Аминокислоты и их значение в питании. Биологическое значение аминокислот

Человеческое тело состоит из клеток, которые в свою очередь состоят из белка и протеина, именно поэтому человек так нуждается в питании, содержащем белки, чтобы восстанавливать потраченные запасы. Но белок бывает разный, есть такие белки, которые не несут ценности для организма, а ценность белка определяется только количеством важных аминокислот. Аминокислоты получаются из пищевого белка, только он способен синтезироваться в организме человека.

Аминокислоты представляют собой структурные химические единицы, образующиеся из белков. В природе известно 150 видов аминокислот, но человеку нужно всего 20 из них, в свою очередь наш организм научился самостоятельно вырабатывать 12 аминокислот при условии, что в организме хватает необходимых веществ. Но оставшиеся 8 аминокислот воспроизвести невозможно, они могут лишь поступать в организм извне, такие кислоты называются незаменимыми и поступают вместе с пищей.

Для чего нужны аминокислоты

Аминокислоты нужны для синтеза белка, из них строится белок для всего организма, из полученного белка строится вся наша плоть, сюда входят связки, железы, сухожилия и мышцы, волосы и ногти, каждый орган организма. Важно понимать, что получаемые белки не все однообразны, а каждый сформированный уже имеет свое назначение для определенной цели.

Еще одна важная функция аминокислот - незаменимость их в работе головного мозга, по сути аминокислоты выполняют роль нейромедиаторов, как бы пропуская нервные импульсы через себя от клетки к клетке. Также стоит знать, что витамины и полезные вещества могут нормально функционировать только тогда, когда в организме достаточно аминокислот всех видов. Из общего числа аминокислот есть те, которые отвечают за мышцы, строя их и снабжая необходимой энергией. Из всех 20 аминокислот стоит выделить особенно важные: метионин, триптофан и лизин, чтобы они правильно функционировали в организме, нужно чтобы они сочетались в следующей пропорции: 5:5, 1:3, 5.

Роль аминокислот в организме

• Аланин — эта аминокислота является энергетическим источником для нервной системы и головного мозга. Также она отвечает за укрепление иммунной системы, т.к. способна вырабатывать антитела. Аланин задействован в метаболизме органических кислот и сахаров.
• Аргинин — аминокислота, отвечающая за обмен веществ в мышцах, незаменима для восстановления хрящевой ткани, восстанавливает и поддерживает кожу, укрепляет сердечную мышцу и связки, играет важную роль в иммунной системе, приостанавливает развитие опухоли.
• Аспарагин — полностью отвечает за работу и регулировку процессов в ЦНС.
• Валин — аминокислота, отвечающая за поддержание обмена азота в организме.
• Гамма-аминомасляная кислота — незаменима в случаях заболевания артериальной гипертензией и эпилепсией.
• Гистидин — это вещество ставит защиту от радиации, является строителем белых и красных кровяных телец, играет важную роль в иммунитете. Кстати, гистамин получается из гистидина.
• Глутамин — аминокислота, важная для правильного кислотно-щелочного баланса, кроме этого она очень эффективно помогает понизить тягу к курению и алкоголю.
• Глутаминовая кислота — необходима в случае язв или дистрофии мышц.
• Глицин — отвечает за скорейшее восстановление поврежденных тканей.
• Изолейцин — необходим для правильной регулировки уровня сахара в крови.
• Лейцин — ускоряет восстановлению или лечению мышечной ткани, костей и кожи.
• Лизин — необходим для правильного усвоения кальция, правильно распределяет его для роста и питания костей. Также он необходим для укрепления сердечного тонуса, усиливает резистентность организма, понижает уровень вредного холестерина в крови.
• Метионин — нужен для лечения аллергии химического происхождения, а также при остеопорозе.
• Пролин — отвечает за укрепление сердечной мышцы.
• Серин — балансирует обмен жирных кислот и жиров в организме.
• Таурин — просто необходим при гипогликемии, при заболевании атеросклерозом, отвечает за метаболизм желчной кислоты.
• Треонин — необходим для поддержания иммунитета, регулирует обмен белков и жиров, предотвращает отложение в печени жиров.
• Тирозин — очень полезен, если у человека хроническая усталость, данная аминокислота стоит перед гормонами щитовидки, также она отвечает за образование адреналина и норадреналина.
• Триптофан — полезен сердечникам, а также при хронической бессоннице. Вообще триптофан синтезирует в организме огромное количество витамина РР, стоит непосредственно перед нейромедиатором серотонином. Именно серотонин отвечает за эмоциональное состояние человека, при недостатке человек впадает в депрессию.
• Цистеин — необходим для лечения ревматоидного артрита, используется при лечении рака и болезнях артерий.
• Фенилаланин — эта аминокислота способствует циркуляции крови, используется при лечении мигрени, улучшает внимание и память, участвует в образовании инсулина, с ее помощью лечат депрессии.

Продукты содержащие аминокислоты

Из 20 аминокислот, 8 необходимо доставлять в организм с пищей: изолейцин, треонин, валин, фенилаланин, лизин, триптофан, лейцин, метионин — это незаменимые кислоты. Есть продукты, в которых содержатся три основных аминокислоты, метионина, триптофана и лизина, причем они практически в идеальной пропорции.

Вот список этих продуктов:

• мясо 1:2,5:8,5;
• яйцо куриное 1,6:3,3:6,9;
• зерно пшеницы 1,2:1,2:2,5;
• соя 1,0:1,6:6,3;
• рыба 0,9:2,8:10,1;
• молоко 1,5:2,1:7,4.

А вообще незаменимые кислоты содержатся во многих продуктах:

• валин в грибах, молоке, зерновых, арахисе и сое;
• изолейцин, в достатке в курице, орехах миндаля и кешью, печенке, чечевице, ржи, мясе и во многих семенах;
• лейцин содержится в буром рисе, рыбе и мясе, чечевице и орехах;
• лизин в мясе, молоке, пшенице, рыбе и орехах;
• метионин содержится в мясе, молоке, бобовых, яйцах;
• треонин в молоке и яйцах;
• триптофан в бананах, финиках, арахисе, мясе и овсе;
• фенилаланин есть в сое, курице, молоке, говядине и твороге.

Фенилаланин входит в состав аспартама, это сахарозаменитель, но очень непонятного качества.
Аминокислоты можно получить из БАДов, особенно это рекомендуется тем, кто на диете или же вегетарианцам.

Если вы по какой-то причине не употребляете животный белок, то:

• для пополнения организма принимайте БАД, где есть аминокислоты;
• кушайте орехи, семечки, бобовые;
• обязательно совмещайте продукты с белком, к примеру, соевое мясо, фасоль, рис, нут и т.д., таким образом сочетая их между собой вы получите все необходимые аминокислоты из ряда незаменимых.

Стоит провести уточнение, что пищевые белки бывают ненативные и нативные.

• Ненативные белки считаются неполноценными, в них мало незаменимых аминокислот, однако они очень полезные и богаты веществами и витаминами. Содержатся они в крупе, орехах, бобовых и овощах.
• Нативные белки — это полноценные белки, в которых очень много аминокислот незаменимого ряда. Их модно найти в морепродуктах, мясе, птице, яйцах, в общем, во всем, что содержит животный белок.

Печень производит такие аминокислоты: гамма-аминомасляная кислота, аланин, пролин, аргинин, таурин, аспарагиновая кислота, цитруллин, орнитин, глютамовая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин и прочие.

Если в организме нехватает аминокислот

Известно, что 12 аминокислот вырабатывает организм в печени, однако их недостаточно для полноценной жизни организма, их необходимо поставлять в организм обязательно.

Причинами нехватки важных аминокислот приводят:

• частые инфекционные заболевания;
• стрессы;
• старение;
• употребление некоторых медпрепаратов;
• нарушения в ЖКТ;
• травмы;
• проблемы с балансом питательных веществ;
• злоупотребление фаст-фуда.

Из-за нехватки одной кислоты не вырабатывается нужный белок, поэтому отбираются аминокислоты из других белков и нарушают функциональность других органов, мышц, сердца или мозга и это перетекает в заболевание, а также вносит дисбаланс. Белковый недостаток в детстве приводит к физическим и умственным недостаткам.

При нехватке аминокислот появляется анемия, снижается аминокислота, появляются кожные заболевания. При острой нехватке организм черпает свои резервы, в итоге наступает истощение, слабость мышечная и т.д. Вследствие этого тормозится развитие и строительство мышц, пищеварения, наступают депрессии и прочее.

Аминокислоты - строительные элементы, из которых состоят все белки организма. В бодибилдинге аминокислотам уделяется особое значение, потому что мышцы практически полностью состоят из белка, то есть аминокислот. Организм использует их для собственного роста, восстановления, укрепления и выработки различных гормонов, антител и ферментов. От них зависит не только рост силы и «массы» мышц, но и восстановление физического и психического тонуса после тренировки, катаболизм подкожного жира и даже интеллектуальная деятельность мозга - источник мотивационных стимулов. Всего существует 20 протеиногенных аминокислот, из них девять - так называемые "ессенциальные" или незаменимые (организм не может самостоятельно синтезировать их в достаточном количестве), остальные называют заменимыми. Также существует ряд аминокислот, не входящих в структуру белка, но играющие важную роль в метаболизме (карнитин, орнитин, таурин, ГАМК)

Список аминокислот с краткой характеристикой

Незаменимые аминокислоты - это аминокислоты которые организм не способен синтезировать сам и может получать только с пищей и добавками.

Условно незаменимые аминокислоты - синтезируются в организме в недостаточных количествах.

Заменимые аминокислоты - организм может синтезировать сам, однако дополнительный прием несет свои выгоды.

Незаменимые аминокислоты :

Валин. Один из главных компонентов в росте и синтезе тканей тела. Основной источник - животные продукты. Опыты на лабораторных крысах показали, что валин повышает мышечную координацию и понижает чувствительность организма к боли, холоду и жаре.

Гистидин. Способствует росту и восстановлению тканей. В большом количестве содержится в гемоглобине; используется при лечении ревматоидных артритов, аллергий, язв и анемии. Недостаток гистидина может вызвать ослабление слуха.

Изолейцин. Поставляется всеми продуктами, содержащими полноценный белок - мясом, птицей, рыбой, яйцами, молочными продуктами.

Лейцин. Поставляется всеми продуктами, содержащими полноценый белок - мясом, птицей, рыбой, яйцами, молочными продуктами. Необходима не только для синтеза протеина организмом, но и для укрепления иммунной системы.

Лизин. Хорошие источники - сыр, рыба. Одна из важных составляющих в производстве карнитина. Обеспечивает должное усвоение кальция; участвует в образовании коллагена (из которого затем формируются хрящи и соединительные ткани); активно участвует в выработке антител, гормонов и ферментов. Недавние исследования показали, что лизин, улучшая общий баланс питательных веществ, может быть полезен при борьбе с герпесом. Недостаток может выражаться в уставаемости, неспособности к концентрации, раздражительности, повреждению сосудов глаз, потере волос, анемии и проблем в репродуктивной сфере.

Метионин. Хорошие источники - зерновые, орехи и злаковые. Важен в метаболизме жиров и белков, организм использует ее также для производства цистеина. Является основным поставщиком серы, которая предотвращает расстройства в формировании волос, кожи и ногтей; способствует понижению уровня холестерина, усиливая выработку лецитина печенью; понижает уровень жиров в печени, защищает почки; участвует в выводе тяжелых металлов из организма; регулирует образование аммиака и очищает от него мочу, что понижает нагрузку на мочевой пузырь; воздействует на луковицы волос и поддерживает рост волос.

Треонин. Важная составляющая в синтезе пуринов, которые, в свою очередь, разлагают мочевину, побочный продукт синтеза белка. Важная составляющая коллагена, эластина и протеина эмали; участвует в борьбе с отложением жира в печени; поддерживает более ровную работу пищеварительного и кишечного трактов; принимает общее участие в процессах метаболизма и усвоения.

Триптофан. Является первичным по отношению к ниацину (витамину В) и серотонину, который, участвуя в мозговых процессах управляет аппетитом, сном, настроением и болевым порогом. Естественный релаксант, помогает бороться с бессонницей, вызывая нормальный сон; помогает бороться с состоянием беспокойства и депрессии; помогает при лечении головных болей при мигренях; укрепляет иммунную систему; уменьшает риск спазмов артерий и сердечной мышцы; вместе с Лизином борется за понижение уровня холестерина.В Канаде и во многих странах Европы назначается в качестве антидепрессанта и снотворного. В Штатах к такому применению относятся с опаской.

Фенилаланин. Одна из незаменимых аминокислот. Используется организмом для производства тирозина и трех важных гормонов - эпинефрина (адреналина), норэпинефрина и тироксина, а также нейромедиатора дофамина. Используется головным мозгом для производства норадреналина, вещества, которое передает сигналы от нервных клеток к головному мозгу; поддерживает нас в в состоянии бодрствования и восприимчивости; уменьшает чувство голода; работает как антидепрессант и помогает улучшить работу памяти.

Условнонезаменимые аминокислоты:

Тирозин. Используется организмом вместо фенилаланина при синтезе белка. Источники - молоко, мясо, рыба. Мозг использует тирозин при выработке норэпинефрина, повышающего ментальный тонус. Многообещающие результаты показали попытки использовать тирозин как средство борьбы с усталостью и стрессами.

Цистеин. Если в рационе достаточное количество цистеина, организм может использовать его вместо метионина для производства белка. Хорошие источники цистеина - мясо, рыба, соя, овес и пшеница. Цистеин используют в пищевой промышленности как антиоксидант для сохранения витамина С в готовых продуктах.

Заменимые аминокислоты:

Аланин. Является важным источником энергии для мышечных тканей, головного мозга и центральной нервной системы; укрепляет иммунную систему путем выработки антител; активно участвует в метаболизме сахаров и органических кислот.

Аргинин. Л-Аргинин вызывает замедление развития опухолей и раковых образований. Очищает печень. Помогает выделению гормона роста, укрепляет иммунную систему, способствует выработке спермы и полезна при лечении расстройств и травм почек. Необходим для синтеза протеина и оптимального роста. Наличие Л-Аргинина в организме способствует приросту мышечной массы и снижению жировых запасов организма. Также полезен при расстройствах печени, таких, как цирроз печени, например. Не рекомендуется к приему беременными и кормящими женщинами.

Аспарагин. Аспартовая кислота Активно участвует в выводе аммиака, вредного для центральной нервной системы. Недавние исследования показали, что аспартовая кислота может повышать сопротивляемость усталости.

Глютамин. Важен для нормализации уровня сахара, повышении работоспособности мозга, при лечении импотенции, при лечении алкоголизма, помогает бороться с усталостью, мозговыми расстройствами - эпилепсией, шизофренией и просто заторможенностью, нужен при лечении язвы желудка, и формирование здорового пищеварительного тракта. В мозгу преобразовывается в глютаминовую кислоту, важную для работы мозга. При употреблении не следует путать глютамин с глютаминовой кислотой, по действию эти препараты отличаются друг от друга. Глутаминовая кислота Считается естественным "топливом" для головного мозга, улучшает умственные способности. способствует ускорению лечения язв, повышает сопротивляемость усталости.

Глицин. Активно участвует в обеспечении кислородом процесса образования новых клеток. Является важным участником выработки гормонов, ответственных за усиление иммунной системы.

Карнитин. Карнитин - транспортный агент жирных кислот в митохондриальный матрикс. Печень и почки вырабатывают карнитин в небольшом количестве из двух других аминокислот - лизина и метионина. В большом количестве поставляется в организм мясом и молочными продуктами. Предотвращая прирост жировых запасов эта аминокислота важна для уменьшения веса и снижения риска сердечных заболеваний. Организм вырабатывает Карнитин только в присутствии достаточного количества лизина, железа и энзимов В19 и В69. Вегетарианцы более чувствительны к дефициту карнитина, так как в их рационе гораздо меньше лизина. Карнитин также повышает эффективность антиоксидантов - витаминов С и Е. Считается, что для наилучшей утилизации жира дневная норма карнитина должна составлять 1500 миллиграммов.

Орнитин. Орнитин способствует выработке гормона роста, который в комбинации с Л-Аргинином и Л-Карнитином способствует вторичному использованию в обмене веществ излишков жира. Необходим для работы печени и иммунной системы.

Пролин. Предельно важен для правильного функционирования связок и суставов; также участвует в поддержании работоспособности и укреплении сердечной мышцы.

Серин. Участвует в запасании печенью и мышцами гликогена; активно участвует в усилении иммунной системы, обеспечивая ее антителами; формирует жировые "чехлы" вокруг нервных волокон.

Таурин. Стабилизирует возбудимость мембран, что очень важно для контроля эпилептических припадков. Таурин и сульфур считаются факторами, необходимыми при контроле множества биохимических изменений, имеющих место в процессе старения; участвует в освобождении организма от засорения свободными радикалами.

Эффекты аминокислот

• Источник энергии. Аминокислоты метаболизируются по иному пути в отличии от углеводов, поэтому организм во время тренинга может получать гораздо больше энергии, если аминокислотный пул заполнен.
• Ускорение синтеза белка. Аминокислоты стимулируют секрецию анаболического гормона - инсулина, а также активируют mTOR, два этих механизма способны запускать мышечный рост. Сами аминокислоты используются в качестве строительного материала для белков.
• Подавление катаболизма. Аминокислоты обладают выраженным антикатаболическим действием, которое особенно необходимо после тренировки, а также во время цикла похудения или сушки.
• Сжигание жира. Аминокислоты способствуют сжиганию жира за счет экспрессии лептина в адипоцитах посредством mTOR

Формы аминокислот

Аминокислоты выпускаются в виде порошка, таблеток, растворов, капсул, однако все эти формы равнозначны по эффективности. Также существуют инъекционные формы аминокислот, которые вводятся внутривенно. Инъекционно применять аминокислоты не рекомендуется, так как это не имеет никаких преимуществ перед пероральным приемом, зато есть большой риск осложнений и побочных реакций.

Когда принимать аминокислоты

При наборе мышечной массы наиболее целесообразно принимать аминокислоты только до и после тренировки, а также (опционально) утром, так как в эти моменты требуется высокая скорость поступления аминокислот. В другое время разумнее принимать протеин. При похудении аминокислоты можно принимать чаще: до и после тренировок, с утра и в перерывах между едой, так как цель их употребления - подавить катаболизм, снизить аппетит и сохранить мышцы.

Желательно чтобы однократная доза была не менее 5 г, хотя максимальный результат достигается при употреблении 10 - 20 г однократно.

Аминокислоты являются строительными единицы белков. Именно из аминокислот формируются все белковые элементы живого организма. Из аминокислот получаются все органы тела человека и животных, все мышцы и связки, все жидкости, гормоны и ферменты. Даже для формирования костей, ногтей и волос необходимы аминокислоты. Получается, что без них живого организма просто не было бы! Развивающемуся организму аминокислоты нужны для полноценного роста и развития, а взрослому – для поддержания жизнедеятельности уже сформировавшихся органов, их обновления, регенерации, для производства крови, лимфы, гормонов и ферментов. К тому же, аминокислоты формируют вещества, отвечающие за иннервацию, то есть за передачу нервных импульсов от головного мозга к органам и тканям, и обратно. Без аминокислот микро- и макроэлементы и витамины не усваиваются должным образом. Без аминокислот жизнь организма была бы немыслима. Каким же образом организм получает аминокислоты? В процессе обмена веществ многие аминокислоты синтезируются в организме из других аминокислот или соединений и поэтому их называют заменимыми. Аминокислоты, которые не синтезируются в организме или образуются в недостаточном количестве, называют незаменимыми. По содержанию и соотношению незаменимых аминокислот протеины кормов классифицируют на полноценные и неполноценные. В белках животного происхождения незаменимых аминокислот больше, чем в растительных. К незаменимым относят следующие аминокислоты; аргинин, калин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. Среди незаменимых аминокислот выделяют особо важные, которые называют критическими. Это лизин, метионин+цистин, треонин, триптофан. Недостаток, отсутствие или дисбаланс незаменимых аминокислот в рационах животных сопровождается ухудшением использования протеина, нарушением обмена веществ, снижением продуктивности.
Аргинин содержит 32 % азота и связан с обменом нуклеиновых кислот и углеводов; катализирует синтез мочевины и влияет на воспроизводительную функцию животных, так как участвует в образовании спермы. Дефицит аргинина в рационе сопровождается нарушением белкового и углеводного обменов, а также сперматогенеза.
Много аргинина в жмыхах и шротах, зерновых бобовых, кормах животного происхождения.
Лизин содержит 19 % азота. Он необходим для регуляции азотного, кальциевого и углеводного обменов, синтеза важнейших белков - нуклеотидов, хромопротеидов. Лизин влияет на формирование эритроцитов, способствует всасыванию кальция, ускоряет рост и развитие молодняка, поддерживает на высоком уровне молочную продуктивность у самок и яйценоскость у птицы.
При дефиците лизина ухудшается аппетит, что приводит к потере массы тела и продуктивности животных; нарушается кальцификация костной ткани; развивается анемия; наблюдается обесцвечивание (альбинизм) шерстного, волосяного и перьевого покровов.
Лизин встречается во всех белках, особенно много его в провитаминах. В кормах растительного происхождения лизина меньше, чем в кормах животного происхождения. Злаковые более дефицитны по лизину по сравнению с бобовыми. Много лизина в жмыхах и шротах. Особенно богаты лизином корма животного происхождения. Передозировка лизина ведет к нежелательным последствиям из-за дисбаланса аминокислот. Высокие дозы кристаллического лизина замедляют рост, нарушают обмен аргинина и других веществ, ухудшают состояние здоровья животных.
Метионин -серосодержащая аминокислота. Метионин принимает активное участие в белковом, углеводном и жировом обменах, окислительно-восстановительных процессах организма, необходим для синтеза гемоглобина. Обмен метионина тесно связан с холином и цистином. В рационе животных метионин может быть на 50 % заменен цистином. В нормах потребность определяют обычно суммарно - метионин+цистин.
Дефицит метионина в рационах животных сопровождается потерей аппетита, атрофией мышц, ожирением печени и нарушением функции почек, а его избыток приводит к снижению использования азота организмом, увеличивает потребность в аргинине и глицине. Кроме того, наблюдаются дегенеративные изменения в печени, почках, поджелудочной железе. Высокие дозы метионина приводят к гибели животных и птицы.
Треонин содержит 12 % азота, входит в состав многих белков корма, участвует в обмене лейцина и углеводно-жировом обмене, активизирует усвоение других аминокислот рациона. Дефицит треонина в рационах наблюдается редко, поскольку кукуруза, ячмень, шроты, мясокостная или рыбная мука обеспечивают свиней и птицу достаточным количеством треонина. Однако в рационах с преобладанием пшеницы, бобов, пшеничных или овсяных отрубей, сухого свекловичного жома, обезжиренного-молока и других кормов может наблюдаться недостаток треонина. При этом у животных отмечают снижение потребления корма и упитанности, истощение, плохое развитие мышечной ткани, ожирение печени.
Триптофан содержит 14 % азота и является предшественником никотиновой кислоты. Триптофан очень важен для организма, так как в процессе его превращения синтезируются такие важные соединения, как серотонин, обладающий мощным сосудосуживающим действием, никотиновая кислота и др. Триптофан и его производные принимают участие в регуляции эндокринного статуса, воспроизводительной функции, молокообразования. Он необходим для синтеза гемоглобина и глазного пигмента. Триптофан тесно связан с обменом никотиновой кислоты, способствует снижению потребления корма.
Источники триптофана - кровяная и рыбная мука, жмыхи и шроты.
Цистин продукт окисления цистеина, содержит 12 % азота и относится к серосодержащим аминокислотам. Дистеин и цистин легко превращаются друг в друга, а сам переход представляет собой окислительновосстановительную реакцию, имеющую большое значение в обмене веществ. Цистин участвует в белковом и углеводном обменах, в окислительно-восстановительных процессах организма, активирует инсулин. Вместе с триптофаном участвует в синтезе желчных кислот, необходимых для всасывания ряда продуктов из кишечника.
При недостатке в рационе метионина и цистина у животных наблюдается выпадение волос или пера, цирроз печени и предрасположенность к инфекционным заболеваниям.
При составлении рационов учитывают потребность в цистине, который в организме животного может быть синтезирован из метионина. Поэтому при составлении рационов метионин учитывается часто вместе с цистином. Недостаток цистина в рационах свиней и птицы может быть восполнен кормовым метионином.
Источники цистина - кровяная мука, рыбная мука, перьевая мука, жмыхи и шроты, зерно бобовых.
Для обеспечения и регулирования аминокислоты необходимо знать потребность животных в аминокислотах и содержание аминокислоты в кормах. Содержание в рационе аминокислот особенно незаменимых, должно удовлетворять минимальные потребности животных. По сравнению с взрослыми животными молодняк испытывает более высокую потребность в незаменимых аминокислотах. Потребность животных в незаменимых аминокислотах зависит от содержания в рационе заменимых аминокислот, так как при достаточном их количестве потребность в незаменимых аминокислотах уменьшается. Питательные свойства аминокислот проявляется полно только при оптимальном обеспечении животных углеводами, протеином, жирами, минеральными веществами и витаминами.
В ФГБУ «Центральная научно-производственная ветеринарная радиологическая лаборатория» проводятся необходимые исследования кормов, комбикормов, комбикормового сырья, премиксов, продуктов питания по определению аминокислот. Исследования проводятся на Жидкостном хроматографе Prominence-i, LC-2030C 3D Фирма "SHIMADZU CORPORATION", Япония.

Аминокислоты являются строительным материалом белков, из которых состоит весь организм человека. Белок необходим для нормальной жизнедеятельности организма и слаженной работы всех систем. При потреблении белка он распадается в желудочно-кишечном тракте на аминокислоты, из которых синтезируются не достающие организму белки, гормоны и пищеварительные ферменты. Поэтому, вполне закономерно, что нехватка тех или иных аминокислот может повышать риски заболеваний и ухудшать работу всех органов и систем. Рассмотрим некоторые из них.

Аминокислоты: их значение для здоровья человека.

Ясный ум и крепкие нервы.

Как мы уже знаем, весь наш организм состоит из белка. И нервные клетки – не исключение. Активность мозга и процессы запоминания обеспечиваются гормонами, которые тоже состоят из белков. Кроме того, белки помогают мозгу усваивать энергию.

Исследования показали, что клетки нервов и мозга, получающие достаточное питание, продуцируют только приятные эмоции. Например, такие как радость, духовность, теплоту в отношениях и т.д. Истощение же нервной системы, напротив, приводит к бессоннице, депрессии, рассеянности, чувству отчаяния, подавленности и усталости.

Особенно важны для работы мозга и нервной системы в целом аминокислоты глицин, триптофан, теанин.

Глицин.

Глицин – эту аминокислоту знает, наверное, каждый. Она частично синтезируется в нашем организме, а также поступает извне с продуктами питания. Глицин – это важнейший компонент клеточных мембран нервных волокон и головного мозга. Он улучшает питание и нормализует обмен веществ, укрепляет стенки сосудов в этих клеточных структурах. Его дефицит повышает артериальное давление, психоэмоциональное напряжение, агрессию, нарушает сон и снижает работоспособность.

Всемирная организация здравоохранения не располагает данными о доказанной эффективности или клинической значимости глицина. Однако, в России он широко применяется. Производители фармакологических препаратов глицина заявляют, что он оказывает успокаивающее, противотревожное и ноотропное действие.

Глицин нормализует процессы возбуждения и торможения в коре головного мозга, уменьшая, таким образом, агрессивность и конфликтность человека и повышая его социальную адаптацию. Кроме того, эта аминокислота повышает умственную работоспособность, улучшает память и ассоциативные процессы, нормализует сон и облегчает засыпание.

Продукты, в которых содержится глицин: рыба, мясо, молочные продукты, сыр, бобы, яйца, шпинат, тыквенное семя, арахис, фисташки, грецкие и кедровые орехи.

Триптофан.

Триптофан преобразуется в организме до серотонина – «гормона радости», нормализующего деятельность нервной системы и являющегося естественным антидепрессантом. Триптофан успокаивает нервную систему, поднимает настроение и улучшает качество сна.

Все дело в том, что при регулярном поступлении триптофана в нашем организме поддерживается необходимый уровень серотонина. И происходит это в дневное время суток. А вот в темное время суток (при отсутствии освещения) из серотонина образуется мелатонин – «гормон сна». Именно мелатонин обеспечивает хорошее качество сна, позволяя хорошо выспаться и отдохнуть за более короткое время.

Таким образом, триптофан – это аминокислота, благодаря которой в дневное время вырабатывается «гормон радости», а в ночное – «гормон сна».

Продукты, в которых содержится триптофан: красная и черная икра, сыр голландский, арахис, миндаль, кешью, кедровые орехи, мясо кролика и индейки, кальмары, лосось, треска, яйца, творог жирный, шоколад.

Кроме того, в аптеках продается большое количество биологически активных добавок, в состав которых входит триптофан: «Триптофан Формула спокойного сна» от компании Эвалар, Пустырник с триптофаном и т.д.

Теанин.

Особый интерес вызывает аминокислота L-танин. Именно теанин работает как активатор мозговой деятельности. При этом он не вызывает возбудимости нервной системы. Танин, наоборот, позволяет сохранить спокойствие, ясность ума и нормализовать давление, поднявшееся из-за стресса.

Танин пробуждает деловую активность и умственную работоспособность, улучшает память и дает творческую энергию. Теанин – это настоящий допинг для мозга. Существует множество клинических экспериментов, проведенных японцами, что эта аминокислота не только эффективна, но и безопасна, так как выделена из листьев зеленого чая.

Аминокислота теанин содержится в зеленом чае, камелии китайской и обыкновенной, польском грибе. Однако, согласно исследованиям, его оптимальная дозировка, которая работает, должна быть не менее 500 мг. А в обычной чашке зеленого чая его содержится всего на всего 10-20 мг, что очень мало и желаемого терапевтического эффекта просто не будет. Получить танин в дозировке 500 мг можно только из лекарственных препаратов, продаваемых в аптеках. Например, биологически активная добавка от компании Эвалар «Теанин Эвалар»

Здоровая печень.

Функция печени в нашем организме очень важна и незаменима. Правильно и хорошо функционирующая печень является гарантом нашего здоровья и жизнеспособности. Большое значение аминокислоты имеют и для правильной работы печени.

Метионин.

Эта серосодержащая аминокислота, которая участвует в выработке таких важнейших соединений как холин, адреналин, креатин и т.д. Она обеспечивает образование фосфолипидов – основных элементов структуры клеточных оболочек печени. Метионин обеспечивает обезвреживание токсических продуктов и тормозит отложение жира в печени и жизненно важных артериях. Дело в том, что метионин способствует снижению содержания плохого холестерина в крови, защищая тем самым сосуды.

Метионин не синтезируется организмом и поступает в организм человека только с продуктами питания или дополнительным приемом лекарственных препаратов и биологически активных добавок.

L-орнитин.

Аминокислота L-орнитин – это гепатопротекторное и детоксикационное средство. L-орнитин эффективно восстанавливает работу клеток печени. Он способствует снятию интоксикации печени и организма в целом за счет выведения и азотсодержащих продуктов обмена белков. При этом орнитин защищает организм от негативного воздействия токсических веществ, что значимо для людей с нарушениями функции печени. Кроме того, L-орнитин способствует нормализации и улучшению белкового обмена в организме.

Энергия для активной жизни.

Синдром хронической усталости – им страдают как работники умственного труда, так люди, занимающиеся физическим трудом. Постоянная слабость и усталость не дают в полной мере радоваться жизни. Из-за дефицита энергии падает работоспособность человека и ухудшается его общее самочувствие. Ведь благодаря физической энергии происходит нормальная жизнедеятельность человеческого организма. Повысить энергию нам помогут следующие аминокислоты.

L-карнитин.

L-карнитин повышает работоспособность, снижает утомляемость, в том числе у пожилых людей, и дает энергию для активной жизни. При спортивных занятиях он помогает снизить вес и эффективно уменьшить содержание жира в мышцах. Дело в том, что основной задачей L-карнитина является транспорт жирных кислот в митохондрии, где они сжигаются для получения энергии. Таким образом, L-карнитин помогает не только получить энергию для активной жизни, но и существенно снизить вес.

А вот на Западе L-карнитин – неотъемлемая часть диеты пожилых людей. Он защищает мозг от старения, замедляя воспалительные процессы в его тканях. Он помогает ускорить восстановление после перенесенных заболеваний и хирургических вмешательств, в том числе для регенерации тканей.

Большое количество L-карнитина содержится в нежирном мясе: говядина, телятина, баранина, свинина, кролик. Также L-карнитин содержится в рыбе, морепродуктах и молочных продуктах.

Лейцин.

Эта аминокислота поступает в организм человека только с пищей. В первую очередь лейцин отвечает за сохранение и нормальное развитие мышечной ткани. Она обеспечивает клетки тела энергий, повышая, таким образом, выносливость организма при повышенных физических нагрузках.

Лейцин стабилизирует работу центральной нервной системы, участвует в образовании белка гемоглобина, регулирует уровень в крови. Помимо этого, эта аминокислота активизирует работу иммунной системы, повышая естественную защиту организма от бактерий и вирусов.

Больше всего лейцина содержится в яйцах, молоке, твороге, сое и сыре. Также он есть в кальмарах, горбуше, скумбрии, арахисе, фасоли, фисташках, кукурузе и чечевице.

Будьте здоровы!

Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина). Составные части молекулы аминокислоты - аминогруппа NH 2 , карбоксильная группа COOH, радикал (различается у всех α-аминокислот), α-атом углерода (в центре)

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК ) - органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

История

Открытие аминокислот в составе белков

Аминокислота Аббревиатура Год Источник Кто впервые выделил

Глицин	Gly, G	1820	Желатин	А. Браконно
Лейцин	Leu, L	1820	Мышечные волокна	А. Браконно
Тирозин	Tyr, Y	1848	Казеин	Ю. фон Либих
Серин	Ser, S	1865	Шёлк	Э. Крамер
Глутаминовая кислота	Glu, E	1866	Растительные белки	Г. Риттхаузен (нем. Heinrich Ritthausen )
Глутамин	Gln, Q
Аспарагиновая кислота	Asp, D	1868	Конглутин, легумин (ростки спаржи)	Г. Риттхаузен
Аспарагин	Asn, N	1806	Сок спаржи	Л.-Н. Воклен и П. Ж. Робике
Фенилаланин	Phe, F	1881	Ростки люпина	Э. Шульце, Й. Барбьери
Аланин	Ala, A	1888	Фиброин шелка	А. Штреккер, Т. Вейль
Лизин	Lys, K	1889	Казеин	Э. Дрексель
Аргинин	Arg, R	1895	Вещество рога	С. Гедин
Гистидин	His, H	1896	Стурин, гистоны	А. Кессель, С. Гедин
Цистеин	Cys, C	1899	Вещество рога	К. Мёрнер
Валин	Val, V	1901	Казеин	Э. Фишер
Пролин	Pro, P	1901	Казеин	Э. Фишер
Гидроксипролин	Hyp, hP	1902	Желатин	Э. Фишер
Триптофан	Trp, W	1902	Казеин	Ф. Хопкинс, Д. Кол
Изолейцин	Ile, I	1904	Фибрин	Ф. Эрлих
Метионин	Met, M	1922	Казеин	Д. Мёллер
Треонин	Thr, T	1925	Белки овса	С. Шрайвер и др.
Гидроксилизин	Hyl, hK	1925	Белки рыб	С. Шрайвер и др.

Жирным шрифтом выделены незаменимые аминокислоты

Физические свойства

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением - присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной.

Общие химические свойства

Все аминокислоты - амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH 2 . Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH 2 -CH 2 -COOH + HCl → HCl NH 2 -CH 2 -COOH (хлороводородная соль глицина) NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → H 2 O + NH 2 -CH 2 -COONa (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.

NH 2 -CH 2 COOH N+H 3 -CH 2 COO-

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH → H 2 O + NH 2 -CH 2 -COOCH 3 (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

HOOC -CH 2 -NH -H + HOOC -CH 2 -NH 2 → HOOC -CH 2 -NH -CO -CH 2 -NH 2 + H 2 O

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH 3 +, а карбоксигруппа - в виде -COO−. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Получение

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

CH 3 COOH + Cl 2 + (катализатор) → CH 2 ClCOOH + HCl; CH 2 ClCOOH + 2 NH 3 → NH 2 -CH 2 COOH + NH 4 Cl

Оптическая изомерия

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.

D-Аминокислоты в живых организмах

Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год, что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация аспартата также отмечена при старении коллагена; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счет образования сукцинимидного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота пептидной связи свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты.

С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем и в тканях высших организмов. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих.

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий - низин, субтилин и эпидермин.

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

Протеиногенные аминокислоты

Основная статья: Белки

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными , или стандартными , в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O). Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.

Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина, изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин - очень древний метаболит, но для треонина, изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, а для гомосерина - нет.

Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот :

Для запоминания однобуквенного обозначения протеиногенных аминокислот используется мнемоническое правило (последний столбец).

Глицин	Gly	G	G lycine
Аланин	Ala	A	A lanine
Валин	Val	V	V aline
Изолейцин	Ile	I	I soleucine
Лейцин	Leu	L	L eucine
Пролин	Pro	P	P roline
Серин	Ser	S	S erine
Треонин	Thr	T	T hreonine
Цистеин	Cys	C	C ysteine
Метионин	Met	M	M ethionine
Аспарагиновая кислота	Asp	D	asparD ic acid
Аспарагин	Asn	N	asparagiN e
Глутаминовая кислота	Glu	E	gluE tamic acid
Глутамин	Gln	Q	Q -tamine
Лизин	Lys	K	before L
Аргинин	Arg	R	aR ginine
Гистидин	His	H	H istidine
Фенилаланин	Phe	F	F enylalanine
Тирозин	Tyr	Y	tY rosine
Триптофан	Trp	W	tW o rings

Классификация

По радикалу

• Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин
• Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, метионин, аспарагин, глутамин
• Ароматические: фенилаланин, триптофан, тирозин
• Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат, глутамат
• Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин

По функциональным группам

• Алифатические
  • Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин
  • Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
  • Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
  • Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
  • Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
  • Серосодержащие: цистеин, метионин
• Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан,
• Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
• Иминокислоты: пролин

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз

• Класс I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан
• Класс II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

• Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин.
• Семейство глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин.
• Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин.
• Семейство серина: серин, цистеин, глицин.
• Семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

По способности организма синтезировать из предшественников

• Незаменимые Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.
• Заменимые Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

• Глюкогенные - при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат
• Кетогенные - распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды
• Глюко-кетогенные - при распаде образуются метаболиты обоих типов

Аминокислоты:

• Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.
• Кетогенные: лейцин, лизин.
• Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

«Миллеровские» аминокислоты

Основная статья: Эксперимент Миллера - Юри

«Миллеровские» аминокислоты - обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, серин, треонин, аспартат, глутамат

Родственные соединения

В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также (хотя и не совсем верно) называют аминокислотами:

• Таурин

Применение

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта.

Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма. Аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок, например, натриевая соль глутаминовой кислоты.

3.3 Биологическое значение аминокислот

1. Входят в состав пептидов и белков биологических объектов.

2. Являются предшественниками многих низкомолекулярных биологически активных веществ – гамма – аминомаслянной кислоты (ГАМК, биогенные амины).

Некоторые гормоны являются производными аминокислот.

3. Являются предшественниками азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот, и в состав сложных липидов (холина, этаноамина).

4.Участвуют в биосинтезе медиаторов нервной системы (ацетилхолина, дофамина, серотонина и др).

4 Цветные реакции на белки

Присутствие белка в биологических объектах или растворах можно обнаружить с помощью цветных реакций, которые обусловлены наличием аминокислот в белке, их специфическими группами или пептидными группами.

Существуют универсальные цветные реакции, которые дают все белки (биуретовая и нингидриновая). Кроме того, имеются специфические реакции, которые обусловлены наличием определенных аминокислот в молекуле белка. На основании некоторых цветных реакций разработаны методы количественного определения белков и аминокислот, которые широко используются в биохимических анализах.

В данной работе студент должен не только провести универсальные и специфические реакции на белки, но и сделать вывод о питательной ценности исследованных белков, которая определяется содержанием незаменимых аминокислот.

Незаменимых (обязательных) аминокислот для человека восемь: валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле), треонин (Тре) , метионин (Мет), лизин (Лиз) , фенилаланин (Фен),триптофан (Трп). Две аминокислоты являются частично незаменимыми – это аргинин и гистидин. Они не синтезируются в организме детей. Эти аминокислоты, как и все другие, синтезируют микроорганизмы и зеленые растения, но не могут синтезироваться в организме животного и человека, т.к. нет аналогов соответствующих кетокислот, необходимых для их биосинтеза. Незаменимые аминокислоты должны быть обязательно введены в организм человека или животного с пищей. Если их будет в пище недостаточно, то нормальное развитие и жизнедеятельность организма нарушаются, т.к. не могут синтезироваться белки, содержащие их.

Отдельные пищевые белки могут быть биологически неполноценными по своему аминокислотному составу. Однако необходимо исследовать аминокислотный состав не отдельных белков, а всего их комплекса, содержащегося в пищевом продукте. Только при таком подходе могут быть получены правильные данные об аминокислотном составе, а следовательно, и о пищевой ценности продукта. Для питания большое значение имеет сбалансированность аминокислотного состава белков.

По содержанию в белке незаменимых аминокислот, определяемых химическими методами, вычисляют аминокислотный скор, которым характеризуют биологическую ценность белка. В продукте определяют содержание каждой незаменимой аминокислоты. Найденное количество вычисляют в процентах к содержанию той же аминокислоты в идеальном белке (куриного яйца, молока). Чаще всего, в качестве идеального белка применяют аминокислотную шкалу Комитета ФАО/ВОЗ (ФАО Продовольственная и сельскохозяйственная организация ООН – межправительственная организация, специализированное учреждение ООН. ВОЗ- Всемирная организация здравохранения).

Аминокислотный скор каждой незаменимой аминокислоты в идеальном белке (шкале ФАО/ВОЗ) принимают за 100%.

Расчет аминокислотного скора ведут по формуле:

АK =   100, (2)

где АK – аминокислота;

По вычисленному скору определяют лимитирующую биологическую ценность изучаемого белка. Аминокислота с наименьшим скором является дефицитной в данном белке. Для растительного белка чаще всего дефицитным является лизин, триптофан, метионин и треонин. Белки животного происхождения мяса, молока, яиц биологически более ценные, т.к. их аминокислотный состав ближе к аминокислотному составу органов и тканей.

Вопросы. Применение аминокислот и их производных в качестве

Лекарственных препаратов

Применение аминокислот и их производных в качестве

Медико - биологическое значение аминокислот

N -конец С-конец

Аминокислота аминокислота

Номенклатура пептидов

Полипептиды называют как производные С-концевой аминокислоты, название начинают с N- концевой аминокислоты, перечисляют все по порядку(изменяя окончание на ил ), заканчивают С-концевой аминокислоой. Можно записывать полные названия, сокращенные(в латинской транскрипции или на русском языке)

Пример: глицилаланилглутамилвалин (gly- ala – gly- val или гли-ала-глу-вал)

Кроме участия в биосинтезе белков, аминокислоты выполняют множество других самостоятельных функций.

1. участвуют в биосинтезе нейромедиаторов и гормонов:

Из аминокислоты серина образуется медиатор парасимпатической нервной системы ацетилхолин

Из фенилаланина или тирозина образуется медиатор симпатической нервной системы норадреналин и гормоны адреналин, тироксин.

Из глутаминовой кислоты синтезируется ГАМК

2. аминокислоты глицин, глутаминовая обладают нейромедиаторными функциями

3. аспарагиновая кислота необходима в синтезе азотистых оснований нуклеиновых кислот(аденина, гуанина, урацила, тимина, цитозина)

4. глутаминовая и аспарагиновая кислоты участвуют в обезвреживании аммиака

5. аминокислота метионин передает свою активную метильную группу для образования тимина., холина, адреналина.

6. в условиях углеводного голодания из аминокислот в организме человека синтезируется глюкоза.

Поэтому аминокислоты используются в качестве лекарственных препаратов:

глутаминовая, метионин, глицин, цистеин, триптофан.

Аминалон (Aminalonum) – 4- аминобутановая кислота(ГАМК)- белый кристаллической порошок с горьким вкусом. Легко растворим в воде, очень мало в спирте. Среда 5% водного раствора близкая к нейтральной(рН= 6, 5 -7 , 5)

Применение связано с высокой биологической активностью в качестве тормозного нейромедиатора и участием в метаболических процессах в мозге.

Применяют при сосудистых заболеваниях мозга, головными болями, сопровождающихся нарушением памяти, речи, после травм мозга и инсульта., при алкогольной болезни. У детей при нарушении нейро-психического развития, при детских церебральных параличах. Форма выпуска – таблетки.

1. Почему это соединение плохо растворимо в спирте, хотя 1-аминобутан и бутановая кислота, содержащие одинаковое с аминалоном число атомов углерода, хорошо растворимы в спирте?

Цистеин (Cysteinum) – 2-амино - 3- меркаптопропановая кислота

Белый кристаллический порошок, легко растворим в воде. Цистеин участвует во многих метаболических процессах в организме, НS – группы участвуют в стабилизации третичной структуры белка, образовании сульфогруппы - OSO 3 H , которая присутствует в полисахаридах (например, антикоагулянте крови гепарине). Цистеин необходим для обмена веществ в хрусталике глаза, недостаток цистеина способствует развитию катаракты.

Цистеин применяют в виде 2% водного раствора для электрофореза, глазных ванночек, приготовления глазных капель. Выпускают порошок во флаконах из темного стекла, плотно закрытых, пробки заливают парафином. Растворы готовят непосредственно перед применением. Хранят в темном, защищенном от света месте.

80. Окислительное дезаминирование аминокислот; глутаматдегидрогеназа. Непрямое дезаминирование аминокислот. Биологическое значение.

Дезаминирование аминокислот - реакция отщепления α-аминогруппы от аминокислоты, в результате чего образуется соответствующая α-кетокислота (безазотистый остаток) и выделяется молекула аммиака. Аммиак токсичен для ЦНС, поэтому в организме человека и млекопитающих он превращается в нетоксичное хорошо растворимое соединение - мочевину. В виде мочевины, а также в виде солей аммония аммиак выводится из организма. Безазотистый остаток используется для образования аминокислот в реакциях трансаминирования, в процессах глюконеогенеза, кето-генеза, в анаплеротических реакциях для восполнения убыли метаболитов ОПК, в реакциях окисления до СО 2 и Н 2 О.

Существует несколько способов дезаминирования аминокислот:

Окислительное дезаминирование. Наиболее активно в тканях происходит дезаминирование глутаминовой кислоты. Реакцию катализирует фермент глутаматдегидрогеназа, коферментом глутаматдегидрогеназы является NAD+. Реакция идёт в 2 этапа. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата и образование а-иминоглутарата, затем - неферментативное гидролитическое отщепление иминогруппы в виде аммиака, в результате чего образуется а-кетоглутарат. Окислительное дезаминирование глутамата - обратимая реакция и при повышении концентрации аммиака в клетке может протекать в обратном направлении, как восстановительное шинирование α -кетоглутарата . Глутаматдегидрогеназа очень активна в митохондриях клеток практически всех органов, кроме мышц. Этот фермент - олигомер, состоящий из 6 субъединиц (молекулярная масса 312 кД). Глутаматдегидрогеназа играет важную роль, так как является регуляторным ферментом аминокислотного обмена. Аллостерические ингибиторы глутаматдегидрогеназы (АТФ, ГТФ, NADH) вызывают диссоциацию фермента и потерю глутаматдегидрогеназной активности. Высокие концентрации АДф активируют фермент. Таким образом, низкий энергетический уровень в клетках стимулирует разрушение аминокислот и образованиеα-кетоглутарата, поступающего в ЦТК как энергетический субстрат. Глутаматдегидрогеназа может индуцироваться стероидными гормонами (кортизолом).

Оксидаза L-аминокислот . В печени и почках обнаружен фермент оксидаза L-аминокислот , способный дезаминировать некоторые L-аминокислоты. Коферментом в данной реакции выступает FMN. Однако вклад оксидазы L-аминокислот в дезаминирование, очевидно, незначителен, так как оптимум её действия лежит в щелочной среде (рН 10,0). В клетках, где рН среды близок к нейтральному, активность фермента очень низка.

Оксидаза D-аминокислот также обнаружена в почках и печени. Это FAD-зависимый фермент. Оптимум рН этой оксидазы лежит в нейтральной среде, поэтому фермент более активен, чем оксидаза L-аминокислот. Роль оксидазы D-аминокислот невелика, так как количество D-изомеров в организме крайне мало, потому что в белки пищи и белки тканей человека и животных входят только природные L-аминокислоты. Вероятно, оксидаза D-аминокислот способствует их превращению в соответствующие L-изомеры.

Непрямое дезаминирование (трансдезаминирование) Большинство аминокислот не способно дезаминироваться в одну стадию, подобно Глу. Аминогруппы таких аминокислот в результате трансаминирования переносятся на α-кетоглутарат с образованием глутаминовой кислоты, которая затем подвергается прямому окислительному дезаминированию. Такой механизм дезаминирования аминокислот в 2 стадии получил название трансдезаминирования, или непрямого дезаминирования:

Непрямое дезаминирование аминокислот происходит при участии 2 ферментов: аминотрансферазы (кофермент ПФ) и глутаматдегидрогеназы (кофермент NAD+).

Значение этих реакций в обмене аминокислот очень велико, так как непрямое дезаминирование - основной способ дезаминирования большинства аминокислот . Обе стадии непрямого дезаминирования обратимы, что обеспечивает как катаболизм аминокислот, так и возможность образования практически любой аминокислоты из соответствующей α-кетокислоты.

В мышечной ткани активность глутаматдегидрогеназы низка, поэтому в этих клетках при интенсивной физической нагрузке функционирует ещё один путь непрямого дезаминирования с участием цикла ИМФ-АМФ. Вначале происходит перенос аминогруппы аминокислот на аспартат, затем на инозиновую кислоту (ИМФ) и в завершение - дезаминирование АМФ. Представленная схема отражает последовательность реакций непрямого неокислительного дезаминирования:

Можно выделить 4 стадии процесса:

трансаминирование с α-кетоглутаратом, образование глутамата;

трансаминирование глутамата с оксалоацета-том (фермент ACT), образование аспартата;

реакция переноса аминогруппы от аспартата на ИМФ (инозинмонофосфат), образование АМФ и фумарата;

гидролитическое дезаминирование АМФ.

Перенос аминогруппы от аспартата и синтез АМФ происходят следующим образом.

Реакция дезаминирования адениловой кислоты происходит под действием фермента АМФ дезаминазы Этот путь дезаминирования преобладает в мышцах при интенсивной работе, в результате которой накапливается молочная кислота. Выделяющийся аммиак предотвращает закисление среды в клетках, вызванное образованием лактата.

Биологическая роль непрямого дезаминирования. А - при катаболизме почти все природные аминокислоты сначала передают аминогруппу на а-кетоглутарат в реакции трансаминирования с образованием глутамата и соответствующей кетокислоты. Затем глутамат подвергается прямому окислительному дезаминированию под действием глутаматдегидрогена-зы, в результате чего получаются а-кетоглутарат и аммиак; Б - при необходимости синтеза аминокислот и наличии необходимых α-кетокислот обе стадии непрямого дезаминирования протекают в обратном направлении. В результате восстановительного аминирования а-кетоглутарата образуется глутамат, который вступает в трансаминирование с соответствующей α-кетокислотой, что приводит к синтезу новой аминокислоты.

Аминокислоты и их роль в организме

Аминокислоты – органические карбоновые кислоты, у которых как минимум один из атомов водорода углеводородной цепи замещен на аминогруппу.

В природе встречается примерно 300 аминокислот. Многие из них найдены только в определенных организмах, а некоторые – только в одном каком-либо организме. В организме человека содержится около 60 различных аминокислот и их производных.

Аминокислоты делятся на две группы: протеиногенные (входящие в состав белков – их 20) и непротеиногенные (не участвующие в образовании белков).

Приняты три классификации аминокислот:

Структурная – по строению бокового радикала;

Электрохимическая – по кислотно-основным свойствам;

Биологическая – по степени незаменимости аминокислот для организма.

Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться организмом из других соединений, поэтому они обязательно должны поступать с пищей. Абсолютно незаменимых аминокислот для человека восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан.

Частично заменимыми аминокислотами являются – аргинин и гистидин.

Модифицированные аминокислоты, присутствующие в белках

Модификация аминокислотных остатков осуществляется уже в составе белков, т. е. только после окончания их синтеза.

В молекуле коллагенаприсутствуют:

4- гидроксипролин

5-гидроксилизин

Введение дополнительных функциональных групп в структуру аминокислот придает белкам свойства, необходимые для выполнения ими специфических функций. Так γ-карбоксиглутаминовая к-та входит в состав белков, участвующих в свертывании крови . Две близко лежащие карбоксильные группы необходимы для связывания белка с ионами Са2+. Нарушение карбоксилирования глутамата приводит к снижению свертывания крови.

Аминокислоты как лекарственные препараты

Аминокислоты нашли самостоятельное применение в качестве лекарственных средств. Ниже приводится их краткая фармакологическая характеристика.

Глутаминовая кислота стимулирует процессы окисления в организме, способствует обезвреживанию и выведению из организма аммиака, активирует синтез ацетилхолина и АТФ, является медиатором, стимулирующим передачу возбуждения в синапсах ЦНС. Применяется главным образом при лечении заболеваний ЦНС: эпилепсии, реактивных состояний, протекающих с явлениями истощения и депрессии, церебральных параличей, болезни Дауна и др.

Метионин – незаменимая аминокислота, необходимая для поддержания роста и азотистого баланса организма, обладает липотропным действием, повышает антитоксическую функцию печени. Применяют метионин для лечения и предупреждения заболеваний и токсических поражений печени, а также при хроническом алкоголизме, сахарном диабете, атеросклерозе и др.

Орнитин снижает концентрацию аммиака в плазме крови, способствует нормализации кислотно-щелочного равновесия в организме. Назначают для лечения гепатита, цирроза печени, печеночной энцефалопатии, печеночной комы, поражений печени алкогольного генеза.

Гистидин – незаменимая аминокислота, в организме подвергается декарбоксилированию с образованием гистамина. Гистидина гидрохлорид предложен для лечения язвенной болезни желудка и двенадцатиперсной кишки, а также атеросклероза.

Глицин – центральный нейромедиатор тормозного типа, оказывает успокаивающее действие, улучшает метаболические процессы в тканях мозга. Рекомендован как средство, ослабляющее влечение к алкоголю, уменьшающее явление абстиненции у больных хроническим алкоголизмом.

Цистеин участвует в обмене веществ хрусталика глаза и предложен для задержки развития катаракты и просветления хрусталика при начальных формах катаракты.

Таурин способствует улучшению энергетических процессов в организме, в ЦНС играет роль тормозного нейромедиатора, обладает противосудорожной активностью. Одной из характерных особенностей таурина является его способность стимулировать репаративные процессы при дистрофических нарушениях сетчатки глаза, травматических поражениях тканей глаза.

Цитруллин – аминокислота, участвующая в биосинтезе мочевины в орнитиновом цикле. Способствует нормализации обмена веществ и активации неспецифических защитных факторов организма. Применяется для симптоматической терапии функциональной астенин (при переутомлении, усталости, в послеоперационном периоде, у спортсменов и т.п.).

Трансаминирование аминокислот

Трансаминирование – реакции переноса -аминогруппы с аминокислоты на -кетокислоту, в результате чего образуются новая кетокислота и новая аминонокислота. Реакции катализируют ферменты аминотрансферазы. Это сложные ферменты, коферментом которых является производное витамина В 6 – пиридоксальфосфат, который обратимо может переходить в пиридоксаминфосфат. Реакции трансаминирования обратимы, и могут проходить как в цитоплазме, так и в митохондриях клеток. В клетках человека найдено более 10 аминотрансфераз, отличающихся по субстратной специфичности. Вступать в реакции трансаминирования могут почти все аминокислоты, за исключением лизина, треонина и пролина.

Реакции трансаминирования протекают в 2 стадии. На первой стадии к пиридоксальфосфату в активном центре фермента присоединяется аминогруппа от первого субстрата – аминокислоты. Образуется комплекс фермент- пиридоксаминфосфат и кетокислота – первый продукт реакции. Этот процесс включает промежуточное образование 2 шиффовых оснований (альдимин и кетимин).

На второй стадии пиридоксаминфосфат соединяется с новой кетокислотой (второй субстрат) и снова через промежуточное образование 2 шиффовых оснований передает аминогруппу на кетокислоту. В результате фермент возвращается в свою нативную форму, и образуется новая аминокислота – второй продукт реакции.

Чаще всего в реакциях трансаминирования участвуют аминокислоты, содержание которых в тканях значительно выше остальных – глутамат, аланин, аспартат. Наиболее распространенными в большинстве тканей являются аланинаминотрансфераза (АлАТ) и аспартатаминотрансфераза (АсАТ).

Наибольшая активность АсАТ обнаруживается в клетках сердечной мышцы и печени, в то время как в крови обнаруживается только фоновая активность АлАТ и АсАТ. Поэтому можно говорить об органоспецифичности этих ферментов, что позволяет их широко примененятьих с диагностической целью (при инфарктах миокарда и гепатитах).

Биологическое значение трансаминирования

Трансаминирование – первая стадия дезаминирования большинства аминокислот, т.е. начальный этап их катаболизма. Образующиеся при этом кетокислоты окисляются в ЦТК или используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел. Поскольку этот процесс обратим, ферменты аминотрансферазы функционируют как в процессах катаболизма, так и биосинтеза аминокислот. Трансаминирование – заключительный этап синтеза заменимых аминокислот из соответствующих кетокислот, если они необходимы в данный момент клеткам. В результате происходит перераспределение аминнного азота в тканях. При трансаминированиии общее количество аминокислот в клетке не меняется.

Оксидазы D-аминокислот . При физиологических значениях рН в тканях высоко активны оксидазы D-аминокислот. Они также обнаружены в почках и печени и находятся в микросомах. Роль оксидаз D-аминокислот невелика и до конца не понятна, потому что в белки пищи и тканей человека входят только природные L-аминокислоты.

В печени человека присутствуют специфические ферменты, катализирующие реакции дезаминирования серина, треонина, цистеина и гистидина неокислительным путем.

Биологическое значение фминокислот

Человек разумный

Верьте ему или ей: аминокислоты не входят в состав нуклеиновых кислот. Разве что как азотистые основания, и то не напрямую.
Значение аминокислот таково:
1) Буферность состава клетки, то есть, поддержание уровня pH на постоянном уровне.
2) Структурная основа клетки (входит в состав белков, которые составляют гормоны, клеточную мембрану с мозаично вкрапленными белками и т. д.) :
При трансляции происходит активация аминокислоты путем присоединения ее к РНК и появления комплекса аминокислота-тРНК за счет энергии АТФ (и фермента аминоацил-РНК-синтетазы) . Далее комплекс переносится на 30S-субъединицу. Инициаторный комплекс метионин-тРНК соответствует триплету АУГ в рибосоме. Начинается инициация, при которой происходит связывание мРНК и тРНК с малой субъединицей рибосомы путем конформации белка IF2 (аминокислотный центр узнавания аминокислоты в субъединице) . После выхода IF3 и IF1 из большой субъединицы комплекс мРНК-тРНК-метионин-30S-субъединица присоединяется к 50S-субъединице, вызывая ее конформацию и появление рибосомы. Кодируется метионин. Начинается элонгация. Антикодон РНК и кодон мРНК считываются, что обусловливает продвижение аминокислоты на один триплет. В конце аминокислота присоединяется в П-центре рибосомы к метионину, следующая аминокислота - к текущей аминокислоте, и т. д.
3) Энергетическая.