdre du poids et réduire le risque de maladie cardiaque. Le corps ne produit de la Carnitine qu'en présence de quantités suffisantes de lysine, de fer et d'enzymes B19 et B69. Les végétariens sont plus sensibles à la carence en carnitine car ils contiennent beaucoup moins de lysine dans leur alimentation. La carnitine augmente également l'efficacité des antioxydants - les vitamines C et E. On pense que pour une utilisation optimale des graisses, les besoins quotidiens en carnitine devraient être de 1 500 milligrammes.

Ornithine. L'ornithine favorise la production d'hormone de croissance qui, en combinaison avec la L-Arginine et la L-Carnitine, favorise le recyclage des excès de graisse dans le métabolisme. Indispensable au fonctionnement du foie et du système immunitaire.

Proline. Extrêmement important pour le bon fonctionnement des ligaments et des articulations ; participe également au maintien des performances et au renforcement du muscle cardiaque.

Sérine. Participe au stockage du glycogène par le foie et les muscles ; participe activement au renforcement du système immunitaire en lui fournissant des anticorps ; forme des « gaines » graisseuses autour des fibres nerveuses.

Taurine. Stabilise l'excitabilité des membranes, ce qui est très important pour le contrôle des crises d'épilepsie. La taurine et le soufre sont considérés comme essentiels pour contrôler les nombreux changements biochimiques qui se produisent au cours du processus de vieillissement ; participe à libérer l'organisme de la contamination par les radicaux libres.

Effets des acides aminés

Source d'énergie. Les acides aminés sont métabolisés différemment des glucides, de sorte que le corps peut recevoir beaucoup plus d'énergie pendant l'entraînement si le pool d'acides aminés est plein.
Accélération de la synthèse des protéines. Les acides aminés stimulent la sécrétion de l'hormone anabolisante - l'insuline, et activent également mTOR, deux de ces mécanismes peuvent déclencher croissance musculaire. Les acides aminés eux-mêmes sont utilisés comme matériaux de construction des protéines.
Suppression du catabolisme. Les acides aminés ont un effet anticatabolique prononcé, particulièrement nécessaire après l'entraînement, ainsi que pendant un cycle de perte de poids ou de coupe.
Brûle les graisses. Les acides aminés favorisent la combustion des graisses grâce à l'expression de la leptine dans les adipocytes via mTOR

Formes d'acides aminés

Les acides aminés sont disponibles sous forme de poudre, de comprimés, de solutions, de gélules, mais toutes ces formes sont équivalentes en efficacité. Il existe également des formes injectables d’acides aminés administrées par voie intraveineuse. L’injection d’acides aminés n’est pas recommandée car elle ne présente aucun avantage par rapport à par la bouche, mais il existe un risque élevé de complications et d'effets indésirables.

Quand prendre des acides aminés

Lors de la prise de masse musculaire, il est préférable de prendre des acides aminés uniquement avant et après l'entraînement, ainsi que (éventuellement) le matin, car à ces moments-là, un apport élevé en acides aminés est nécessaire. À d’autres moments, il est plus sage de prendre des protéines. Lors de la perte de poids, les acides aminés peuvent être pris plus souvent : avant et après l'entraînement, le matin et entre les repas, puisque le but de leur utilisation est de supprimer le catabolisme, de réduire l'appétit et de préserver les muscles.

Il est souhaitable qu'une dose unique soit d'au moins 5 g, bien que le résultat maximum soit obtenu en consommant 10 à 20 g une fois.

Les acides aminés sont les éléments constitutifs des protéines. C'est à partir des acides aminés que sont formés tous les éléments protéiques d'un organisme vivant. Tous les organes du corps humain et animal, tous les muscles et ligaments, tous les fluides, hormones et enzymes sont constitués d’acides aminés. Même la formation des os, des ongles et des cheveux nécessite des acides aminés. Il s’avère que sans eux, un organisme vivant n’existerait tout simplement pas ! À un organisme en développement les acides aminés sont nécessaires à la croissance et au développement complets, ainsi qu'aux adultes - pour maintenir l'activité vitale des organes déjà formés, leur renouvellement, leur régénération, pour la production de sang, de lymphe, d'hormones et d'enzymes. De plus, les acides aminés forment des substances responsables de l'innervation, c'est-à-dire de la transmission influx nerveux du cerveau aux organes et tissus, et inversement. Sans acides aminés, les micro- et macroéléments ainsi que les vitamines ne sont pas correctement absorbés. Sans acides aminés, la vie du corps serait impensable. Comment le corps obtient-il les acides aminés ? Au cours du processus métabolique, de nombreux acides aminés sont synthétisés dans l’organisme à partir d’autres acides aminés ou composés et sont donc appelés non essentiels. Les acides aminés qui ne sont pas synthétisés dans l’organisme ou qui sont produits en quantité insuffisante sont dits essentiels. Sur la base de la teneur et du rapport en acides aminés essentiels, les protéines alimentaires sont classées en complètes et incomplètes. Les protéines animales contiennent plus d'acides aminés essentiels que les protéines végétales. Les acides aminés suivants sont considérés comme essentiels : arginine, potassium, histidine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, thréonine, tryptophane, phénylalanine. Parmi les acides aminés essentiels, on distingue les plus importants, appelés critiques. Ce sont la lysine, la méthionine + la cystine, la thréonine, le tryptophane. La carence, l'absence ou le déséquilibre des acides aminés essentiels dans l'alimentation animale s'accompagnent d'une détérioration de l'utilisation des protéines, de troubles métaboliques et d'une diminution de la productivité.
L'arginine contient 32 % d'azote et est associée au métabolisme des acides nucléiques et des glucides ; catalyse la synthèse de l'urée et affecte la fonction reproductrice des animaux, car elle participe à la formation des spermatozoïdes. La carence en arginine dans l'alimentation s'accompagne de perturbations du métabolisme des protéines et des glucides, ainsi que de la spermatogenèse.
Il y a beaucoup d'arginine dans les gâteaux et les plats cuisinés, les légumineuses à grains, l'alimentation animale.
La lysine contient 19 % d'azote. Il est nécessaire à la régulation du métabolisme de l'azote, du calcium et des glucides, à la synthèse des protéines les plus importantes - nucléotides, chromoprotéines. La lysine affecte la formation des globules rouges, favorise l'absorption du calcium, accélère la croissance et le développement des jeunes animaux, soutient haut niveau production de lait chez les femelles et production d’œufs chez les volailles.
En cas de carence en lysine, l'appétit se détériore, ce qui entraîne une perte de poids corporel et de productivité des animaux ; la calcification est altérée tissu osseux; une anémie se développe; Une décoloration (albinisme) du pelage, des poils et des plumes est observée.
La lysine se trouve dans toutes les protéines, notamment dans les provitamines. Les aliments d’origine végétale contiennent moins de lysine que les aliments d’origine animale. Les céréales sont plus déficientes en lysine que les légumineuses. Il y a beaucoup de lysine dans les gâteaux et les repas. Les aliments pour animaux sont particulièrement riches en lysine. Une surdose de lysine entraîne conséquences indésirables en raison d'un déséquilibre des acides aminés. Des doses élevées La lysine cristalline ralentit la croissance, perturbe le métabolisme de l'arginine et d'autres substances et aggrave la santé des animaux.
La méthionine est un acide aminé soufré. La méthionine participe activement au métabolisme des protéines, des glucides et des graisses, aux processus redox dans l'organisme et est nécessaire à la synthèse de l'hémoglobine. Le métabolisme de la méthionine est étroitement lié à celui de la choline et de la cystine. Dans l’alimentation animale, la méthionine peut être remplacée à 50 % par la cystine. Dans les normes, le besoin est généralement déterminé au total - méthionine + cystine.
Une carence en méthionine dans l'alimentation animale s'accompagne d'une perte d'appétit, d'une atrophie musculaire, d'une stéatose hépatique et d'une insuffisance rénale, et son excès entraîne une diminution de l'utilisation de l'azote par l'organisme et augmente les besoins en arginine et en glycine. De plus, des modifications dégénératives sont observées au niveau du foie, des reins et du pancréas. Des doses élevées de méthionine entraînent la mort des animaux et des volailles.
La thréonine contient 12 % d'azote, est incluse dans de nombreuses protéines alimentaires, est impliquée dans le métabolisme de la leucine et métabolisme glucides-graisses, active l'absorption d'autres acides aminés présents dans l'alimentation. Une carence en thréonine dans l'alimentation est rarement observée, car le maïs, l'orge, la farine, la farine de viande et d'os ou la farine de poisson fournissent aux porcs et à la volaille des quantités suffisantes de thréonine. Cependant, dans les régimes alimentaires dominés par le blé, les haricots, le blé ou son d'avoine, la pulpe de betterave séchée, le lait écrémé et d'autres aliments peuvent être déficients en thréonine. Dans le même temps, les animaux subissent une diminution de leur consommation alimentaire et de leur état corporel, un épuisement, un mauvais développement des tissus musculaires et une stéatose hépatique.
Le tryptophane contient 14 % d'azote et est un précurseur de l'acide nicotinique. Le tryptophane est très important pour le corps, car au cours de sa transformation, de tels connexions importantes, comme la sérotonine qui a un puissant effet vasoconstricteur, l'acide nicotinique, etc. Le tryptophane et ses dérivés participent à la régulation du statut endocrinien, de la fonction reproductive et de la formation du lait. Il est nécessaire à la synthèse de l'hémoglobine et du pigment oculaire. Le tryptophane est étroitement lié au métabolisme de l’acide nicotinique et contribue à réduire la consommation alimentaire.
Les sources de tryptophane sont le sang et la farine de poisson, les gâteaux et la farine.
La cystine est un produit de l'oxydation de la cystéine, contient 12 % d'azote et est un acide aminé soufré. La distéine et la cystine se transforment facilement l'une en l'autre, et la transition elle-même est une réaction redox qui a grande valeur dans le métabolisme. La cystine est impliquée dans les protéines et métabolisme des glucides, dans les processus redox du corps, active l'insuline. Avec le tryptophane, il participe à la synthèse acides biliaires, nécessaire à l'absorption d'un certain nombre de produits provenant des intestins.
En cas de manque de méthionine et de cystine dans l'alimentation, les animaux subissent une perte de poils ou de plumes, une cirrhose du foie et une prédisposition aux maladies infectieuses.
Lors de la préparation des régimes, le besoin en cystine, qui peut être synthétisée à partir de la méthionine dans l’organisme de l’animal, est pris en compte. Par conséquent, lors de la préparation des régimes, la méthionine est souvent prise en compte avec la cystine. Le manque de cystine dans l’alimentation des porcs et des volailles peut être compensé par la méthionine alimentaire.
Les sources de cystine sont la farine de sang, la farine de poisson, la farine de plumes, les gâteaux et farines, les légumineuses.
Pour fournir et réguler les acides aminés, il est nécessaire de connaître les besoins en acides aminés des animaux ainsi que la teneur en acides aminés des aliments. La teneur en acides aminés particulièrement essentiels de l'alimentation doit satisfaire les besoins minimaux des animaux. Par rapport aux animaux adultes, les jeunes animaux ont un besoin plus élevé en acides aminés essentiels. Le besoin des animaux en acides aminés essentiels dépend de la teneur en acides aminés non essentiels dans l'alimentation, car avec des quantités suffisantes d'entre eux, le besoin en acides aminés essentiels diminue. Les propriétés nutritionnelles des acides aminés ne se manifestent pleinement qu'avec un apport optimal aux animaux en glucides, protéines, graisses, minéraux et des vitamines.
L'Institution budgétaire de l'État fédéral "Laboratoire central de recherche et de production de radiologie vétérinaire" réalise recherches nécessaires aliments pour animaux, aliments composés, matières premières alimentaires, prémélanges, produits alimentaires pour la détermination des acides aminés. Les études sont réalisées à l'aide d'un chromatographe liquide 3D Prominence-i, LC-2030C de SHIMADZU CORPORATION, Japon.

Les acides aminés sont matériau de construction protéines qui composent tout le corps humain. Les protéines sont nécessaires au fonctionnement normal de l’organisme et au fonctionnement coordonné de tous les systèmes. Lorsque les protéines sont consommées, elles se décomposent dans le tractus gastro-intestinal en acides aminés, à partir desquels sont synthétisées les protéines, les hormones et les hormones dont le corps manque. enzymes digestives. Il est donc tout à fait naturel qu’un manque de certains acides aminés puisse augmenter le risque de maladies et altérer le fonctionnement de tous les organes et systèmes. Examinons quelques-uns d'entre eux.

Acides aminés : leur importance pour la santé humaine.

Un esprit clair et des nerfs solides.

Comme nous le savons déjà, tout notre corps est constitué de protéines. ET cellules nerveuses– ne fait pas exception. L'activité cérébrale et les processus de mémoire sont assurés par des hormones, qui sont également constituées de protéines. De plus, les protéines aident le cerveau à absorber l’énergie.

Des études ont montré que les cellules nerveuses et cérébrales suffisamment nourries ne produisent que des émotions agréables. Par exemple, comme la joie, la spiritualité, la chaleur dans les relations, etc. L’épuisement du système nerveux entraîne au contraire l’insomnie, la dépression, la distraction, des sentiments de désespoir, de dépression et de fatigue.

Les acides aminés glycine, tryptophane et théanine sont particulièrement importants pour le fonctionnement du cerveau et du système nerveux dans son ensemble.

Glycine.

Glycine – probablement tout le monde connaît cet acide aminé. Il est partiellement synthétisé dans notre organisme, et provient également de l’extérieur avec l’alimentation. La glycine est un composant essentiel des membranes cellulaires des fibres nerveuses et du cerveau. Il améliore la nutrition et normalise le métabolisme, renforce les parois des vaisseaux sanguins dans ces structures cellulaires. Sa carence augmente la tension artérielle, le stress psycho-émotionnel, l'agressivité, perturbe le sommeil et réduit les performances.

L'Organisation mondiale de la santé ne dispose pas de données sur l'efficacité prouvée ou la signification clinique de la glycine. Cependant, en Russie, il est largement utilisé. Fabricants médicaments pharmacologiques la glycine aurait un effet calmant, anti-anxiété et nootropique.

La glycine normalise les processus d’excitation et d’inhibition dans le cortex cérébral, réduisant ainsi l’agressivité et les conflits d’une personne et augmentant son adaptation sociale. De plus, cet acide aminé augmente performance mentale, améliore la mémoire et les processus associatifs, normalise le sommeil et facilite l'endormissement.

Aliments contenant de la glycine : poisson, viande, produits laitiers, fromage, haricots, œufs, épinards, graine de citrouille, cacahuètes, pistaches, noix et pignons de pin.

Tryptophane.

Le tryptophane est converti dans le corps en sérotonine - « l'hormone de la joie », qui normalise l'activité du système nerveux et est un antidépresseur naturel. Le tryptophane calme le système nerveux, améliore l'humeur et améliore la qualité du sommeil.

Le fait est qu'avec un apport régulier de tryptophane, le niveau nécessaire de sérotonine est maintenu dans notre corps. Et cela se produit pendant la journée. Mais dans temps sombre jours (en l'absence de lumière), la mélatonine est formée à partir de la sérotonine - « l'hormone du sommeil ». C'est la mélatonine qui assure un sommeil de bonne qualité, vous permettant de passer une bonne nuit de sommeil et de vous reposer plus rapidement.

Ainsi, le tryptophane est un acide aminé grâce auquel « l'hormone de la joie » est produite pendant la journée et « l'hormone du sommeil » la nuit.

Produits contenant du tryptophane : caviar rouge et noir, fromage hollandais, cacahuètes, amandes, noix de cajou, pignons de pin, viande de lapin et de dinde, calamars, saumon, morue, œufs, fromage blanc gras, chocolat.

De plus, les pharmacies vendent grand nombre biologiquement additifs actifs, qui comprennent du tryptophane : « Tryptophan Formula for Restful Sleep » de la société Evalar, Motherwort au tryptophane, etc.

Théanine.

L’acide aminé L-tanin présente un intérêt particulier. C'est la théanine qui agit comme activateur de l'activité cérébrale. Cependant, cela ne provoque pas d’excitabilité du système nerveux. Le tanin, au contraire, permet de maintenir le calme, la clarté d'esprit et de normaliser la tension artérielle qui a augmenté à cause du stress.

Le tanin éveille l'activité commerciale et les performances mentales, améliore la mémoire et donne de l'énergie créatrice. La théanine est une véritable drogue cérébrale. Il y en a beaucoup expériences cliniques menées par les Japonais selon lesquelles cet acide aminé est non seulement efficace, mais également sûr, car il est isolé des feuilles de thé vert.

L'acide aminé théanine se trouve dans le thé vert, le camellia sinensis, les champignons communs et polonais. Cependant, selon les recherches, la dose optimale qui fonctionne devrait être d’au moins 500 mg. Et dans une tasse ordinaire de thé vert, il n'en contient que 10 à 20 mg, ce qui est très peu et l'effet thérapeutique souhaité ne se produira tout simplement pas. Vous pouvez obtenir du tanin à la dose de 500 mg uniquement à partir de médicaments vendu en pharmacie. Par exemple, un complément alimentaire de la société Evalar « Theanine Evalar »

Foie sain.

La fonction du foie dans notre corps est très importante et irremplaçable. Un foie qui fonctionne correctement et qui fonctionne bien est la garantie de notre santé et de notre vitalité. Les acides aminés sont également importants pour le bon fonctionnement du foie.

Méthionine.

Il s'agit d'un acide aminé soufré qui participe à la production de composés aussi importants que la choline, l'adrénaline, la créatine, etc. Il assure la formation de phospholipides - les principaux éléments de la structure des membranes des cellules hépatiques. La méthionine assure la neutralisation des produits toxiques et inhibe le dépôt de graisse dans le foie et les artères vitales. Le fait est que la méthionine aide à réduire le contenu mauvais cholestérol dans le sang, protégeant ainsi les vaisseaux sanguins.

La méthionine n'est pas synthétisée par l'organisme et pénètre dans le corps humain uniquement avec de la nourriture ou traitement supplémentaire médicaments et compléments alimentaires.

L-ornithine.

L'acide aminé L-ornithine est un agent hépatoprotecteur et détoxifiant. La L-ornithine restaure efficacement le fonctionnement des cellules hépatiques. Il aide à soulager l'intoxication du foie et du corps dans son ensemble grâce à l'élimination des produits métaboliques des protéines contenant de l'azote. En même temps, l'ornithine protège le corps des impact négatif substances toxiques, ce qui est important pour les personnes souffrant d'insuffisance hépatique. De plus, la L-ornithine aide à normaliser et à améliorer le métabolisme des protéines dans l'organisme.

De l'énergie pour une vie active.

Syndrome de fatigue chronique - il affecte à la fois les travailleurs mentaux et les personnes impliquées dans un travail physique. Faiblesse constante et la fatigue vous empêche de profiter pleinement de la vie. En raison d’un déficit énergétique, les performances d’une personne diminuent et son état de santé général. Après tout, grâce à l'énergie physique, le fonctionnement normal du corps humain se produit. Les acides aminés suivants nous aideront à augmenter notre énergie.

L-carnitine.

La L-carnitine augmente les performances, réduit la fatigue, y compris chez les personnes âgées, et fournit de l'énergie pour vie active. Lors d’activités sportives, il contribue à réduire le poids et à réduire efficacement la teneur en graisse des muscles. Le fait est que la tâche principale de la L-carnitine est de transporter les acides gras vers les mitochondries, où ils sont brûlés pour produire de l'énergie. Ainsi, la L-carnitine aide non seulement à gagner de l'énergie pour une vie active, mais aussi à réduire considérablement le poids.

Mais en Occident, la L-carnitine fait partie intégrante de l’alimentation des personnes âgées. Il protège le cerveau du vieillissement en ralentissant les processus inflammatoires de ses tissus. Il aide à accélérer la récupération après une maladie et interventions chirurgicales, y compris pour la régénération des tissus.

Une grande quantité de L-carnitine se trouve dans les viandes maigres : bœuf, veau, agneau, porc, lapin. La L-carnitine se trouve également dans le poisson, les fruits de mer et les produits laitiers.

Leucine.

Cet acide aminé pénètre dans le corps humain uniquement avec la nourriture. Tout d'abord, la leucine est responsable du maintien et développement normal tissu musculaire. Il fournit de l'énergie aux cellules du corps, augmentant ainsi l'endurance du corps lors d'une activité physique accrue.

La leucine stabilise le fonctionnement du système nerveux central, participe à la formation de la protéine hémoglobine et régule les taux sanguins. De plus, cet acide aminé active le système immunitaire, augmentant ainsi protection naturelle corps contre les bactéries et les virus.

La plus grande quantité de leucine se trouve dans les œufs, le lait, le fromage cottage, le soja et le fromage. On le retrouve également dans les calamars, le saumon rose, le maquereau, les cacahuètes, les haricots, les pistaches, le maïs et les lentilles.

Soyez en bonne santé !

Structure générale des acides α-aminés qui composent les protéines (sauf la proline). Composants d'une molécule d'acide aminé - groupe amino NH 2, groupe carboxyle COOH, radical (différent pour tous les acides aminés α), atome de carbone α (au centre)

Acides aminés (les acides aminocarboxyliques; AMK) - des composés organiques dont la molécule contient simultanément des groupes carboxyle et amine. Les acides aminés peuvent être considérés comme des dérivés d'acides carboxyliques dans lesquels un ou plusieurs atomes d'hydrogène sont remplacés par des groupes aminés.

Histoire

Découverte des acides aminés dans les protéines

Acide aminé Abréviation Année Source Qui a été isolé pour la première fois


Glycine	Gly,G	1820	Gélatine	A. Braconno
Leucine	Leu, L.	1820	Fibres musculaires	A. Braconno
Tyrosine	Tyr, Y.	1848	Caséine	J. von Liebig
Sérine	Ser, S	1865	Soie	E. Kramer
Acide glutamique	Colle	1866	Protéines végétales	G. Ritthausen (allemand) Henri Ritthausen)
Glutamine	Gln,Q
Acide aspartique	Aspe, D	1868	Conglutine, légumineuse (pousses d'asperges)	G. Ritthausen
Asparagine	Asn, N.	1806	Jus d'asperges	L.-N. Vauquelin et P.J. Robiquet
Phénylalanine	Phé, F	1881	Pousses de lupin	E. Schulze, J. Barbieri
Alanine	Hélas, A	1888	Fibroïne de soie	A. Strecker, T. Weil
Lysine	Lys, K.	1889	Caséine	E. Drexel
Arginine	Arg, R.	1895	Substance de corne	S. Gedin
Histidine	Son,H	1896	Sturine, histones	A. Kessel, S. Gedin
Cystéine	Cys,C	1899	Substance de corne	K. Moerner
Valin	Val, V	1901	Caséine	E. Fischer
Proline	Pro, P	1901	Caséine	E. Fischer
Hydroxyproline	Hyp, hP	1902	Gélatine	E. Fischer
Tryptophane	Trp,W	1902	Caséine	F. Hopkins, D. Cole
Isoleucine	Ile, je	1904	Fibrine	F.Ehrlich
Méthionine	Rencontré, M	1922	Caséine	D. Möller
Thréonine	Thr, T	1925	Protéines d'avoine	S. Shriver et coll.
Hydroxylysine	Hyl, h.K.	1925	Protéines de poisson	S. Shriver et coll.

Les acides aminés essentiels sont en gras.

Propriétés physiques

Par propriétés physiques Les acides aminés sont très différents de leurs acides et bases correspondants. Tous substances cristallines, sont mieux solubles dans l'eau que dans les solvants organiques, ont suffisamment températures élevées fusion; beaucoup d'entre eux ont goût sucré. Ces propriétés indiquent clairement la nature saline de ces composés. Les particularités des propriétés physiques et chimiques des acides aminés sont déterminées par leur structure - la présence en même temps de deux propriétés opposées groupes fonctionnels: acide et basique.

Propriétés chimiques générales

Tous les acides aminés sont des composés amphotères ; ils peuvent présenter à la fois des propriétés acides dues à la présence du groupe carboxyle -COOH dans leurs molécules et des propriétés basiques dues au groupe amino -NH 2. Les acides aminés interagissent avec les acides et les alcalis :

NH 2 -CH 2 -COOH + HCl → HCl NH 2 -CH 2 -COOH (sel de chlorhydrate de glycine) NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → H 2 O + NH 2 -CH 2 -COONa (sel de glycine sodique)

De ce fait, les solutions d'acides aminés dans l'eau ont les propriétés de solutions tampons, c'est-à-dire qu'elles sont à l'état de sels internes.

NH 2 -CH 2 COOH N+H 3 -CH 2 COO-

Les acides aminés peuvent généralement subir toutes les réactions caractéristiques des acides carboxyliques et des amines.

Estérification :

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH → H 2 O + NH 2 -CH 2 -COOCH 3 (ester méthylique de glycine)

Une caractéristique importante des acides aminés est leur capacité à polycondenser, conduisant à la formation de polyamides, notamment de peptides, de protéines, de nylon et de nylon.

Réaction de formation de peptide :

HOOC -CH 2 -NH -H + HOOC -CH 2 -NH 2 → HOOC -CH 2 -NH -CO -CH 2 -NH 2 + H 2 O

Point isoélectrique les acides aminés sont la valeur du pH à laquelle la proportion maximale de molécules d’acides aminés a une charge nulle. A ce pH, l'acide aminé est le moins mobile dans le champ électrique, et cette propriété peut être utilisé pour séparer les acides aminés ainsi que les protéines et les peptides.

Un zwitterion est une molécule d'acide aminé dans laquelle le groupe amino est représenté par -NH 3 + et le groupe carboxy est représenté par -COO−. Une telle molécule a un moment dipolaire significatif avec une charge nette nulle. C’est à partir de ces molécules que sont construits les cristaux de la plupart des acides aminés.

Certains acides aminés ont plusieurs groupes aminés et groupes carboxyle. Pour ces acides aminés, il est difficile de parler d’un zwitterion spécifique.

Reçu

La plupart des acides aminés peuvent être obtenus par hydrolyse de protéines ou à la suite de réactions chimiques :

CH 3 COOH + Cl 2 + (catalyseur) → CH 2 ClCOOH + HCl; CH2ClCOOH+ 2 NH3 → NH 2 -CH 2 COOH + NH 4 Cl

Isomérie optique

Tous les acides aminés α présents dans les organismes vivants, à l'exception de la glycine, contiennent un atome de carbone asymétrique (la thréonine et l'isoleucine contiennent deux atomes asymétriques) et ont une activité optique. Presque tous les acides aminés α naturels ont la configuration L, et seuls les acides aminés L sont inclus dans les protéines synthétisées sur les ribosomes.

Acides D-aminés dans les organismes vivants

Les résidus aspartiques dans les protéines structurelles métaboliquement inactives subissent une lente racémisation spontanée non enzymatique : dans les protéines de la dentine et de l'émail dentaire, le L-aspartate se convertit en forme D à un taux d'environ 0,1 % par an, qui peut être utilisé pour déterminer l'âge des mammifères. . Une racémisation de l'aspartate a également été notée au cours du vieillissement du collagène ; on suppose qu'une telle racémisation est spécifique de l'acide aspartique et se produit en raison de la formation d'un cycle succinimide lors de l'acylation intramoléculaire de l'atome d'azote de la liaison peptidique par le groupe carboxyle libre de l'acide aspartique.

Avec le développement de l'analyse des acides aminés traces, les acides aminés D ont été découverts d'abord dans les parois cellulaires de certaines bactéries (1966), puis dans les tissus. organismes supérieurs. Ainsi, le D-aspartate et la D-méthionine sont vraisemblablement des neurotransmetteurs chez les mammifères.

Certains peptides contiennent des acides aminés D formés lors d’une modification post-traductionnelle. Par exemple, la D-méthionine et la D-alanine font partie des heptapeptides opioïdes présents dans la peau des amphibiens phyllomedusa d'Amérique du Sud (dermorphine, dermenképhaline et deltorphines). La présence d'acides D-aminés détermine la haute activité biologique de ces peptides en tant qu'analgésiques.

Les antibiotiques peptidiques se forment de la même manière origine bactérienne, agissant contre les bactéries à Gram positif - nisine, subtiline et épidermine.

Beaucoup plus souvent, les acides D-aminés font partie des peptides et de leurs dérivés, formés par synthèse non ribosomale dans les cellules de champignons et de bactéries. Apparemment, dans ce cas, le matériau de départ pour la synthèse est également des acides L-aminés, qui sont isomérisés par l'une des sous-unités du complexe enzymatique qui réalise la synthèse du peptide.

Acides aminés protéinogènes

Article principal : Écureuils

Au cours du processus de biosynthèse des protéines, 20 acides aminés α, codés par le code génétique, sont inclus dans la chaîne polypeptidique. En plus de ces acides aminés, appelés protéinogène, ou standard, certaines protéines contiennent des acides aminés spécifiques non standard qui proviennent d'acides aminés standards au cours du processus de modifications post-traductionnelles. DANS dernièrement La sélénocystéine (Sec, U) et la pyrrolysine (Pyl, O) incluses dans la traduction sont parfois considérées comme des acides aminés protéinogènes. Ce sont ce qu’on appelle les 21e et 22e acides aminés.

La question de savoir pourquoi exactement ces 20 acides aminés ont été « choisis » reste en suspens. On ne sait pas exactement pourquoi ces acides aminés se sont avérés préférables à d’autres similaires. Par exemple, un métabolite intermédiaire clé dans la voie de biosynthèse de la thréonine, de l'isoleucine et de la méthionine est l'homosérine, un acide aminé α. Évidemment, l’homosérine est un métabolite très ancien, mais il existe des aminoacyl-ARNt synthétases, des ARNt, pour la thréonine, l’isoleucine et la méthionine, mais pas pour l’homosérine.

Les formules développées des 20 acides aminés protéinogènes sont généralement données sous la forme de ce qu'on appelle tableaux des acides aminés protéinogènes:

Pour mémoriser la désignation à une lettre des acides aminés protéinogènes, une règle mnémotechnique est utilisée (dernière colonne).

Glycine	Gly	G	G lycine
Alanine	Hélas	UN	UN lanine
Valin	Val	V	V aline
Isoleucine	Île	je	je soleucine
Leucine	Leu	L	L eucine
Proline	Pro	P.	P. roline
Sérine	Ser	S	SÉrine
Thréonine	Thr	T	T hréonine
Cystéine	Cys	C	C ysteine
Méthionine	Rencontré	M.	M.éthionine
Acide aspartique	Aspic	D	aspar D acide ique
Asparagine	Asn	N	asperges N e
Acide glutamique	Glu	E	glu E acide tamique
Glutamine	Gln	Q	Q-tamine
Lysine	Lys	K	avant L
Arginine	Arg	R.	un R. ginine
Histidine	Son	H	H istidine
Phénylalanine	Phé	F	Fénylalanine
Tyrosine	Tyr	Oui	t Oui colophane
Tryptophane	Trp	W	t W o anneaux

Classification

Par radical

Non polaire : glycine, alanine, valine, isoleucine, leucine, proline
Polaire non chargé (charges compensées) à pH=7 : sérine, thréonine, cystéine, méthionine, asparagine, glutamine
Aromatique : phénylalanine, tryptophane, tyrosine
Polaire chargé négativement à pH=7 : aspartate, glutamate
Polaire chargée positivement à pH=7 : lysine, arginine, histidine

Par groupes fonctionnels

Aliphatique
- Acides monoaminomonocarboxyliques : glycine, alanine, valine, isoleucine, leucine
- Acides oxymonoaminocarboxyliques : sérine, thréonine
- Acides monoaminodicarboxyliques : aspartate, glutamate, en raison du deuxième groupe carboxyle, ils portent une charge négative en solution
- Amides monoaminodicarboniques : asparagine, glutamine
- Acides diaminomonocarboxyliques : lysine, arginine, portent une charge positive en solution
- Contenant du soufre : cystéine, méthionine
Aromatique : phénylalanine, tyrosine, tryptophane,
Hétérocyclique : tryptophane, histidine, proline
Acides aminés : proline

Par classe d'aminoacyl-ARNt synthétases

Classe I : valine, isoleucine, leucine, cystéine, méthionine, glutamate, glutamine, arginine, tyrosine, tryptophane
Classe II : glycine, alanine, proline, sérine, thréonine, aspartate, asparagine, histidine, phénylalanine

Pour l’acide aminé lysine, il existe des aminoacyl-ARNt synthétases des deux classes.

Par voies de biosynthèse

Les voies de biosynthèse des acides aminés protéinogènes sont diverses. Le même acide aminé peut être formé de différentes manières. De plus, complètement différentes manières peut avoir des étapes très similaires. Néanmoins, il existe des tentatives justifiées pour classer les acides aminés selon les voies de leur biosynthèse. On connaît les familles biosynthétiques d'acides aminés suivantes : aspartate, glutamate, sérine, pyruvate et pentoses. Il n’est pas toujours possible d’attribuer sans ambiguïté un acide aminé spécifique à une famille spécifique ; des ajustements sont effectués pour des organismes spécifiques et en tenant compte de la voie prédominante. Les acides aminés sont généralement classés dans les familles suivantes :

Famille des aspartates : aspartate, asparagine, thréonine, isoleucine, méthionine, lysine.
Famille glutamate : glutamate, glutamine, arginine, proline.
Famille des pyruvates : alanine, valine, leucine.
Famille des sérines : sérine, cystéine, glycine.
Famille des pentoses : histidine, phénylalanine, tyrosine, tryptophane.

La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane sont parfois classés dans la famille des shikimates.

Selon la capacité du corps à synthétiser à partir de précurseurs

Essentiel Pour la plupart des animaux et des humains, les acides aminés essentiels sont : la valine, l'isoleucine, la leucine, la thréonine, la méthionine, la lysine, la phénylalanine, le tryptophane.
Non essentiels Pour la plupart des animaux et des humains, les acides aminés non essentiels sont : la glycine, l'alanine, la proline, la sérine, la cystéine, l'aspartate, l'asparagine, le glutamate, la glutamine, la tyrosine.

La classification des acides aminés en remplaçables et essentiels n'est pas sans inconvénients. Par exemple, la tyrosine n’est un acide aminé non essentiel que s’il existe un apport suffisant en phénylalanine. Pour les patients atteints de phénylcétonurie, la tyrosine devient un acide aminé essentiel. L'arginine est synthétisée dans le corps humain et est considérée comme un acide aminé non essentiel, mais en raison de certaines caractéristiques de son métabolisme dans certaines conditions physiologiques du corps, elle peut être assimilée à un acide aminé essentiel. L'histidine est également synthétisée dans le corps humain, mais pas toujours en quantité suffisante, elle doit donc être apportée par la nourriture.

Selon la nature du catabolisme chez les animaux

La biodégradation des acides aminés peut se produire de différentes manières.

Selon la nature des produits cataboliques chez les animaux, les acides aminés protéinogènes sont divisés en trois groupes :

Glucogénique - lors de leur dégradation, ils produisent des métabolites qui n'augmentent pas le niveau corps cétoniques, capable de devenir relativement facilement un substrat de la gluconéogenèse : pyruvate, α-cétoglutarate, succinyl-CoA, fumarate, oxaloacétate
Cétogène - se décompose en acétyl-CoA et acétoacétyl-CoA, qui augmentent le niveau de corps cétoniques dans le sang des animaux et des humains et sont principalement convertis en lipides
Gluco-cétogène - lors de la dégradation, des métabolites des deux types se forment

Acides aminés :

Glucogénique : glycine, alanine, valine, proline, sérine, thréonine, cystéine, méthionine, aspartate, asparagine, glutamate, glutamine, arginine, histidine.
Cétogène : leucine, lysine.
Gluco-cétogène (mixte) : isoleucine, phénylalanine, tyrosine, tryptophane.

Les acides aminés de Miller

Article principal : Expérience Miller-Urey

Les acides aminés « Miller » sont un nom généralisé pour les acides aminés obtenus dans des conditions similaires à l'expérience de Stanley L. Miller de 1953. La formation de nombreux acides aminés différents sous forme de racémate a été établie, notamment : glycine, alanine, valine, isoleucine, leucine, proline, sérine, thréonine, aspartate, glutamate.

Composés apparentés

En médecine, un certain nombre de substances capables d'accomplir certains fonctions biologiques acides aminés, également (bien que pas tout à fait correctement) appelés acides aminés :

Taurine

Application

Une caractéristique importante des acides aminés est leur capacité à polycondenser, conduisant à la formation de polyamides, notamment de peptides, de protéines, de nylon, de nylon et d'énant.

Les acides aminés sont inclus dans nutrition sportive et des aliments mélangés. Les acides aminés sont utilisés dans l'industrie alimentaire comme additifs aromatisants, par exemple, le sel de sodium de l'acide glutamique.

3.3 Signification biologique des acides aminés

1. Ils font partie des peptides et des protéines des objets biologiques.

2. Ils sont les précurseurs de nombreuses substances biologiquement actives de faible poids moléculaire - l'acide gamma-aminobutyrique (GABA, amines biogènes).

Certaines hormones sont des dérivés d'acides aminés.

3. Ce sont des précurseurs de bases azotées qui font partie des acides nucléiques et des lipides complexes (choline, éthanoamine).

4.Participer à la biosynthèse des médiateurs du système nerveux (acétylcholine, dopamine, sérotonine, etc.).

4 réactions colorées aux protéines

La présence de protéines dans des objets ou des solutions biologiques peut être détectée à l'aide de réactions colorées, qui sont déterminées par la présence d'acides aminés dans la protéine, de leurs groupes spécifiques ou de leurs groupes peptidiques.

Il existe des réactions colorées universelles que donnent toutes les protéines (biuret et ninhydrine). De plus, certaines réactions spécifiques sont provoquées par la présence de certains acides aminés dans la molécule protéique. Sur la base de certaines réactions colorées, des méthodes ont été développées pour la détermination quantitative des protéines et des acides aminés, largement utilisés dans les analyses biochimiques.

Dans ce travail, l'étudiant doit non seulement réaliser des réactions universelles et spécifiques aux protéines, mais aussi tirer une conclusion sur valeur nutritionnelle protéines étudiées, qui sont déterminées par la teneur en acides aminés essentiels.

Il existe huit acides aminés essentiels (essentiels) pour l'homme : valine (Val), leucine (Leu), isoleucine (Ile), thréonine (Tre), méthionine (Met), lysine (Lys), phénylalanine (Phen), tryptophane (Trp ). Deux acides aminés sont partiellement essentiels : l'arginine et l'histidine. Ils ne sont pas synthétisés dans le corps des enfants. Ces acides aminés, comme tous les autres, sont synthétisés par des micro-organismes et des plantes vertes, mais ne peuvent pas être synthétisés dans le corps des animaux et des humains, car il n'existe pas d'analogues des acides cétoniques correspondants nécessaires à leur biosynthèse. Les acides aminés essentiels doivent être introduits dans le corps humain ou animal avec de la nourriture. S'il n'y en a pas assez dans la nourriture, le développement normal et les fonctions vitales du corps sont perturbés, car les protéines qui les contiennent ne peuvent pas être synthétisées.

Certaines protéines alimentaires peuvent être biologiquement déficientes dans leur composition en acides aminés. Cependant, il est nécessaire d'étudier la composition en acides aminés non pas des protéines individuelles, mais de l'ensemble de leur complexe contenu dans un produit alimentaire. Ce n'est qu'avec cette approche que l'on peut corriger les données sur la composition en acides aminés et, par conséquent, sur valeur nutritionnelle produit. Pour la nutrition, l'équilibre de la composition en acides aminés des protéines est d'une grande importance.

Sur la base de la teneur en acides aminés essentiels de la protéine, déterminée par des méthodes chimiques, le score d'acides aminés est calculé, qui caractérise la valeur biologique de la protéine. La teneur en chaque acide aminé essentiel du produit est déterminée. La quantité trouvée est calculée en pourcentage de la teneur du même acide aminé dans une protéine idéale (œuf de poule, lait). Le plus souvent, l'échelle des acides aminés du Comité FAO/OMS (l'Organisation des Nations Unies pour l'alimentation et l'agriculture de la FAO est une organisation intergouvernementale). institution spécialisée ONU. OMS- Organisation mondiale soins de santé).

Le score d'acides aminés de chaque acide aminé essentiel dans une protéine idéale (échelle FAO/OMS) est pris à 100 %.

Le score d’acides aminés est calculé à l’aide de la formule :

АK =   100, (2)

où AK est un acide aminé ;

Sur la base du score calculé, la valeur biologique limite de la protéine étudiée est déterminée. L'acide aminé ayant le taux le plus faible est déficient en une protéine donnée. Pour protéine végétale La lysine, le tryptophane, la méthionine et la thréonine sont le plus souvent déficientes. Les protéines animales de la viande, du lait et des œufs sont biologiquement plus précieuses, car... leur composition en acides aminés est plus proche de celle des organes et des tissus.

Questions. L'utilisation d'acides aminés et de leurs dérivés comme

Médicaments

L'utilisation d'acides aminés et de leurs dérivés comme

Importance médicale et biologique des acides aminés

Extrémité N Extrémité C

Acide aminé acide aminé

Nomenclature des peptides

Les polypeptides sont nommés comme dérivés de l'acide aminé C-terminal, le nom commence par l'acide aminé N-terminal, énumérant tout dans l'ordre (en changeant la terminaison en limon), se termine par un acide aminé C-terminal. Peut être enregistré noms complets, abrégé (en transcription latine ou en russe)

Exemple : glycylalanylglutamylvaline (gly-ala – gly-val ou gly-ala-glu-val)

En plus de participer à la biosynthèse des protéines, les acides aminés remplissent de nombreuses autres fonctions indépendantes.

1. participer à la biosynthèse des neurotransmetteurs et des hormones :

L’acétylcholine, médiateur du système nerveux parasympathique, est formée à partir de l’acide aminé sérine.

Le médiateur du système nerveux sympathique, la noradrénaline, et les hormones adrénaline et thyroxine sont formés à partir de la phénylalanine ou de la tyrosine.

Le GABA est synthétisé à partir de l'acide glutamique

2. Les acides aminés glycine et glutamique ont des fonctions de neurotransmetteur

3. L'acide aspartique est nécessaire à la synthèse des bases azotées des acides nucléiques (adénine, guanine, uracile, thymine, cytosine)

4. les acides glutamique et aspartique participent à la neutralisation de l'ammoniac

5. L'acide aminé méthionine transfère son groupe méthyle actif pour former de la thymine, de la choline et de l'adrénaline.

6. Dans des conditions de carence en glucides, le glucose est synthétisé à partir des acides aminés du corps humain.

Par conséquent, les acides aminés sont utilisés comme médicaments :

acide glutamique, méthionine, glycine, cystéine, tryptophane.

Aminalon (Aminalon)– L’acide 4-aminobutanoïque (GABA) est une poudre cristalline blanche au goût amer. Facilement soluble dans l'eau, très peu dans l'alcool. Le milieu d'une solution aqueuse à 5% est proche du neutre (pH = 6,5 -7,5)

L'utilisation est associée à une activité biologique élevée en tant que neurotransmetteur inhibiteur et à une participation aux processus métaboliques dans le cerveau.

Utilisé pour maladies vasculaires cerveau, maux de tête accompagnés de troubles de la mémoire, de la parole, après une lésion cérébrale et un accident vasculaire cérébral., avec maladie alcoolique. Chez les enfants présentant des troubles du développement neuropsychique, avec paralysie cérébrale. Forme de libération : comprimés.

1. Pourquoi ce composé est-il peu soluble dans l'alcool, alors que le 1-aminobutane et l'acide butanoïque, qui contiennent le même nombre d'atomes de carbone que l'aminalone, sont très solubles dans l'alcool ?

Cystéine (Cysteinum)– Acide 2-amino-3-mercaptopropanoïque

Poudre cristalline blanche, facilement soluble dans l'eau. La cystéine est impliquée dans de nombreux processus métaboliques de l'organisme, les groupes HS sont impliqués dans la stabilisation structure tertiaire protéine, formation d'un groupe sulfo - OSO 3 H, présent dans les polysaccharides (par exemple, l'héparine, un anticoagulant sanguin). La cystéine est nécessaire au métabolisme du cristallin ; un manque de cystéine contribue au développement de la cataracte.

La cystéine s'utilise sous forme de solution aqueuse à 2% pour l'électrophorèse, les bains oculaires, la préparation gouttes pour les yeux. La poudre est produite dans des flacons en verre foncé, bien fermés, les bouchons sont remplis de paraffine. Les solutions sont préparées immédiatement avant utilisation. Conserver dans un endroit sombre et à l'abri de la lumière.

80. Désamination oxydative des acides aminés ; glutamate déshydrogénase. Désamination indirecte des acides aminés. Signification biologique.

Désamination des acides aminés - la réaction d'élimination d'un groupe α-amino d'un acide aminé, entraînant la formation de l'acide α-céto correspondant (un résidu sans azote) et la libération d'une molécule d'ammoniac. L'ammoniac est toxique pour le système nerveux central, c'est pourquoi dans le corps des humains et des mammifères, il est converti en un composé non toxique et hautement soluble - l'urée. L'ammoniac est excrété par l'organisme sous forme d'urée, ainsi que sous forme de sels d'ammonium. Le résidu sans azote est utilisé pour former des acides aminés dans les réactions de transamination, dans les processus de gluconéogenèse, de cétogenèse, dans les réactions anaplérotiques pour reconstituer la perte de métabolites OPA, dans les réactions d'oxydation en CO 2 et H 2 O.

Il existe plusieurs façons de désaminer les acides aminés :

Désamination oxydative. La désamination la plus active de l'acide glutamique se produit dans les tissus. La réaction est catalysée par une enzyme glutamate déshydrogénase, Le coenzyme de la glutamate déshydrogénase est le NAD+. La réaction se déroule en 2 étapes. Il se produit d'abord une déshydrogénation enzymatique du glutamate et la formation d'a-iminoglutarate, puis une élimination hydrolytique non enzymatique du groupe imino sous forme d'ammoniac, entraînant la formation d'a-cétoglutarate. . Désamination oxydative du glutamate - la réaction est réversible et lorsque la concentration d'ammoniac dans la cellule augmente, elle peut se dérouler dans la direction opposée, comme attelle de restauration α -cétoglutarate . La glutamate déshydrogénase est très active dans les mitochondries des cellules de presque tous les organes, à l'exception des muscles. Cette enzyme est un oligomère constitué de 6 sous-unités (poids moléculaire 312 kDa). La glutamate déshydrogénase joue un rôle important car c'est une enzyme régulatrice du métabolisme des acides aminés. Les inhibiteurs allostériques de la glutamate déshydrogénase (ATP, GTP, NADH) provoquent la dissociation de l'enzyme et la perte de l'activité de la glutamate déshydrogénase. Concentrations élevées L'ADP active l'enzyme. Si bas niveau d'énergie dans les cellules, il stimule la destruction des acides aminés et la formation d'α-cétoglutarate, qui entre dans le cycle du TCA comme substrat énergétique. La glutamate déshydrogénase peut être induite par les hormones stéroïdes (cortisol).

L-acide aminé oxydase . Enzyme présente dans le foie et les reins L-acide aminé oxydase , capable de désaminer certains acides aminés L. Le coenzyme dans cette réaction est le FMN. Cependant, la contribution de la L-aminoacide oxydase à la désamination est évidemment insignifiante, puisque l'optimum de son action se situe en milieu alcalin (pH 10,0). Dans les cellules où le pH de l’environnement est proche de la neutralité, l’activité enzymatique est très faible.

D-aminoacide oxydase également trouvé dans les reins et le foie. C'est une enzyme dépendante du FAD. Le pH optimal de cette oxydase se situe dans un environnement neutre, l’enzyme est donc plus active que la L-aminoacide oxydase. Le rôle de la D-aminoacide oxydase est faible, car le nombre d'isomères D dans le corps est extrêmement faible, car les protéines alimentaires et les protéines des tissus humains et animaux ne contiennent que des acides aminés L naturels. Il est probable que la D-aminoacide oxydase favorise leur conversion en isomères L correspondants.

Désamination indirecte (transdéamination) La plupart des acides aminés ne peuvent pas être désaminés en une seule étape, comme Glu. Les groupes aminés de ces acides aminés, à la suite de la transamination, sont transférés à l'α-cétoglutarate pour former de l'acide glutamique, qui subit ensuite une désamination oxydative directe. Ce mécanisme de désamination des acides aminés au stade 2 est appelé transdéamination, ou désamination indirecte :

La désamination indirecte des acides aminés se produit avec la participation de 2 enzymes : l'aminotransférase (coenzyme PF) et la glutamate déshydrogénase (coenzyme NAD+).

L'importance de ces réactions dans le métabolisme des acides aminés est très grande, puisque la désamination indirecte est la principale méthode de désamination de la plupart des acides aminés . Les deux étapes de désamination indirecte sont réversibles, ce qui permet à la fois le catabolisme des acides aminés et la possibilité de former presque n'importe quel acide aminé à partir de l'acide α-céto correspondant.

Dans le tissu musculaire, l'activité de la glutamate déshydrogénase est faible, donc dans ces cellules, lors d'une activité physique intense, une autre voie de désamination indirecte opère avec la participation du cycle IMP-AMP. Tout d’abord, le groupe amino des acides aminés est transféré à l’aspartate, puis à l’acide inosinique (IPA) et enfin, l’AMP est désaminé. Le schéma présenté reflète la séquence de réactions indirectes de désamination non oxydante :

Il y a 4 étapes du processus :

transamination par l'α-cétoglutarate, formation de glutamate ;

transamination du glutamate avec l'oxaloacétate (enzyme ACT), formation d'aspartate ;

la réaction de transfert d'un groupe amino de l'aspartate à l'IMP (inosine monophosphate), la formation d'AMP et de fumarate ;

désamination hydrolytique de l'AMP.

Le transfert du groupe amino de l'aspartate et la synthèse de l'AMP se déroulent comme suit.

La réaction de désamination de l'acide adénylique se produit sous l'action de l'enzyme AMP désaminase. Cette voie de désamination prédomine dans les muscles lors d'un travail intense, à la suite de laquelle l'acide lactique s'accumule. L'ammoniac libéré empêche l'acidification de l'environnement des cellules provoquée par la formation de lactate.

Rôle biologique de la désamination indirecte. A - pendant le catabolisme, presque tous les acides aminés naturels transfèrent d'abord un groupe aminé en a-cétoglutarate lors d'une réaction de transamination pour former du glutamate et l'acide céto correspondant. Le glutamate subit ensuite une désamination oxydative directe sous l'action de la glutamate déshydrogénase, entraînant l'α-cétoglutarate et l'ammoniac ; B - s'il est nécessaire de synthétiser des acides aminés et la présence des acides α-céto nécessaires, les deux étapes de désamination indirecte se déroulent dans le sens opposé. À la suite de l'amination réductrice de l'α-cétoglutarate, il se forme du glutamate, qui entre en transamination avec l'acide α-céto correspondant, ce qui conduit à la synthèse d'un nouvel acide aminé.

Les acides aminés et leur rôle dans l'organisme

Les acides aminés sont des acides carboxyliques organiques dans lesquels au moins un des atomes d'hydrogène de la chaîne hydrocarbonée est remplacé par un groupe amino.

Il existe environ 300 acides aminés présents dans la nature. Beaucoup d’entre eux ne se trouvent que dans certains organismes, et certains ne se trouvent que dans un organisme particulier. Le corps humain contient environ 60 acides aminés différents et leurs dérivés.

Les acides aminés sont divisés en deux groupes : protéinogènes (inclus dans les protéines - il y en a 20) et non protéinogènes (non impliqués dans la formation des protéines).

Trois classifications d'acides aminés sont acceptées :

Structurel – basé sur la structure du radical latéral ;

Électrochimique – selon les propriétés acido-basiques ;

Biologique - selon le degré d'essentialité des acides aminés pour l'organisme.

Les acides aminés essentiels ne peuvent pas être synthétisés par l’organisme à partir d’autres composés, ils doivent donc provenir de l’alimentation. Il existe huit acides aminés absolument essentiels pour l'homme : valine, leucine, isoleucine, thréonine, lysine, méthionine, phénylalanine, tryptophane.

Les acides aminés partiellement remplaçables sont l'arginine et l'histidine.

Acides aminés modifiés présents dans les protéines

La modification des résidus d'acides aminés s'effectue déjà dans la composition des protéines, c'est-à-dire seulement après la fin de leur synthèse.

La molécule de collagène contient :

4- hydroxyproline

5-hydroxylysine

L'introduction de groupes fonctionnels supplémentaires dans la structure des acides aminés confère aux protéines les propriétés nécessaires pour remplir des fonctions spécifiques. Donc γ-carboxyglutamine Il fait partie des protéines impliquées dans la coagulation sanguine. Deux groupes carboxyle étroitement liés sont nécessaires à la liaison des protéines aux ions Ca2+. Une carboxylation altérée du glutamate entraîne une diminution de la coagulation sanguine.

Les acides aminés comme médicaments

Les acides aminés ont trouvé une utilisation indépendante en tant que médicaments. Vous trouverez ci-dessous leurs brèves caractéristiques pharmacologiques.

Acide glutamique stimule les processus d'oxydation dans le corps, favorise la neutralisation et l'élimination de l'ammoniac du corps, active la synthèse de l'acétylcholine et de l'ATP et est un médiateur qui stimule la transmission de l'excitation dans les synapses du système nerveux central. Il est utilisé principalement dans le traitement des maladies du système nerveux central : épilepsie, états réactifs se manifestant par des symptômes d'épuisement et de dépression, paralysie cérébrale, Maladie de Down, etc.

Méthionine – acide aminé essentiel, nécessaire au maintien de la croissance et de l'équilibre azoté de l'organisme, a un effet lipotrope et augmente la fonction antitoxique du foie. La méthionine est utilisée pour traiter et prévenir les maladies et les dommages toxiques au foie, ainsi que alcoolisme chronique, diabète sucré, athérosclérose, etc.

Ornithine réduit la concentration d'ammoniac dans le plasma sanguin, favorise la normalisation équilibre acido-basique dans le corps. Prescrit pour le traitement de l'hépatite, de la cirrhose du foie, encéphalopathie hépatique, coma hépatique, lésions hépatiques d'origine alcoolique.

Histidine – un acide aminé essentiel qui subit une décarboxylation dans l’organisme pour former de l’histamine. Le chlorhydrate d'histidine a été proposé pour le traitement ulcère gastroduodénal l'estomac et le duodénum, ainsi que l'athérosclérose.

Glycine – un neurotransmetteur central de type inhibiteur, a un effet calmant, améliore les processus métaboliques dans les tissus cérébraux. Recommandé comme remède qui affaiblit le besoin d'alcool, réduisant ainsi le phénomène de sevrage chez les patients souffrant d'alcoolisme chronique.

Cystéine participe au métabolisme du cristallin et est proposé pour retarder le développement de la cataracte et nettoyer le cristallin dans les formes initiales de cataracte.

Taurine aide à améliorer les processus énergétiques dans le corps, joue le rôle de neurotransmetteur inhibiteur dans le système nerveux central et a une activité anticonvulsive. L'un des traits caractéristiques la taurine est sa capacité à stimuler les processus réparateurs dans les troubles dystrophiques de la rétine, lésions traumatiques tissus oculaires.

Citrulline – un acide aminé impliqué dans la biosynthèse de l’urée dans le cycle de l’ornithine. Aide à normaliser le métabolisme et à activer les facteurs de protection non spécifiques du corps. Il est utilisé pour le traitement symptomatique de l'asthénine fonctionnelle (en cas de surmenage, de fatigue, période postopératoire, chez les sportifs, etc.).

Transamination des acides aminés

La transamination est la réaction de transfert d'un groupe -aminé d'un acide aminé à un acide -céto, entraînant la formation d'un nouvel acide céto et d'un nouvel acide aminé. Les réactions sont catalysées par les enzymes aminotransférases. Il s'agit d'enzymes complexes dont le coenzyme est un dérivé de la vitamine B 6 - le phosphate de pyridoxal, qui peut être converti de manière réversible en phosphate de pyridoxamine. Les réactions de transamination sont réversibles et peuvent avoir lieu aussi bien dans le cytoplasme que dans les mitochondries des cellules. Plus de 10 aminotransférases, différant par leur spécificité de substrat, ont été trouvées dans les cellules humaines. Presque tous les acides aminés peuvent subir des réactions de transamination, à l'exception de la lysine, de la thréonine et de la proline.

Les réactions de transamination se déroulent en 2 étapes. Lors de la première étape, un groupe amino du premier substrat, un acide aminé, est ajouté au phosphate de pyridoxal dans le centre actif de l'enzyme. Un complexe d'enzyme-pyridoxamine phosphate et d'acide céto se forme - le premier produit de la réaction. Ce processus implique la formation intermédiaire de 2 bases de Schiff (aldimine et kétimine).

Dans la deuxième étape, le phosphate de pyridoxamine se combine avec un nouvel acide céto (deuxième substrat) et à nouveau, par la formation intermédiaire de 2 bases de Schiff, transfère un groupe aminé à l'acide céto. En conséquence, l'enzyme revient à sa forme native et un nouvel acide aminé est formé - le deuxième produit de la réaction.

Le plus souvent, les réactions de transamination impliquent des acides aminés dont la teneur dans les tissus est nettement supérieure à celle des autres - glutamate, alanine, aspartate. Les plus abondantes dans la plupart des tissus sont l’alanine aminotransférase (ALT) et l’aspartate aminotransférase (AST).

La plus grande activité de l'AST se trouve dans les cellules du muscle cardiaque et du foie, tandis que seule l'activité de fond de l'ALT et de l'AST se trouve dans le sang. On peut donc parler de la spécificité organique de ces enzymes, ce qui leur permet d'être largement utilisées avec objectif diagnostique(pour l'infarctus du myocarde et l'hépatite).

Signification biologique de la transamination

La transamination est la première étape de la désamination de la plupart des acides aminés, c'est-à-dire étape initiale leur catabolisme. Les acides cétoniques résultants sont oxydés dans le cycle TCA ou utilisés pour la synthèse de corps glucose et cétoniques. Puisque ce processus est réversible, les enzymes aminotransférases fonctionnent à la fois dans le catabolisme et dans la biosynthèse des acides aminés. La transamination est l'étape finale de la synthèse des acides aminés non essentiels à partir des acides cétoniques correspondants, s'ils sont actuellement nécessaires aux cellules. En conséquence, l’azote aminé est redistribué dans les tissus. Pendant la transamination quantité totale les acides aminés dans la cellule ne changent pas.

D-aminoacides oxydases. À valeurs physiologiques Les D-aminoacides oxydases sont très actives dans le pH des tissus. On les trouve également dans les reins et le foie, ainsi que dans les microsomes. Le rôle des D-aminoacides oxydases est faible et n’est pas entièrement compris, car les protéines présentes dans les aliments et les tissus humains ne contiennent que des acides L-aminés naturels.

Le foie humain contient des enzymes spécifiques qui catalysent les réactions de désamination de la sérine, de la thréonine, de la cystéine et de l'histidine de manière non oxydative.

Signification biologique des acides phminiques

Homo sapiens

Croyez-le : les acides aminés ne font pas partie des acides nucléiques. Peut-être sous forme de bases azotées, et puis pas directement.
La signification des acides aminés est :
1) Tamponnage de la composition cellulaire, c'est-à-dire maintenir le niveau de pH à un niveau constant.
2) La base structurelle de la cellule (une partie des protéines qui composent les hormones, la membrane cellulaire avec des protéines intercalées en mosaïque, etc.) :
Lors de la traduction, un acide aminé est activé par sa fixation à l'ARN et l'apparition d'un complexe acide aminé-ARNt dû à l'énergie de l'ATP (et de l'enzyme aminoacyl-ARN synthétase). Le complexe est ensuite transféré vers la sous-unité 30S. Le complexe d'initiation méthionine-ARNt correspond au triplet AUG dans le ribosome. L'initiation commence, au cours de laquelle la liaison de l'ARNm et de l'ARNt à la petite sous-unité du ribosome se produit grâce à la conformation de la protéine IF2 (centre de reconnaissance des acides aminés de l'acide aminé dans la sous-unité). Après que IF3 et IF1 sortent de la grande sous-unité, le complexe ARNm-ARNt-méthionine-sous-unité 30S se lie à la sous-unité 50S, provoquant sa conformation et l'apparition d'un ribosome. Codé pour la méthionine. L'allongement commence. L'anticodon d'ARN et le codon d'ARNm sont lus, ce qui fait avancer l'acide aminé d'un triplet. À la fin, l'acide aminé est ajouté à la méthionine au centre P du ribosome, l'acide aminé suivant est ajouté à l'acide aminé actuel, etc.
3) Énergie.

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